§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 99 



von Tonerde adsorbiert, welche nur saure Farbstoffe aufnimmt und sich 

 als basisches Kolloid darstellt. Während also Invertin Säurecharakter 

 zeigt, wird Malzdiastase nur bei saurer Reaktion von Kaolin adsorbiert 

 und verhält sich sonst so wie Trypsin, Pepsin, Ptyalin annähernd amphoter. 

 Diese Erfahrungen fanden auch in den Versuchen von Michaelis (1), 

 Henri (2), Iscovesco (3) und Lebedew (4) über die Kataphorese von 

 Enzymen eine weitere Stütze. 



Mit Wasser lassen sich die an Kohle adsorbierten Enzyme nicht 

 auswaschen, doch kann man sie, wie Hedin und Jahnson-Blohm (5) 

 fanden, durch andere Kolloide aus der Kohle entfernen, eventuell bei 

 gleichzeitigem Zufügen von Kolloid und Enzym die Enzymadsorption 

 hintanhalten. Da Hedin eine besonders starke Wirkung von den ober- 

 flächenaktiven Solen von Saponin und Cholesterin sah, so wäre zu ver- 

 muten, daß die Capillaraktivität der verwendeten Kolloide entscheidend 

 wirkt. Über die Beeinflussung der Wirkung der an Kohle oder andere 

 Materialien adsorbierten Enzyme geht aus Hedin s Erfahrungen für Lab 

 und Trypsin hervor, daß die Wirkung geschwächt, aber nicht aufgehoben 

 erscheint; ähnliches gilt nach unveröffentlichten Versuchen im hiesigen 

 Institute auch für Malzdiastase. 



Das elektrische Verhalten von Adsorbens und Ferment spielt auch 

 bei der Filtration von Enzymen, außer der Porenweite des Filters eine 

 Rolle; wenigstens fand Holderer (6) eine ausgesprochene Begünstigung 

 des Passierens von Enzymlösungen durch Porzellanfilter durch zugefügtes 

 Alkali. Durch Sättigen der Filterkerze mit Eiweiß läßt sich auch hier 

 die Adsorption am Filter vermeiden. Ferner ist der Adsorption von 

 Elektrolyten durch Enzyme zu gedenken. Da viele Membranen das 

 Enzym energisch adsorbieren, so stößt das Ausdialysieren von Enzym- 

 lösungen oft auf große Schwierigkeiten (7). Das Verhalten von Enzymen 

 zu kolloidalen Lösungen ist im ganzen noch wenig bekannt. Interessant 

 ist die Angabe von Reiss(8), wonach Lab und Trypsin beim Schütteln 

 der Fermentlösung mit Lecithin-Chloroformlösung in die letztere über- 

 gehen. Die (wenig ausgesprochene) Wirkung inorganischer Kolloide auf 

 Pepsin wurde von Pincussohn(9) studiert. Zu bemerken ist, daß mehr- 

 fache Angaben vorliegen, wonach stark viscöse Medien die Enzym- 

 wirkungen vermindern (10). 



Daß die Schutzkolloide bei den Enzymen eine bedeutsame Rolle 

 spielen, ist zu erwarten, und wurde durch eine große Zahl von Er- 

 fahrungen bestätigt. Selbst bei Reaktionen auf spezielle Enzyme hat 

 man vielfach nicht auf das Enzym selbst, sondern auf Schutzkolloide 

 reagiert (11). So ist zweifelsohne die von Guignard(12) zum Myrosin- 



1) L. Michaelis, Biochem. Ztsch., i6, 81, 475; /;, 231 (1909)-, /p, 181 (1909). 

 — 2) V. Henri, Ebenda, /ö, 473 (1909). — 3) H. Iscovesco, Ebenda, 24. 53 

 (1909). - 4) A. V. Lebedew, Ebenda, 26, 221 (1910). — 5) S. G. Hedin, 1. c. (1910); 

 Ztpch. physiol. Chem., 82, 175 (1912). G. Jahnson-Blohm, Ebenda, p. 178. — 

 6) M. Holderer, Compt. rend., 14g, 1153 (1909); 150, 285, 790 (1910); iss^ 318 

 (1912); Thfese Paris (1911). D. J. Levy, Journ. Infect. Diseas., 2, 1 (1905). S. P. 

 SwART, Biochem. Ztsch., 6, 358 (1907). — 7) Vgl. A. Blosse u. H. Limbosch, 

 Arch. internal, de Physiol., 8, 417 (1909); Bull. Soc. Roy. Sc. med. Bruxelles (1909), 

 p. 132. A. J. Vandevelde, Biochem. Ztsch., /, 408 (1906). A. E. Porter, Zentr. 

 Physiol. (1911), p. 207. — 8) E. Reiss, Hofmeisters Beitr., 7, 151 (1905). — 9) L. 

 PiNCüSSOHN, Biochem. Ztsch., 8, 387 (1908). — 10) Vgl. Achalme u. Bresson, 

 Compt. rend., 152, 1328. 1621 (1911). Für Invertin und Gummi arabicum: E. Pan- 

 TANELLi, Rend. Accad. Line Rom (5), 15, I, 377 (1906). — 11) L. Rosenthaler, 

 Biochem. Ztsch., 26, 9 (1910). — 12) L. Gttignard, Compt. rend., ///, 249, 920 

 (1890). 



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