466 Eiweißkörper des Muskels. 



Eiweißgehalt des Muskels darstellen, so würden 20 bis 56 Proz. extrahiert 

 worden sein. Die Extraktion mit starken Salzlösungen kann aus unten an- 

 zuführenden Gründen nicht als ein geeignetes Verfahren bezeichnet werden. 



Kühne, der sich zuerst durch ein originelles, aber umständliches Ver- 

 fahren (Zerkleinerung des gefrorenen Muskels) Muskelplasma verschaffte, sah 

 dasselbe ähnliche Veränderungen eingehen wie der absterbende Muskel. Er 

 bezeichnete den spontan gerinnenden Eiweißkörper als Myosin ^). Um die 

 Trennung und Charakterisierung der Bestandteile des Muskelplasmas haben 

 sich namentlich Halliburton-^) und v. Fürth verdient gemacht 3). Wie die 

 Untersuchungen dieser Forscher ergeben haben, enthält das Muskelplasma der 

 Säugetiere im wesentlichen nur zwei Eiweißkörper, die von v. Fürth als 

 Myosin und Myogen bezeichnet werden. Letzteres ist in drei- bis viermal 

 so großer Menge vorhanden. 



Das Myosin ist ein globulinartiger phosphorfreier*) Eiweißkörper, der 

 in reinem Wasser nicht löslich ist, wohl aber bei Anwesenheit von Neutral- 

 ealzen. Es fällt daher aus, wenn seine Lösungen mit Wasser verdünnt oder 

 dialysiert werden. Auch durch verdünnte Säuren ist es fällbar. Durch 

 Neutralsalze in höheren Konzentrationen wird es ausgesalzen, vollständig 

 durch Ammonsulfat bei halber Sättigung. Der Niederschlag hat in hohem 

 Maße die Neigung, in unlösliche Formen überzugehen. Auch ohne vor- 

 gängige Fällung scheidet sich das Myosin aus seinen Lösungen nach einiger 

 Zeit aus, es gerinnt. Das Umwandlungsprodukt wird in Analogie zu dem 

 Produkt der Blutgerinnung als Myosinfibrin bezeichnet. Werden Myosin- 

 lösungen erhitzt, so koagulieren sie zwischen 44 und 50<>. 



Der zweite Eiweißkörper, das Myogen, ist durch Dialyse nicht fällbar, 

 durch Ammonsulfat wird es erst jenseits der halben Sättigung ausgesalzen, 

 bei raschem Erhitzen wird es zwischen 55 und 65^ koaguliert — alles Eigen- 

 schaften, die seine Trennung von dem Myosin ermöglichen. Der Nieder- 

 schlag, der durch Sättigung der Lösung mit Ammonsulfat entsteht, hat nicht 

 wie der des Myosins die Neigung unlöslich zu werden. Dagegen wandelt 

 sich das in Lösung befindliche Myogen allmählich um in einen Körper, der 

 dem Myosin ähnlich ist und wie dieses durch halbe Sättigung mit Ammon- 

 sulfat aussalzbar ist, sich aber durch eine sehr niedere Koagulationstempe- 

 ratur (30 bis 40") unterscheidet. Die Umwandlung des Myogens wird durch 

 Einwirkung starker Neutralsalzlösungen sowie durch Erwärmen begünstigt. 

 Das Umwandlungsprodukt, dessen Abstammung aus dem Myogen v. Fürth 

 nachgewiesen hat, wird von ihm als lösliches Myogenfibrin bezeichnet. 

 Letzteres geht dann weiter in eine unlösliche Modifikation, das Myogen- 

 fibrin, über. G. N. Stewart und Sollmann») sind in einer sorgfältigen 

 Untersuchung zu Ergebnissen gelangt, die mit denen v. Fürths in den 

 meisten Punkten übereinstimmen. Da sie zur Extraktion stärkere Salz- 

 lösungen verwendeten und dieselben nahezu einen Tag lang einwirken ließen, 

 verloren sie viel Myogen durch Umwandlung in lösliches Myogenfibrin, von 

 welch letzterem sie fälschlich vermuten, daß es mit dem Myosin identisch ist. 



*) Untersuch, über das Protoplasma, Leipzig 1864. — *) Journ. of Physiol. 8, 

 133, 1888. — ä) Arch. f. experim. Pathol. u. Pharmakol. 36, 231, 1895; Ergebn. d. 

 Physiol. 1 (1), 110, 1902. — *) Whitfield, Journ. of Physiol. 16, 487, 1894. — 

 *) Journ. of Phy^siol. 24, 427, 1899. 



