§ 7. Verarbeitung hochzusammengesetzter Kohlenhydrate. 369 



von Kita (1) dahin zu modifizieren sind, daß die Diastasebildung da nur eine 

 Verminderung erleidet. 



Die chemischen Erfahrungen über Pilzdiastasen beziehen sich fast 

 ausschheßhch auf die Takadiastase aus dem japanischen Aspergillus Oryzae. 

 Durch Aussalzen und Dialyse stellten Wroblewski und später Munter 

 daraus reinere wirksame Präparate her (2), und Wohlgemute (3) zeigte, 

 daß diese Diastase sich durch große Resistenz gegen Säuren auszeichnet. 

 ^/iQ Essigsäure fördert, Alkalien hemmen, ebenso Alkaloide (4). Effront 

 hat aktivierende Effekte von Asparagin, Al-Salzen, Phosphaten angegeben (5). 

 Die Wirkung ist nach Takamine (6) innerhalb gewisser Grenzen der Enzym- 

 menge proportional. Philoche hat weitere Versuche zur Kinetik dieser 

 Enzymreaktion angestellt (7). Das Temperaturoptimum wird für Bakterien- 

 diastasen zu 63*^ angegeben (8). 



Verarbeitung von Glykogen spielt eine große Rolle im Stoff- 

 wechsel der Pilze, indem das Glykogen einen der wichtigsten Reserve- 

 stoffe bei den niederen und höheren Gliedern dieser Pflanzengruppe 

 darstellt. Leider sind die biochemischen Kenntnisse über die Modalitäten 

 des Glykogenumsatzes noch sehr mangelhaft. Glykogenspaltende Enzyme, 

 die im Tierreiche nachgewiesen sind (9), müssen auch hier, wie bei den 

 Glykogen führenden Bacterien überall vorkommen. Im Hefepreßsaft 

 verschwindet nach Buchner (10) das Glykogen rasch. Henneberg hat 

 ein besonderes Glykogen lösendes Enzym der Hefe angenommen (11). Da 

 nach den Erfahrungen von Koch und Hosaeus(12) Hefe in der Nähr- 

 lösung enthaltenes Glykogen nicht vergärt, so dürfte die Glykogenase ein 

 typisches Endoenzym sein, und auch das Glykogen nicht hinreichend in 

 die Zellen eindringen. Heinze(13) hat die Resorption von Glykogen 

 durch Aspergillus näher verfolgt. Vielleicht sind bei den pflanzlichen 

 Glykogenasen die Wirkungssphären auf Stärke und Glykogen nicht so 

 scharf getrennt, wie bei tierischen Enzymen, wo es nach Fischer in 

 Kellerasseln ein Enzym gibt, welches gar nicht auf Stärke, wohl aber 

 intensiv auf Glykogen wirkt, und das Pankreasferraent nach Philoche (14) 

 auf Stärke und Glykogen gleich gut wirkt, während Malzdiastase Glykogen 

 viel schwächer hydrolysiert. Bacterien spalten wohl meist Glykogen. 

 Angegeben ist dies von Bact. coli, Bac. tuberculosis; Bact. oxydans und 

 andere Essigbacterien verarbeiten jedoch nach Henneberg Glykogen nicht. 



Die enzymatischen Abbauprodukte des Glykogens sind noch sehr 

 wenig bekannt. Sie scheinen denjenigen der Stärkehydrolyse im ganzen 

 analog zu sein, und man hat auch hier Achroodextrine, Isomaltose und 

 Maltose als die entstehenden Intermediärprodukte angegeben (15). 



I) Kita, Woch.schr. f. Brauerei, 29, 460 (1912). — 2) Wroblewski, Ber. 

 Chem. Ges., 31, 1130 (1898). F. Munter, Landw. Jahresber., jp, Erg.-Bd. III, 298 

 (1910). — 3) J. WoHLüEMUTH, Blochem. Ztsch., 39, 324 (1912). — 4) P. E. Göbel, 

 Dies. (St. Petersburg 1905). — 5) Effront, Compt. rend., 115, 1324 (1892). — 

 6) Takamine, Journ. öoc Chem. Ind., //, 437 (1898). — 7) Ch. Philoche, Thfese 

 de Paris (1908); Journ. de Chira. phys., 6 (1908). — 8) Flügge, Mikroorganismen 

 (1896), /, 198. — 9) Z. B. W. Fischer, Hofmeisters Beitr., 3, 163 (1902). Wein- 

 I.AND u. Rittes, Ztsch. Biol., 43, 490 (1902). Neilson u. Terry, Zentr. Physiol. 

 (1905), p. 532. — 10) Büchner u. Rapp, Ber. Chem. Ges., 31, 209 (1898). — 11) W. 

 Henneberq, Zentr. Bakt. II, 13, 102 (1904). — 12) A. KoCH u. Hosaeus, Zentr. 

 Bakt., 12, 145. Laurent, Koch Jahresber. (1890), p. 54, ebenso Heinze, fanden hin- 

 gegen Assimilation von Glykogen durch Hefe. — 13) B. Heinze, Zentr. Bakt. II, 

 12, 180 (1904). — 14) Ch. Philoche, Soc. Biol., 59, 260 u.,263 (1905). — 15) Külz 

 u. J. Vogel, Ztsch. Biol., j/, 108 (1894). Clautriau, Etüde chim. du Glycogfene 

 chez les Champignons, Bruxelles (1895), p. 49. 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. I. 2. Aufl. 24 



