Eiweißgerinnung und Wärmestarre. 467 



Über die Zusammensetzung des Myosins vgl. Kühne und Chittenden i). 

 Unter dem Namen Mytolin hat unlängst W. He üb n er 2) ein Umwandlungs- 

 produkt von anscheinend konstanter Zusammensetzung beschrieben, das sich 

 aus den salzhaltigen Extrakten des Pferdefleisches bildet. 



Nach Przibam'') kommen Myosin und Myogen bei allen Wirbeltieren 

 vor, bei Fischen und Amphibien außerdem noch lösliches Myogenfibrin, bei 

 Fischen endlich noch eine durch Essigsäure fällbare Substanz, die v. Fürth 

 als Myoproteid bezeichnet*). 



Vergleicht man diese Erfahrungen mit den oben mitgeteilten Verkürzungs- 

 stufen bei der "Wärmestarre, so ergibt sich folgendes: Der Warmblütermuskel 

 zeigt nach Brodie und Richardson (s. oben S. 462) nur zwei Verkürzungsstufen, 

 die zwischen den Temperaturen 40 bis 50 und 58 bis 62 auftreten. Sie entsprechen 

 den Koagulationstemperaturen des Myosins und des Myogens. Es ist demnach sehr 

 wahrscheinlich, daß diese beiden Eiweißkörper im frischen Muskel vorhanden sind 

 und nicht, wie Stewart und Sollman vermuten, erst nach dem Tode abgespalten 

 werden*). Am Froschmuskel fanden Brodie und Richardson, wie bereits oben 

 S. 461 angeführt, vier Verkürzungsstufen, die sie auf die Koagulation des löslichen 

 Myogenfibrins , des Myosins und Myogens beziehen. Die letzte Verkürzung wird 

 als Koagulation der Eiweißköper des Bindegewebes aufgefaßt, wofür sie sowohl 

 eigene Versuche, wie die älteren von Hermann') und Gotschlich'^) anführen. 

 In einer jüngst erschienenen Untersuchung"), in der das Verhalten des frischen, 

 unzerkleinerten Muskels mit dem des Preßsaftes verglichen wird, findet Inagaki, 

 daß von den vier bis fünf Verkürzungsstufen des Froschmuskels nur eine (die 

 dritte) mit einer Eiweißfraktion des Preßsaftes genau zusammenfällt und daß der 

 Preßsaft zwischen 47 und 55" ein reichliches Koagulum liefert, während der Muskel 

 zwischen diesen Temperaturen seine Länge nicht ändert. Die Beziehung zwischen 

 den Verkürzungsstufen und Eiweißfraktionen ist daher noch fraglich. 



Ebenso schwierig ist es, die Erscheinungen der Totenstarre mit dem Verhalten 

 der oben aufgezählten Eiweißkörper in Beziehung zu bringen. Es ist bereits er- 

 wähnt, daß sowohl das Myosin wie das Myogen (letzteres nach Umwandlung in 

 lösliches Myogenfibrin) spontan in unlösliche Modifikationen oder Fibrine über- 

 gehen, um so rascher, je höher die Temperatur. Erreicht letztere den Koagula- 

 tionspunkt, so tritt augenblickliche Starre ein. Es gewinnt somit den Anschein, 

 als ob von der Totenstarre zur "Wärmestarre ein stetiger Übergang besteht; dies 

 war die Auffassung Kühnes*). Neuere Beobachtungen machen indessen die 

 Gleichartigkeit der beiden Vorgänge sehr zweifelhaft. Folgende Bedenken seien 

 erwähnt : 



1. Die Totenstarre löst sich (ohne Fäulnis, s. oben) nach einiger Zeit und der 

 Muskel kann dann noch erregbar sein (Mangold, a. a. 0.). Die "Wärmestarre löst 

 sich nicht wieder und der Muskel bleibt dauernd unerregbar. 



2. Der Eintritt der Totenstarre ist auch bei konstanter Temperatur zeitlich 

 sehr variabel, so lange die Temperatur unter dem Koagulationspunkt bleibt. Die 

 "Wärmestarre tritt stets sofort ein, wenn die kritische Temperatur erreicht ist^"). 



3. Durch die Totenstarre wird der Muskel viel weniger steif und derb, sowie 

 viel weniger trübe als wie durch die "Wärmestarre. Durch verdünnte Salzsäure 

 (0,2 Proz.) wird der totenstarre Muskel viel stärker aufgehellt als der wärmestarre "). 



4. Der totenstarre Muskel zeigt, wenigstens in den meisten Fällen, noch die 

 Erscheinungen der "Wärmestarre , wenn auch eigentümlich modifiziert; vgl. dagegen 

 Swale Vincent und Lewis, a. a. O. Auch ist das Plasma der totenstarren 



') Zeitschr. f. Biol. 25, 358, 1889. — *) Arch. f. exp. Pathol. u. Phai-m. 53, 

 302, 1905. — *) Beitr. z. ehem. Physiol. u. Pathol. 2, 143, 1902. — *) A.a.O. 1895, 

 S. 259. — ») A. a. 0. S. 457. — «) Arch. f. d. ges. Physiol. 7, 417, 1873. — ') Ebenda 

 54, 109, 1893. — «) Zeitschr. f. BioL 48, 313, 1906. — ») Myol. Unters. Leipzig 

 1860, 8.66. — "*) Man vgl. Brodie und Richardson, a.a.O. S. 142, 1899. — 

 ") Dieselben a. a. 0. 



