108 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



00 50 iQo 150 20« 30» 40« 50° 60» 

 Invertzucker in g . . - 0,05 0,11 0,18 0,35 0,40 1,65 2,20 2,21 



Kjeldahl(I) fand bei 15 Minuten langer Einwirkung von Malz- 

 diastase auf Stärkekleister folgende Werte für die Reduktionskraft: 



Temperatur 18,5« 35» 54» 63« 66,5« 68« 70« ' 



Reduktionskraft . . . .17,5 40,5 41,5 42 34 29 18 



Als Einfluß der Vorwärmung fanden Kjeldahl und Bourquelot 

 bei Diastase, daß die Dextrinbildung gesteigert, aber die Maltosebildung 

 herabgesetzt wird. Erhitzte man Malzaufguß 10 Minuten lang auf 



63« j f Maltose 63 % Dextrin 37 % 



68« } so erhielt man { „ 65 % „ 65 % 



70« J l „ 17,4 % „ 82,6 % 



Diese Erfahrung spricht zu gunsten der Ansicht, daß die Diastase kein 

 einheithches Enzym ist. 



Die Enzymwirkungen zeigen ein ausgesprochenes .,Tempeiatur- 

 optimum", welches zwischen 40—60*^ C zu liegen pflegt. Eine Zu- 

 sammenstellung einer Reihe diesbezügUcher Resultate ist bei Duclaux (2) 

 zu finden. Das Optimum schwankt übrigens selbst bei Enzymen der- 

 selben Species (Invertin aus Ober- und Unterhefe; Pepsin von Warm- 

 und Kaltblütern) bezüglich der Höhenlage. Das Vorhandensein eines 

 Temperaturoptimums ist nichts Charakteristisches für die Enzym- 

 wirkungen ; Ernst (3) hat auch für die Knallgaskatalyse des Platinsol ein 

 Temperaturoptimum konstatieren können. Das Temperaturoptimum der 

 Enzymwirkungen bildet sich offenbar durch Superposition zweier Vor- 

 gänge, der Steigerung des Enzymzerfalls (Enzymverminderung) und der 

 Geschwindigkeitszunahme der Enzymreaktion mit zunehmender Tempe- 

 ratur heraus. Sobald der Effekt der Enzymzerstörung so bedeutend 

 ist, daß er durch den Effekt der Reaktionsgeschwindigkeitszunahme 

 nicht mehr gedeckt werden kann, tritt der Wendepunkt der Kurve ein 

 und das Optimum der Enzymwirkung ist überschritten (4). Eine experi- 

 mentelle Stütze finden wir hierbei auch in den Feststellungen Tam- 

 MANNs (5) über die Abhängigkeit des Endpunktes der Emulsin - Amyg- 

 dalinkatalyse von der Temperatur. Die Reaktion ist bei keiner Tempe- 

 ratur vollständig. Bei niederen Temperaturen dauert es länger, ehe 

 der Endzustand erreicht ist, es wird bei kleiner Anfangsgeschwindigkeit 

 begonnen und die Wirkung längere Zeit fortgesetzt. Bei höheren Tempe- 

 raturen ist die Anfangsgeschwindigkeit größer, das Geschwindigkeits- 

 maximum wird bald erreicht und es erfolgt rasch ein Abfall. Man kommt 

 praktisch mit der Enzymwirkung am weitesten, wenn man bei niederer 

 Temperatur und mit größeren Enzymmengen arbeitet. Will man in 

 kurzer Zeit möglichst hohen Umsatz erzielen, so ist die Anwendung 

 höherer Temperatur zu empfehlen. 



Durch den Einfluß der Vorwärmung ist es übrigens leicht ver- 

 ständlich, daß bei Angaben über die Lage des Temperaturoptimums die 

 Zeitdauer des Versuches beigefügt werden muß, da für kürzere Zeiten ein 

 höheres Optimum herauskommen muß. In der Tat fanden Bertrand 



1) Zit. nach Effront, 1. c. p. 118. — 2) Duclaux, 1. c. p. 180. — 3) Ernst, 

 Ztsch. physik. Chem., 37, 476 (1901). — 4) Vgl. die graphische Darstelluns bei 

 Duclaux, 1. c p. 194. — 5) Tammann, Ztsch. physik. Chem., 18, 426 (1895)^ 



