§ 5. Allgemeine Chemie der Enzyme. Hl 



verständlich. Wie H ata d ) gezeigt hat, braucht aber die Fällung durch Schwer- 

 metallsalze nicht das Enzym direkt zu betreffen, sondern es kann unverän- 

 dertes Enzym durch Subhmatniederschläge in dem eiweißhaltigen Miheu mit 

 niedergerissen werden, ohne selbst verändert zu werden. Dadurch erklärt 

 es sich, daß zur Inaktivierung von Pepsin, Trypsin und Lab viel mehr Subli- 

 mat nötig ist als bei Diastase oder Katalase, welche bereits durch sehr kleine 

 HgClj-Konzentrationen geschädigt werden. Auch kann man durch Zusatz 

 von Kahumcyanid die Fermente nach der Subhmatfällung innerhalb ge- 

 wisser Grenzen reaktivieren, bei eiweißarmen Medien auch durch Kalium- 

 sulfid. Metallkolloide, die Eiweiß als Schutzmittel enthalten, wirken nach 

 PiNCUSSOHN (2) auf Trypsin und Pepsin hemmend, während man durch 

 Sole, die durch elektrische Zerstäubung hergestellt wurden, immer nur 

 stimulierenden Einfluß beobachtet. Die Säurekonzentration, welche die 

 Enzymtätigkeit bei Hefe hindert, liegt nach Drabble und Scott (3) bei 

 etwa Vio Mol pro Liter für die starken Mineralsäuren. Borsäure wird über- 

 einstimmend als wirkungslos bezeichnet (4). Daten über Hemmung durch 

 Alkalien bei Diastase Heferte Quinan (5). Jod wirkt ausgesprochen hemmend. 

 Während Hydroperoxyd nicht allgemein alsEnzymparalysator gelten kann(6), 

 wirkt Ozon auf verschiedene Enzyme kräftig hemmend ein (7). Arsenite 

 haben nach Buchner (8) feine inkonstante Hemmungswirkung auf Zymase. 

 Angaben über die hemmende Wirkung von Neutralsalzen auf Enzyme 

 finden sich bei Cole (9) und bezügHch Katalase bei Santesson (10); die 

 Grenze hegt bei Katalase bei "/^o Salzlösung. Kalksalze hemmen öfters 

 ausgesprochen (11). Größere Mengen von Chloroform haben entschieden 

 hemmenden Einfluß auf Enzyme (12), und Vandevelde(13) empfiehlt des- 

 wegen als ein Mittel, welches wohl die Flüssigkeit steril hält, jedoch die 

 Enzyme nicht schädigt, eine Lösung von Jodoform in Aceton als Zusatz. 

 Formaldehyd hemmt Enzyme schon in Spuren; von Acetaldehyd muß 

 man nach Bourquelot und Danjou(14) aber bereits 10% zusetzen, um 

 Emulsinwirkung zu hemmen, während 10 % Chloralhydrat noch so gut wie 

 gar nicht wirkt. Auch andere Hypnotica (Hedonal, Veronal), sowie Anti- 

 pyrin und Pyramiden scheinen Enzymreaktionen sehr wenig zu beein- 

 flussen (1 5). Hemmung durch Alkaloide [Nicotin (1 6), Chinin (1 7)] ist mehrfach 

 bekannt geworden, ebenso hemmen auch manche Anihnfarbstoffe (18). Doch 

 bedarf dieses ganze empirische Material dringend einer umfassenden Neu- 

 bearbeitung vom Standpunkte der modernen Kolloidchemie. Eine der 

 besten Arbeiten, die bisher vorliegen, hat Senter(19) über die Beeinflussung 



1) S. Hata, Biochera. Ztsch., /7, 156 (1909). — 2) L. Pincussohn, Biochem. 

 Ztsch., 40, 307 (1912). — 3) E. Drabble u. D. G. Scott, Biochem. Journ., 2, 340 

 (1907). — 4) Vgl. R. A. Gripps, Chem. Zentr. (1897), //, 500. H. Agulhon, 

 Compt. rend., 148, 1340 (1909); Ann. Inst. Pasteur, 24, 495 (1909). — 5) C. Quinan, 

 Journ. Biol. Chem. 6, 53 (1909). — 6) Vgl. A. J. Vandevelde, Hofmeisters Beitr., 

 5, 558 (1904). L. E. Walbum, Berlin, klin. Woch.schr. (1911), Nr. 43. — 7) W. 

 Sigmund, Zentr. f. Bakt. II, 14, 400 (1905). — 8) E. Buchner u. R. Rapp, Ber. 

 Chem. Ges., j/, 209 (1898). — 9) S. W. Cole, Journ. of Physiol., 30, 202, 281 

 (1903). — 10) C. G. Santesson, Skand. Arch. Physiol., 23, 99 (1909). — 11) W. 

 V. Moraczewski, Pflüg. Arch., 69, 32 (1897). Bourquelot u. Herissey, C. r. 

 Sog. Biol., 55, 176 (1903). — 12) Fokker, Zentr. f. med. Wiss. (1891), p. 454 

 DuBS, Vircl'. Arch., 134, 519 (1893). — 13) A. J. Vandevelde, Biochem. Ztsch., 

 3, 315 (1907); 40, 1 (1912). — 14) E. Bourquelot u. E. Danjou, C r. Soc. Biol., 

 (23. Nov. 1906). — 15) J. Tysebaert, Ann. et Bull. Soc. Roy. Sei. m^d. et natur. 

 (Bruxelles 1911), p. 189. — 16) P. Mobat, C. r. Soc. Biol. (1893), p. 116, für In- 

 vertin und Emulsin. — 17) E. LaqueüR, Arch. exp. Pathol., 55, 240 (1906). M. 

 GoNNERMANN, Pflüg. Arch., 103, 225 (1904). Brown u. Neilson, Zentr. Physiol. 

 (1905), p. 468. — 18) S. Mereshowsky, Zentr. Bakt. II, //, 33 (1903). — 19) G. 

 Senter, Proceed. Roy. Soc. Lond., 74, 201 (1904). 



