§ 2. Die Resorption von Stärke in keimenden Samen. 433 



WiTTiCHschen Glycerinextraktionsmethode. Bakanetzky wieder begnügte 

 sich bei seinen Untersuchungen mit der rohen Alkoholfällung. Nach zahl- 

 reichen späteren Versuchen zu reineren und wirksamen Fermentpräparaten 

 zu kommen (1), hat erst 1886 Lintner(2) ein gutes, seither viel benutztes 

 Rezept zur Bereitung einer Rohdiastase aus Malz gegeben. Hierzu wird 

 1 Teil Gerstengrünmalz oder abgesiebtes Luftmalz 24 Stunden oder länger 

 mit 2—4 Teilen 20%igem Alkohol (um Milchsäuregärung zu verhindern) 

 digeriert, das Extrakt abgesaugt, und mit 2, höchstens 2^4 Volumina ab- 

 soluten Alkohols gefällt. Der Niederschlag wird abgesaugt, unter absolutem 

 Alkohol zerrieben, abfiltriert, unter Äther zerrieben, abgesaugt und endhch 

 über Schwefelsäure im Vakuum getrocknet. 1 g LiNTNER-Diastase wirkt 

 so stark wie 50 g Malz. Eine Bleiessigbehandlung, wie sie LoEW empfahl, 

 bewirkt schwächere Leistung der Präparate. Durch Dialyse konnte Lintner 

 den Aschengehalt auf 5% herabdrücken. Das LiNTNERsche Präparat ent- 

 hält noch Invertin und gibt die Gnajac-HaOg-Probe. Es gehngen sämt- 

 hche Eiweißreaktionen damit. Die Elementaranalyse ergab 44,33% C, 

 6,98% H, 8,92% N, 1,07% S und 32,91% 0. Lintner hat auch die Irr- 

 tümhchkeit der von Cohnheim und Hirschfeld geäußerten Ansicht, daß 

 die Diastase ein gummiartiger Stoff sei, bewiesen (2). Von den neueren 

 Untersuchern der Diastase halten die meisten das Enzym für einen Eiweiß- 

 stoff: Jegorow für ein Nuclein (3), Osborne (4), der die Malzdiastase durch 

 Aussalzen mit Ammonsulfat reinigte, findet, daß Ähnhchkeiten mit albumin- 

 artigen Eiweißstoffen aus Getreide (Leucosin) bestehen und meint, daß 

 es sich möghcherweise um ein Gemenge von Albumin und Proteose handelt. 

 Auch die Diastase von Wroblewski(5) hatte proteosenähnüche Eigenschaften 

 und einen N-Gehalt von 16,53%. Der letztgenannte Forscher suchte eine 

 Trennung der Diastase von den begleitenden Kohlenhydraten (Araban) 

 zu erreichen, was früher nicht geschehen war. Nach Osborne und Campbell 

 nimmt die Wirkung der Präparate mit fortgesetzter Reinigung stark ab. 

 Die letzten Arbeiten über Malzdiastase von Fränkel und Hamburg (6) 

 sowie von Pribram (7) suchten die begleitenden kohlenhydratartigen Stoffe 

 durch Vergären mit Hefe zu entfernen und bedienten sich ausgiebig der 

 Hilfsmittel der Dialyse und Filtration. Pribrams Präparat enthielt schheß- 

 hch noch einen polypeptidartigen Stoff und einen reduzierenden kohlen- 

 hydratartigen Körper. Weniger rein scheint das Präparat von Pankreas- 

 diastase gewesen zu sein, welches Sherman und Schlesinger gewannen, 

 da es von Maltase und Protease nicht frei war (8). Die meisten Diastase- 

 präparate geben deutlich die Peroxydasenreaktion mit Guajacwasserstoff- 

 peroxyd. Man kann aber, ohne die amylolytische Wirkung aufzuheben, 

 diese anhaftende Peroxydase zerstören, indem man bis zu einer bestimmten 

 Temperatur erwärmt oder mit verdünnter H2SO4 behandelt, wie Jacobson 



1) ZuLKOWSKi u. KÖNIG, Wien. Ak., 7U II, 453 (1875). Krauch, Landw. 

 Versuchsstat., 23, 83 (1879). Düquesnel, Bull, de Tli6rap., 8t, 20. Musculus, 

 Bull. Soc. Chim., 22, 26 (1874). O. LoEW, Pflüg. Arch., 27, 203 (1882). Wilson, 

 Chem. Zentr. (1891), /, 33. — 2) Lintner, Pflüg. Arch., 40, 311. Cohnheim, 

 Virchows Arch., 28, 241 (1863). Hirschfeld, Pflüg. Arch., 39, 513 (1886). — 



3) Jegoroff, Chem. Zentr. (1894), //, 868; Ber. Chem. Ges., 26, 386 (1894). — 



4) Th. B. Osborne, Journ. Amer. Chem. Soc, /;, Nr. 8 (1895); Chem. Zentr. (1895), 

 //, 571. Osborne u. Campbell, Journ. Amer. Chem. Soc, /<?, 536 (1896); Ber. 

 Chem. Ges., j/, 254 (1898). — 5) Wroblewski, Ztsch. physiol. Chem., 24, 173 

 (1898); Ber. Chem. Ges., 30, 2289 (1897); j/, 1127 (1898). — 6) S. Fränkel u. 

 Hamburg, Hofmeisters Beitr., 8, 389 (1906). — 7) E. Pribram, Biochem. Ztsch., 

 44, 293 (1912). — 8) Sherman u. Schlesinger, Journ. Amer. Chem. Soc, jj, 

 1195 (1911); 34, 1104 (1912). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. I. 2. Aufl, 28 



