100 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



nachweis verwendete MiLLONsche Reaktion der Myrosinschlauchzellen bei 

 Criiciferen keine Myrosinreaktion, sondern durch begleitende Kolloidstoffe 

 veranlaßt, ebenso ist die von VViesner(I) angewendete Reaktion des 

 Gummifermentes mit Orcin - HCl, oder die von Winkel (2) angegebene 

 Reaktion von Enzymen mit Vanillin -f HCl auf eiweißartige Schutz- 

 kolloide zu beziehen. Qualitative Reaktionen auf Enzyme selbst sind 

 bisher nicht bekannt. 



Die kolloiden Eigenschaften von Enzymen bedingen öfters, daß 

 länger dauerndes Schütteln der Lösungen Inaktivierung herbeiführt. Be- 

 sonders bei proteolytischen Enzymen und Lab sind diese Erscheinungen 

 beobachtet worden (3). 



Im Anschluß an die Kolloidchemie der Enzyme sei noch erwähnt, 

 daß man wiederholt erfolgreich versucht hat, den Fortgang von Enzym- 

 reaktionen ultramikroskopisch zu verfolgen [Aggazzotti (4), Kreidl 

 und Neumann (5)]. 



In einer Reihe von Fällen läßt sich ohne Schwierigkeiten ein 

 fermentreiches Extrakt aus Pflanzenmaterialien gewinnen, welches selbst 

 die bereits von den ersten Forschern auf diesem Gebiete (Payen und 

 Persoz, Berthelot u. a.) verwendete Umfällung durch Alkohol ohne 

 empfindliche Einbuße an Wirksamkeit aushält. Wittich (6) führte die 

 seither so viel verwendete Methode ein, die erhaltene enzymreiche 

 Alkoholfällung in konzentriertem Glycerin zu lösen, wodurch man recht 

 haltbare Fermentlösungen gewinnt. Ist in dem zuerst gewonnenen Ex- 

 trakt nicht so viel Enzym vorhanden, daß die Wirkungen mit der ge- 

 wünschten SchnelUgkeit eintreten, so kann man das Mitreißen der En- 

 zyme durch Niederschläge nach Brücke (7), Loew(8), zur Gewinnung 

 wirksamer Fraktionen benützen, oder man verwendet die adsorptive An- 

 reicherung, wie sie bei proteolytischen Enzymen durch eingebrachte 

 Fibrinflockeu leicht erreicht wird [Wurtz, Neumeister (9)J. Aussalzen 

 durch Ammoniumsulfat leistet bei nicht zu enzymarmen Lösungen oft 

 sehr gute Dienste bei der IsoHerung(IO). Näheres über die Methoden 

 zur Enzymdarstellung wolle in den Sammelwerken über Enzymo- 

 logie nachgesehen werden; die neueste Zusammenstellung rührt von 

 Michaelis (11) her. 



Es wurde bereits erwähnt, daß alle Bemühungen, die chemische 

 Zugehörigkeit der Enzyme aufzuklären, bisher erfolglos geblieben sind. 

 Auch Schneidewind (12) mußte vor nicht langer Zeit bei seiner Be- 

 arbeitung des Diastaseproblems bekennen, daß man unmöglich Beziehungen 

 zwischen Stickstoffgehalt und Wirksamkeit der einzelnen Fraktionen er- 

 kennen könne. Auch heute gilt noch der Satz, daß wir von den En- 



1) J. Wiesner, Sitz.ber. Wien. Ak., 92, 40 (1885). — 2) M. Winckel, Naturf. 

 Ges. (1904), 2, 1, 209. — 3) S. u. S. Schmidt-Nielsen, Ztsch. physik. Chem., Ö9. 

 547 (1909). A. O. Shaklee u. S. J. Meltzer, Amer. Journ. Physiol., 25, 81 (1909). 

 M. Harlow u. P. Stiles, Journ. Biol. Chem., 6, 359 (1909). — 4) A. Aggazzotti, 

 Ztsch. allgem. Physiol., 7, 62 (1907). — 5) A. Kreidl u. A. Neumann, Zentr. 

 Physiol. (1908), p. 133. — 6) v. Wittich, Pflüg. Arch., 2, 193 (1869); j, 339 (1870). 

 — 7) Brücke, Sitz.ber. Wien. Ak., 43, 601 (1861). Cohnheim, Virch. Arch., 28, 

 242 (1863). Danilewski, Ebenda, 25, 279 (1862). — 8) 0. LoEW, Pflüg. Arch., 27, 

 203. — 9) A. Wurtz, Compt. rend., 93, 1104 (1881). R. Neumeister, Ztsch. Biolog., 

 jo, 453 (1894). — 10) Vgl. Osborne u. Campbell, Ber. Chem. Ges., 29, 1156 

 (1896). N. Krawkow, Journ. russ. phys. chem. Ges. (1887), /, 272. — 11) L. 

 Michaelis, Abderhaldens Handb. d. biochem. Arb.meth., ///, 1, 1 (1910). — 12) W. 

 Schneidewind, Naturforsch. Ges. (1906), 2, 1, 173. 



