114 Zweites Kapitel: Die cliemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



tration bei enzymatischen Prozessen demnach von großer Bedeutung ist, so 

 ist es wichtig, daß wir durch die planmäßigen und genauen Versuche Sören- 

 SENS(1) über die MögUchkeit der Anwendung bestimmter Farbstoffindi- 

 catoren zu diesem Zwecke genauen Aufschluß über diesen Faktor erhalten 

 haben. Die Empfindüchkeit der Enzyme gegen die oberen Grenzkonzen- 

 trationen der Säuren ist verschieden. In anderen Fällen wirkt ein geringer 

 Gehalt der Lösung an Hydroxylionen günstig auf die Enzymwirkung, wie 

 bei Trypsinen aus dem Pflanzen- und Tierreiche. Jacobson erhielt für die 

 HgOg-Katalyse durch Mandelenzym folgende Wirkungen bei Zusatz ver- 

 schieden starker KaUlösung: 



Kahmenge 

 1 1 1111 

 i^ 130 70 40 30 25 "<'™''' "^"^ 



Zur Entwicklung von 170 ccm Sauerstoff erforderhche Zeit 

 30' 3' 6' 15' 30' viel mehr als 30 Minuten. 



Es sei daran erinnert, daß sich ganz ähnliche Resultate bezüglich der 

 fördernden Wirkung von schwach alkahscher Reaktion für die Superoxyd- 

 katalyse durch Platinsol (Bredig) ergeben haben. 



Auch Salze sind als „Zymoexcitatoren" bekannt. Nach Herissey(2) 

 fördert 1,5 7o NaFl die Hydrolyse der Reservekohlenhydrate durch die Cytase 

 der Legumiuosensamen. Manche Fermente, wie die Leberdiastase (3), 

 scheinen ohne Neutralsalzgegenwart überhaupt unwirksam zu sein. Man 

 kann dieses Enzym, sowie Pankreasferment durch Dialyse unwirksam 

 machen und durch Zusatz von Chloriden wieder aktivieren. Nach 

 Bierry(4) wirken aber Pflanzenamylase, tierische Lactase und Emulsin, 

 sowie Hefe-Invertin auch im ausdialysierten Zustande ohne Gegenwart von 

 Chloriden. Nach Starkenstein (5) besteht ein Proportionalitätsverhältnis 

 zwischen der zur Aktivierung nötigen Salzmenge und der vorhandenen 

 Enzymmenge, so daß man aus der ersteren Rückschlüsse auf den Enzym- 

 gehalt ziehen kann. Über die Aktivierung des Pankreassaftes durch 

 Salze, besonders Kalksalze, existiert eine reiche Literatur (6). Sowie für 

 die inorganischen Oxydationskatalysen vielfach Förderung durch Schwer- 

 metallsalze beobachtet worden ist, so ist auch für Enzymkatalysen eine 

 Reihe derartiger Angaben vorhanden, insbesonders die Förderung durch 

 Mangansalze bei den Oxydasen [Bertrand (7)j. Manche hierher ge- 

 hörige Angaben, wie insbesonders jene Sacharoffs(8) über die Rolle 

 des Eisens bei Enzymreaktionen, sind durchaus problematischer Natur. 

 Armstrong (9) beobachtete eine Förderung der enzymatischen Glucosid- 

 spaltung (Blausäurebildung) in Prunusblättern unter dem Einflüsse von 

 Narkoticis. Nach Centanni(IO) haben Lipoide einen befördernden Ein- 



1) S. P. L. SöRENSEN, Biochem. Ztsch., 21, 131, 201; 22, 352 (1909); Compt. 

 rend. Lab. Carlsberg, 8, 1, 396 (1909). — 2) Herissey, Compt. rend., 143, 49 (1901). 

 — 3) E. Starkenstein. Biochem. Ztsch., 24, 210 (1910). — 4) H. Bierry, Biochem. 

 Ztsch., 40, 357 (1912). — 5) E. Starkenstein, Ebenda, 47, 300 (1912). — 6) Vgl. 

 Larguier des Bancels, Compt. rend., 141, 144 (1905). C. Delezenne, Ebenda, 

 p. 781 (1905). E. ZUNZ, Biochem. Zentr., 5, 69, 225 (1906). —7) Bertrand, Compt. 

 rend., 124, 1032, 1355 (1897). — 8) N. Sacharoff, Das Eisen als das tätige Prinzip 

 der Enzyme (Jena 1902). — 9) H. E. Armstrong u. E. Fr. Armstrong, Proceed. 

 Eoy. See. Lond. B., 82, 588 (1910). — 10) E. Centanni, Biochem. Ztsch., 2g, 389 

 (1910). G. Satta u. Fasiani, Giorn. Accad. Med. Torino, 73, 285 (1912). 



