§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 101 



zymen kaum mehr als ihre Wirkung kennen; wie Bunge (1) mit Recht 

 bemerkt, „hat die Fermente wahrscheinlich noch niemand gesehen". 



Eine weitere Schwierigkeit der Enzymforschung liegt darin, daß es 

 häufig nicht gelingt, die Enzyme, etwa so wie Diastase, Invertin, Pepsin 

 massenhaft aus dem Material in Lösung zu bringen. Solche Fälle haben 

 zu der Vorstellung geführt, daß es „Enzymwirkungen des Plasmas" gibt, 

 welche sich vom lebenden Protoplasma nicht abtrennen lassen. Wie sehr 

 eine unvollkommene Methodik derartige Vorstellungen erzeugt, hat das 

 Beispiel der Alkoholgärung drastisch vor Augen geführt. Nur eine 

 möglichst vollkommene Zertrümmerung der Zellen und ein energisches 

 Auspressen des Zellsaftes war, wie Buchners erfolgreiche Arbeiten er- 

 wiesen haben, nötig, um die Existenz eines Alkoholgärungsenzyms zu 

 erweisen. Seither sind auch Ansichten, wie jene die Enzyme als .,lebend", 

 als „Protoplasmasplitter" zu bezeichnen, als unhaltbare und unfrucht- 

 bare Theorien aus dem Kreise der Forschung verschwunden. 



Hält man auch in jenen Fällen, in denen die fermentativen Vor- 

 gänge in der Zelle sich vom Protoplasma experimentell chemisch nicht 

 scheiden lassen, die exakt wissenschaftliche Ansicht fest, daß wir es hier 

 mit unlöslichen, oder energisch adsorbierten katalytisch wirksamen Zell- 

 kolloiden zu tun haben, so folgt daraus ohne weiteres, daß der Orga- 

 nismus nicht nur leicht abzusondernde, oft auch aus lebenden Zellen 

 reichlich herausdiffundierende Enzyme produziert, wie sie z. B. Pepsin, 

 Trypsin, Invertin, Diastase darstellen, sondern auch Enzyme, welche dem 

 Zellplasma fest anhaften und ihre Wirkung nur intracellulär entfalten 

 können. Die ersteren Enzyme nennt man passend Sekretionsenzyme, 

 die letzteren Endoenzyme oder intracelluläre Fermente. Schon Nasse(2) 

 hatte die Verbreitung und die hohe Bedeutung der fermentativen Vor- 

 gänge in der Zelle, sowie die Schwierigkeit, die hierbei in Betracht 

 kommenden Fermente vom Plasma gesondert zu gewinnen, richtig er- 

 kannt. In der modernen Biologie spielen, wie ein Blick auf die Dar- 

 stellung der einschlägigen Verhältnisse von Vernon(3) zeigt, die Endo- 

 enzyme eine außerordentlich wichtige Rolle. Beim Studium der Wir- 

 kungen der Endoenzyme hat die Ausbildung der aseptischen Autolyse 

 die größte methodische Bedeutung gewonnen. Man verzichtet auf die 

 Abtrennung der Enzyme und hält den fein verteilten Organbrei oder 

 Preßsaft bei strenger Abhaltung von Mikroben (4) und bei konstanter 

 günstiger Temperatur mit den zu spaltenden Substanzen längere Zeit 

 hindurch in Berührung. Allerdings hat diese Methodik den Nachteil, 

 daß wir weder über die stoffliche Natur der Enzyme noch über deren 

 Wirkungssphäre etwas Bestimmtes erfahren. Selbst für diese Enzyme 

 bestehen keine zwingenden theoretischen Gründe, sie sämtlich als Ei- 

 weißstoffe anzusehen, wenn es auch wahrscheinlich ist. daß die Zelle in 



1) Bunge, Lehrb. d. physiol. Cheni., 4. Aufl.. p. 171 (1898). M. Arthus, 

 Zentr. Physiol., /o, 22.5 (1896), ging so weit, zu sagen, daß die Enzyme überhaupt 

 keine Stoffe, sondern Eigenschaften seien. — 2) O. Nasse, Chem. Zentr. (1889), /, 

 440. — 3) H. M. Vernon. Ergebn. d. Physiol., 9, 1.38 (1910); Intracellulär En- 

 zymes (London 1908). M. Jacoby, Ergebn. d. Physiol., /, 1, 21.'] (1902); Hof- 

 meisters Beitr., 3, 446 (1903). A. Oswald, Biochem'. Zentr., 3, Nr. 12—13 (1905). 

 Beteiligung von Endoenzymen. am Energieverbrauch der Zelle: M. Eubner, Berlin. 

 Akad. (1912), p. 124. — 4) Dies geschieht seit den Arbeiten von A. Muntz, Ber. 

 Chem. Ges., 8, 776 (1875). Boussingault, Agronomie, 6, 137 (1878), durch Chloro- 

 fonnzusatz, E. Fischer schlug vor, Toluol anzuwenden. Koning, Chem. Zentr. 

 (1900), //, 1279 und Beijerinck nennen das Absterben lebender Zellen unter Ver- 

 nichtung des Plasmas und Erhaltenbleiben der Enzyme „Necrobiose". 



