120 Zweites Kapitel: Die chemischen Reaktionen im lebenden Pflanzenorganismus. 



später besonders Henri (1) haben energisch bestritten, daß die Invertin- 

 wirkung auf Rohrzucker den Charakter einer unimolekularen Reaktion 

 besitzt. Nach Henri könnte man bei Enzymreaktionen überhaupt nie- 

 mals an solche einfache Beziehungen denken, und müßte sich darauf be- 

 schränken, die Reaktionsgesetze durch empirische Formeln möglichst 

 annähernd auszudrücken. Nun war gerade die Invertinkatalyse ein in- 

 struktiver Fall dafür, wie die Eliminierung eines unbeachtet gebliebenen 

 Einflusses auf den Reaktionsverlauf mit einem Schlage klaren Sachverhalt 

 schafft. Die Invertinwirkung ist nämlich tatsächlich eine unimole- 

 kulare Reaktion, wenn man die Mutarotation der entstehenden Glucose 

 vor der Polarisation durch Zusatz von etwas Alkali aufhebt (2). Die 

 Invertin- Rohrzuckerspaltung liefert dann gut stimmende Werte für 



1 a 



k = — In . In neuerer Zeit haben sich noch weitere sichere Fälle 



t a — X 



ergeben, in welchen Enzymreaktionen durch die unimolekulare Formel dar- 

 gestellt werden können. Ein sehr gutes Beispiel haben Katalasen ver- 

 schiedener Herkunft in den Untersuchungen von Senter und Euler (3) 

 geliefert. Nach Bach (4) folgt auch die Tyrosinasewirkung unstreitig dem- 

 selben Gesetz. Es sind sodann verschiedene Fälle bekannt, in welchen fett- 

 spaltende Enzyme dem unimolekularen Wirkungsgesetze entsprechen, und 

 selbst für Kohlenhydratenzyme (Mandelemulsin nach Hudson und Paine (5), 

 Speicheldiastase nach Taylor) haben sich hier und da unimolekulare 

 Formeln einwandfrei als giltig erwiesen. Sehr häufig sinken die nach 

 der unimolekularen Formel berechneten K-Werte mit fortschreitendem 

 Verlaufe der Reaktion stark ab, ein Verhalten, welches auf eine Ver- 

 minderung der aktiven Katalysatormenge bezogen werden muß. Daß 

 hierbei nicht unbedingt eine Zerstörung des Enzyms angenommen werden 

 muß, sondern das Enzym gewiß oft durch Reaktionsprodukte in an- 

 sehnlichem Maße adsorptiv gebunden werden kann, wurde oben bereits 

 ausgeführt. Für Lipasen hat derartige Erwägung Peirce(6) näher aus- 

 geführt. Am kompliziertesten liegen wohl die Verhältnisse bei den pro- 

 teolytischen Enzymen, wo man bisher (von der ScHÜTzschen Regel ab- 

 gesehen) keine sicheren reaktiouskinetischen Daten erlangen konnte. 

 Mit der Feststellung von Henri und Larguier des Bancels(7), daß 

 im Beginne der Einwirkung von Trypsin auf Gelatine die unimolekulare 

 Formel gut stimmt, ist wohl noch kein näherer Einblick in die Kinetik 

 der Proteolyse gewährt. Man hat unstreitig außer dem Fermentverlust 

 durch Bindung in löslichen und unlöslichen Reaktionsprodukten noch 

 auf die Änderung in der Beschaffenheit des Mediums durch Aciditäts- 

 abnahme usw. Rücksicht zu nehmen (8), wodurch es äußerst schwierig 

 wird, das Reaktionsgesetz klar zu legen. Am besten steht es noch mit 

 der Erforschung der Dipeptidspaltung, die Euler (9) mit der Unter- 



1) V. Henri, Ztsch. physik. Chem., 39, 194 (1901); Coiupt. reud., /jj, 891 

 (1901); 135, 916 (1902); Ztsch. Elektrochem., //, 790 (1905). — 2) Hudson, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, 30, 1160, 1564 (1908). Taylor, Journ. Biol. Chem., 5, 405 

 (1909). — 3) Senter, Ztsch. physik. Chem., 44, 257. H. Euler, Hofmeisters Beitr., 

 7, 1 (1905). P. Waentig u. O. Steche, Ztsch. physiol. Chem., 76, 177 (1911). — 

 4) A. Bach, Ber. Chem. Ges.. 41, 216, 221 (1907). — 5) Hudson u. Paine, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, 3', 1242 (1909). Vgl. E. F. Armstrong, Proceed. Roy. 80c. 

 Lontl., 73, 500 (1904). — 6) Geg. Peirce, Journ. Amer. Chem. Soc, 32, 151; (1910). 

 — 7) V. Henri u. Larguier des Bancels, Compt. rend., 136. 1581 (1902). — 8) Vgl. 

 bes. A. W. VissER, Ztsch. physik. Chem., 52, 257 (1905). — 9) H. Euler, Arkiv 

 för Kemi, 2, Nr. 39 (1907). 



