§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. 109 



und Compton(I), daß die Optima für Emulsin und Celiase für 

 15 Stunden bei 40° resp. 46° liegen, während für eine Versuchsdauer 

 von 2 Stunden 58° und 56° als Optima bestimmt wurden. Bei 100" 

 spaltet Trypsin momentan Gelatine (Schmidt 1. c). 



Daß sich gewisse Unterschiede hinsichtlich der Temperaturwirkung 

 zwischen inorganischen Katalysen und Enzymreaktionen finden können, 

 wie sie Henri (2) hinsichtlich der Rohrzucker-Säui-espaltung und dor In- 

 vertinwirkung beobachtet hat, kann kaum überraschen. 



Lichtwirkungen auf Enzyme. Während zerstreutes Tageslicht 

 Enzymlösungen meist nur unbedeutend in ihrer Wirksamkeit herabsetzt, 

 kann man durch intensive Sonnenstrahlen oder durch konzentriertes 

 elektrisches Licht stets schon in kurzer Zeit die Enzyme stark inakti- 

 vieren. Lab verliert von konzentriertem elektrischen Licht bestrahlt 

 binnen 15 Minuten 95% seiner Wirksamkeit [Schmidt-Nielsen (3)], nach 

 DucLAUx soll Invertin sogar noch im Dunkeln geschädigt werden, wenn 

 man das Ferment in einer vorher belichteten Flüssigkeit auflöst. Über- 

 einstimmend haben zahlreiche Untersuchungen(4) ergeben, daß der Haupt- 

 anteil dieser Inaktivierung auf Rechnung der ultravioletten Strahlen zu 

 setzen ist. Nach Schmidt-Nielsen (5) bringen die sichtbaren Strahlen 

 nur 0,3 % des Inaktivierungseffektes bei Lab hervor, und 96 % der 

 Wirkung werden durch Strahlen von 220—250 h/a W^ellenlänge aus- 

 geübt. Übrigens werden die einzelnen Enzyme vielleicht in ungleichem 

 Maße inaktiviert, da Chauchard und Mazoue(6) fanden, daß ultra- 

 violettes Licht auf Diastase stärker wirkt als auf Invertin. Die schönen 

 Untersuchungen von Jodlbauer und H. v. Tappeiner (7) haben mit 

 Bestimmtheit eine Differenz in der Wirkung des ultraviolettfieien 

 Lichtes und der ultravioletten Strahlen herausgefunden. Ultraviolett- 

 freies Licht ist nämlich nicht imstande ohne Sauerstoff zutritt zu inakti- 

 vieren, so daß hier gewiß Oxydationsprozesse anzunehmen sind. Fluores- 

 cierende Farbstoffe wie Methylenblau oder Eosin veistärken die Wirkung 

 ultraviolettfreien Lichtes außerordentlich, aber nur bei Gegenwart von 

 Sauerstoff. Invertin in 7200U Mol Eosin gelöst verliert in Sonnenlicht 

 binnen 10 Minuten 80 °/o seiner Wirkung, nach 40 Minuten sind 97 % 

 inaktiviert. Im Ultraviolett fehlen beide Eigentümlichkeiten der Wir- 

 kung: sowohl die Mitwirkung des Sauerstoffes bei der Inaktivierung als 

 auch die photodynamische Wirkung fluorescierender Farbstoffe. Inter- 

 essant ist es, daß bei Peroxydase und Katalase, welche schon durch 

 zerstreutes Tageslicht relativ energisch inaktiviert werden, die Wirkung 

 fluorescierender Stoffe nicht sehr ausgesprochen auftritt. 



Nach Schmidt-Nielsen folgt die Inaktivierung von Lab durch Licht 

 dem Gesetze der unimolekularen Reaktionen. 



1) G. Bertrand u. A. Compton, Compt. rend., 152, 1518 (1911). — 2) V. 

 Hejtri, C. r. Soc. Biol., 70, 926 (1911). — 3) S. Schmidt-Nielsen, Hofmeister.^ 

 Beitr., 8, 481 (1906). — 4) Duclaux, Trait^, 2, 221 (1899). J. K. Green, Phil. 

 Trans., 188, 167 (1897). E. Hertel, Ztsch. allgem. Physiol., 4, 28 (1904). F. A. 

 Went, Rec. trav. bot. Neerland, /, 106 (1904). H. Agulhon, Compt. rend., 152, 

 398 (1911). L. Marino u. G. Sericano, Gaz. chim. ital., 35, II, 407 (1906). — 

 5) S. Schmidt-Nielsen, Ztsch. physiol. Chem.. 58, 233 (1908). — 6) A. Chauchard 

 u. Mazoue, Compt. rend., 152, 1709 (1911). C. Delezenne u. M. Lisbonne, Ebenda, 

 155, 788 (1912). — 7) H. v. Tappeinee, Ber. Chem. Ges., j6, 3035 (1903). A. Jodl- 

 bauer u. H. V. Tappeiner, Arch. klin. Med., 85, 386 (1905); 87, 373 (1906). Tap- 

 peiner, Naturforsch. Ges. (1906), 2, 2, 412. Ergebn. d. Physiol., 8, 698 (1909). E. 

 W. Schmidt, Ztsch. physiol. Chem., 67, 321 (1910). H. Agulhon, Compt. rend., 

 153, 979 (1911). 



