§ 6. Kinetik der Enzymreaktionen. 119 



man durch Temperatui-erhöhung wieder in Gang bringen und bis zu dem 

 der neuen Temperatur entsprechenden neuen „falschen Gleichgewichte" 

 wieder fortsetzen. Tammann fand ferner, daß bei Vermehrung der 

 Amygdahnmenge bei derselben Enzymquantität die absolute Menge der 

 Amygdalinspaltungsprodukte größer ist. So wurden gespalten von 

 0,51 g AmygdaHn 0,11 g, von 1,02 g 0,15 g, von 2,04 g 0,24 g. Die relativen 

 Mengen der Spaltungsstoffe sind geringer, wenn mehr Amygdalin verwendet 

 wird. Setzt man AmygdaHn zu einer bereits im Endzustande befindlichen 

 Lösung zu, so kommt die Reaktion neuerUch in Gang. Von Interesse ist 

 ferner, daß das Ausäthern der Spaltungsprodukte bei der Glucosidkatalyse 

 des Emulsins das falsche Gleichgewicht ebenfalls verschiebt und die Reaktion 

 sehr merkhch der Vollständigkeit näher bringt. Andererseits kann man durch 

 absichtlichen Zusatz von Spaltungsprodukten ein früheres Eintreten eines 

 falschen Endzustandes erzielen. Für die Alkoholgärung wurde bereits durch 

 BoussiNGAULT (1) gezeigt, daß Entfernung der bereits gebildeten Kohlen- 

 säure- und Alkoholmengen den Reaktionsfortgang stark befördert. Hier- 

 her zählen ferner die biologischen Beobachtungen von Pfeffer und Han- 

 STEEN über die Endospermentleerung von Samen und jene von Saposch- 

 NiKOFF über die Stärkeentleerung der Laubblätter. Der Einfluß der 

 Spaltungsprodukte auf die Enzymwirkung erfährt auch eine wirksame 

 Illustration durch die Beobachtung Tammanns, daß Emulsin nach Er- 

 reichung des falschen Gleichgewichtes in Amygdalinlösung auf Sahein 

 noch einzuwirken imstande ist. Endlich läßt sich das Gleichgewicht durch 

 Verdünnen der Lösung nachträghch verschieben. 



Legen schon diese Tatsachen in Verbindung mit den oben erwähnten 

 Feststellungen, daß Enzymreaktionen auch durch Vermehrung der Enzym- 

 menge weiter getrieben werden können, die Erwägung nahe, daß das Enzym 

 selbst, und zwar in umkehrbarer Weise, an den „falschen Gleichgewichten" 

 beteiligt ist, so kann man diese Auffassung um so mehr vertreten, wenn man 

 berücksichtigt, daß die Kohlenhydratenzyme streng spezifisch durch Glucose, 

 Galactose und Fructose gehemmt werden. Armstrong (2) hat gezeigt, 

 daß Lactase durch Galactose, Emulsin durch Glucose, Maltase ebenso durch 

 Glucose, Invertin aber durch Fructosezusatz gehemmt wird. Ein derartig 

 spezifischer Einfluß der Reaktionsprodukte ist kaum anders verständhch 

 als durch die Annahme, daß bei Herstellung des falschen Gleichgewichtes 

 eine Bindung des Enzyms an eines der Reaktionsprodukte, den sterischen 

 Verhältnissen des Enzyms entsprechend, erfolgt. 



Substratkonzentration und die Geschwindigkeit der 

 Enzymreaktionen. — Die großen Analogien der Enzym Wirkungen 

 mit inorganischen Katalysen forderten schon seit längerer Zeit dazu 

 auf, das Zeitgesetz der Enzymwirkungen näher festzustellen. O'Sullivan 

 und Thompson (1890), die zu den ersten Forschern gehörten, welche 

 sich auf diesem wichtigen Gebiete betätigten, entschlossen sich auf Grund 

 ihrer Erfahrungen über den Verlauf der Invertinspaltung des Rohr- 

 zuckers zu der Annahme, daß das Geschwindigkeitsgesetz dieser Reak- 

 tion völlig den von Wilhelmy für die Säurekatalyse des Rohrzuckers 

 festgestellten Beziehungen entspreche. Diese Ansicht stieß jedoch lange 

 Zeit auf fast allseitigen Widerspruch. Duclaux(3), Tammann und 



1 ) BoussiNGAULT, Compt. rend., 91, 373 (1880). Einfluß tryptischer Verdauungs- 

 produkte auf Trypsin Wirkung: E. H. Walters, Journ. Biol. Chem., 12, 43 (1912). — 

 2) E. Fr. Armstrong, Proceed. Roy. Soc, 73, 516 (1904). — 3) E. Düclaux, Ann. 

 Inst. Pasteur, 12, 196 (1898). Tammann, Ztsch. physik. Chem., 3, 33 (1889). 



