§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 103 



Eingriffe die Fälligkeit verliert, Guajac-Emulsion zu bläuen, ohne daß 

 seine stärkeverzuckernde Wirksamkeit gelitten hat, liegt es natürlich 

 nahe, in dem ursprünglichen Präpai'ate zwei koexistente Enzyme anzu- 

 nehmen. Ebenso ergibt sich dieser Schluß, wenn (wie es gleichfalls bei 

 der guajacbläuenden Wirkung und der diastatischen Wirkung beobachtet 

 wird) von Präparaten aus einer Pflanzenart beiderlei Enzymeffekte ver- 

 ursacht werden, während anderes Material die eine Wirkung (Guajac- 

 bläuung) vermissen läßt und nur stark diastatisch wirkt. 



Armstrong (1) konnte die komplexe Natur des Mandelenzyms aus 

 dem Nachweise erschließen, daß ein auf Mandelsäurenitrilglucosid (Pru- 

 nasin) wirksames Enzym (Prunase) anderweitig verbreitet ist, welches 

 auf das Amygdalin nicht wirkt. Letzteres wird durch die Amygdalase 

 (die im Mandelemulsin neben Prunase enthalten sein muß) nur in Pru- 

 nasin und Glucose gespalten, worauf das Prunasin durch das Prunase 

 genannte Enzym weiter in CHN, Benzaldehyd und Glucose zerfällt. 



Unsere Anschauungen über die spezifische Wirksamkeit der Enzyme 

 fußen jedoch vor allem auf den durch E. Fischer (2) sichergestellten 

 Tatsachen hinsichtlich der strengen Spezialisation der Wirkungen bei 

 Zuckerenzymen. Hier war es relativ leicht, Klarheit zu gewinnen, indem 

 solche spezifische Enzyme bei Gärungspilzen oft ganz isoliert vorkommen 

 und für manche Hefearten charakteristisch sein können. Nachdem in 

 solchen Fällen die spaltbaren Zucker wie Saccharose, Maltose, Lactose 

 nur stereochemische Verschiedenheiten aufweisen, liegt es nahe, an- 

 gesichts der ausgeprägten Spezifikation der spaltenden Enzyme Invertin, 

 Maltase, Lactase an Differenzen in der sterischen Konfiguration der 

 Katalysatoren zu denken. Diesen Schluß hat E. Fischer durch das 

 bekannt gewordene Bild illustriert, daß das Enzym ebenso zur spaltbaren 

 Substanz passen müsse, wie ein Schlüssel zu einem Schlosse. Auf 

 diesem Gebiete haben sodann Armstrong (3) und seine Mitarbeiter weitere 

 Erfolge erzielt, indem sie nachwiesen, daß Fermente verschiedener Pro- 

 venienz, die auf eine bestimmte Zuckerart gleich wirken, wie Mandel- 

 lactase und Kefirlactase durchaus nicht identisch sein müssen. Da man 

 die Wirkung der ersteren durch einen Zusatz von Glucose, die Wirkung 

 der Kefirlactase aber nur durch Galactosezusatz verzögern kann, sind 

 hier offenbar gleichfalls sterische Differenzen im Spiele, und man hat 

 außer Lactasen vom Emulsintypus oder „Gluco-Lactasen" noch Lactasen 

 vom Kefirtypus oder „Galacto-Lactasen" zu unterseheiden. Andererseits 

 hat es sich herausgestellt, daß das Hefeinvertin und die Hefemaltase 

 von dem in den ]\Iandeln enthaltenen Enzym, welches das Amygdalin in 

 Glucose und Amygdonitrilglucosid spaltet, verschieden ist. Auch dieses 

 Mandelenzyni (Amygdalase) muß daher sterische Eigentümlichkeiten 

 zeigen. 



Wenn auch solche Feststellungen sehr dazu verleiten, jede Zucker- 

 spaltung einem besonderen Enzym zuzuteilen, wie es tatsächlich derzeit 

 meist geschieht, so halten manche Forscher wie Marino und Sericano (4) 



1) H. E. Armstrong, E. F. Armstrong u. Horton, Proceed. Roy. Soc. B., 

 85, 359, 363, 370 (1912). — 2) E. Fischer, Ztsch. physiol. Cham., 26, 60 (1898); 

 Ber. Chem. Ges., 27, 2985 (1894); 28, 1429 (1895). — 3) H. E. Armstrong u. E. 

 F. Armstrong, Proceed. Roy. Soc. Lond. B., yg, 360 (1907). H. E. Armstrong u. 

 W. H. Glover, Ebenda, B., 80, 312 (1908). Armstrong u. E. Horton, Ebenda, 

 p. 321. E. F. Armstrong, Transact. Chem. Soc, 88, 1305 (1903); Proceed. Roy. 

 Soc, 73, 516 (1904). R. J. Caldwell u. S. L. Courtauld, Ebenda, B., 79, 350 

 (1907). H. E. Armstrong u. Horton, Ebenda, 82, 349 (1910). — 4) L. Marino 

 u. G. Sericano, Gaz. chim. ital., 37 I. 45 (1907). 



