§ 2. Die Resorption von Stärke in keimenden Samen. 439 



Säuren findet man in den Arbeiten von Gerber mehrfach behandelt; be- 

 kannt ist sodann die hemmende Wirkung von Tannin, welches wohl als 

 Fällungsmittel anzusehen ist (1). Strychnin ist nach Kjeldahl indifferent, 

 das Atropin fand Detmer schädhch (2). Viel diskutiert wurde in den letzten 

 Jahren die Frage, ob Lipoide bei Diastase als Aktivatoren fungieren können, 

 doch scheinen solche Wirkungen nicht vorhanden zu sein (3). Tierische Dia- 

 stase wird durch Gallenstoffe ge ordert (4). 



Für die Kinetik der Diastasewirkung sehr bedeutungsvoll ist die 

 spezifisch hemmende Wirkung einer Reihe von Zuckerarten und Kohlen- 

 hydraten, die zu der Fermentaktion in Beziehung stehen. Wohl und 

 Glimm (5) haben gefunden, daß Maltose die Amylolyse sehr stark beein- 

 flußt. Schon bei einem Maltosegehalt von 15% ist die Hemmung des Fort- 

 ganges so stark, daß die Wirkung auf Stärke unmerkhch wird. 10% Glucose 

 wirkt gleichfalls stark; Dextrin hemmt auch, aber weniger als die genannten 

 beiden Zucker. Saccharose und Fructose sind jedoch gänzhch wirkungslos. 

 Auch ist Maltose imstande, die Adsorption durch Kohle teilweise zu ver- 

 hindern, so daß nach jeder Richtung hin die Ansicht wahrscheinHch 

 wird, daß die Maltose eine Adsorptionsverbindung mit dem Enzym ein- 

 geht, welche es verhindert, daß die Stärke weiter angegriffen wird. Nach 

 VAN Laer kann man in der Tat unter der Voraussetzung, daß ein Teil des 

 Enzyms Adsorptionsverbindungen mit Reaktionsprodukten eingeht, die 

 fermentative Amylolyse als Reaktion erster Ordnung auffassen (6), während 

 Philoche (7) die unimolekulare Konstante nur im zweiten Teil der Reaktion 

 annähernd unverändert fand, wogegen sie im ersten Teile der Reaktion 

 stark herabsinkt. Klempin(8) fand bei der Hydrolyse der Haferstärke die 

 ScHÜTZsche Regel befolgt. Daß bei nicht zu großen Enzymmengen, kurzer 

 Wirkungsdauer und reichhcher Stärkedarbietung zwischen Enzymwirkung 

 und Enzymmenge eine hneare Beziehung gemäß dem oben erwähnten 

 Gesetze von Kjeldahl obwaltet, ist von verschiedenen Seiten bestätigt 

 worden (9). 



Die Frage, ob wir in der Malzdiastase ein einheithches Enzym vor 

 uns haben, oder ein Enzymgemisch, dessen Komponenten ungleich stark 

 auf Stärke und die löshchen Dextrine einwirken, läßt sich derzeit noch 

 nicht abschüeßend beantworten. Viel Beachtung haben Versuche von 

 WiJSMAN(IO) und von Beijerinck (11) gefunden, wonach durch Diffusion 

 der Malzdiastas:- in Gelatinestärkeplatten festgestellt werden kann, daß 

 bei Anstellung der Jodreaktion rings um die diastasehaltige Zone eine farb- 

 lose Zone folgt, hierauf ein violettroter Ring, endhch eine blaue Umgebung. 

 Die genannten Forscher schlössen daraus, daß zwei Enzyme zugegen sind, 

 ein rascher diffundierendes, welches Erythrodextrin bildet und ein langsamer 

 diffundierendes, welches mit Jod keine Färbung gebende Produkte er- 

 zeugt. Ich halte es jedoch nicht für ausgeschlossen, daß diese Farbenerschei- 



1 ) Schon Payen bekannt gewesen. G. Warcollier, Coinpt. rend. (21. Aug. 1905). 



— 2) Detmer, Landw. Jahrb., lo, 7bl (1881). — 3) Lapidus, Biochem. Ztsch., jo, 

 39 (1910). Starkexstein, Ebenda, 33, 423 (1911). Minami, Ebenda, 39, 355 (1912). 

 Centanni, Ebenda, 29, 389 (1910). — 4) Wohlgemuth, Ebenda, 21, 447 (1909). 



— 5) A. Wohl u. Glimm, Ebenda, 27, 349 (1910). — 6) Van Laer, Bull. Sog. 

 Chira. Beige, 21, 8 (1907); 26, 223 (1912). Brown u. Glendinning, Journ. Chem. 

 Soc, 81, 388 (1902). — 7) Ch. Philoche, Jonrn. de Chim. physique, 6, 212 u. 355 

 (1908); Soc. Biol., 58, 953 (1905). R. C. Heye, Journ. prakt. Chem., 86, 433 (1912). 



— 8) P. Klempin, Zentr. Physiol. (1908), p. 326. — 9) Z. B. Ptyalin: C J. Evans, 

 Journ. of Physiol., 44, 191 (1912). — 10) Wijsman, Koch Jahresber. (1890), p. 155; 

 Reo. trav. chim. Pays-Bas, 9, 1; Ber. Chem. Ges.. 23, Ref. 347 (1890). — 11) Beij- 

 erinck, Zentr. Bakt. II, /, 329 (1895). 



