1/ 



738 Dreiundzwanzigstes Kapitel: Die Resorption der Fette bei der Samenkeimung. 



des Fermentpräparates mit °/io Essigsäure allein genüge, um selbst in 

 Wasser späterhin eine maximale Enzymwirkung zu erzeugen. 



Im Ricinussamen ist nach Connstein soviel Ferment enthalten, daß 

 einige Gramm entfetteten Samenpulvers genügen, um binnen 4 Tagen bei 

 Zimmertemperatur und Zusatz von 5 g '^[y^ H2SO4 25 g verschiedener Fette 

 völhg zu spalten. Statt entfettetes Samenpulver direkt zu verwenden, 

 gewinnt man den größten Teil der Lipase, wenn man Samenpulver in Wasser 

 aufschwemmt, sodann die gröberen Teilchen durch Zentrifugieren entfernt 

 und die erhaltene feine Emulsion (eventuell noch durch Ausschütteln mit 

 Petroläther vom größten Teile des Fettes befreit) benützt. Jalander 

 stellte mit Petroläther noch eine enzymreiche Fällung her, die man monate- 

 lang als trockenes Pulver ohne Verlust der Wirksamkeit aufbewahren kann. 

 Es^ macht den Eindruck als ob die Lipase an Fetteilchen adsorbiert wäre. 

 In rein wässeriger Lösung ohne Fettgehalt hat man sie noch nicht erhalten, 

 hingegen geht sie in Äther ebenso, wenn dieser fetthaltig ist, wie in fett- 

 hältiges Wasser über(1). Um ein Endoenzym scheint es sich auch in der 

 RicinusUpase nicht zu handeln. Will man in den Enzym versuchen eine mög- 

 hchst starke Wirkung erzielen, so ist es nötig, die Mischung von Zeit zu Zeit 

 zu schütteln. Die Temperatureinflüsse auf Ricinushpase sind die gewöhnUch 

 bei Enzymen gefundenen (2). Taylor gibt den Van 't HoFFschen Koeffi- 

 zienten mit 2,6 an. In Fettemulsion ist Lipase gegen Erhitzen relativ resi- 

 stent. Es scheint das Fett als Schutzkolloid zu dienen, da nach Entfetten 

 die Widerstandsfähigkeit des Fermentes gegen höhere Temperaturen sinkt. 

 Die Säureaktivierung beginnt schon mit sehr kleinen Dosen (n/2000 Essigsäure 

 nach Jalander); über "/^o Essigsäure schädigt, ebenso ist das Ricmus- 

 ferment gegen AlkaU empfindlich. Hingegen fanden Raffo und Pandini (3) 

 die Lipase aus Koloquintensamen bei Gegenwart von AlkaU am stärksten 

 wirksam. Die Aktivierung von Lipase durch kleine Dosen von Mangansalzen 

 ist bereits längere Zeit bekannt (4). Falck (5) fand, daß Mangansulfat selbst 

 die durch Erhitzen inaktivierte Ricinushpase in einem gewissen Ausmaße 

 wieder aktiv macht; dies wurde dadurch erklärt, daß das Mangan nicht die 

 Lipasereaktion selbst fördert, sondern ähnUch wie die Säuren die Überführung 

 des Zymogens in wirksames Enzym. Die Lipasen wirken nicht auf alle 

 Glycerinester gleich ein, es läßt sich allgemein sagen, daß die Alkylgruppen 

 hierbei weniger entscheidend sind als die Acylgruppen (6). Während die 

 tierischen Lipasen aus Magen, Pankreas, Darm usw. besonders die Ester 

 niederer Fettsäuren leicht angreifen, spaltet Ricinushpase am besten Tri- 

 olein und andere Ester höherer Fettsäuren. Nach Jalander wird 1 g Tri- 

 olein durch 3 mg Enzympräparat in 136 Stunden zu 88,4% gespalten. 

 Tributyrin wird wenig angegriffen (Armstrong). Während frühere Angaben 

 mehrfach dahin gelautet haben, daß die Reaktion der Ricinushpase mit 

 Triolein als unimolekular der Wilhelm Yschen Gleichung folge (Taylor, 

 Fokin), stimmen die Ergebnisse neuerer Autoren, wie Jalander, befriedigend 

 mit der Annahme überein, daß das Verhältnis von Verseifungszahl x und 

 Enzymmenge e sich der ScHÜTZschen Regel entsprechend durch die Gleichung 



1) Vgl. für PankreasHpase L. Berczeller, Biochem. Ztsch., 34, 170 (1911). 

 — 2) Pennington u. Hepburn, U. S. Dept. Agr. Washington (1912), Circ. Nr. 

 103. — 3) Raffo u. Pandini, Giorn. Farm. Chim., ö/, 433 (1912). — 4) Einflüsse 

 auf die RicinusUpase: Falk u. Nelson, Journ. Amer. Chera. Soc, j./, 735 (1912). 

 R. H. POND, Amer. Journ. Physiol., 19, 258 (1907); Botan. Gaz., 45, 232 (1908). 

 BiTNij-ScHLJACHTO, Biochem. Zentr., j, Nr. 33 (1904). — 5) K. G. Falck u. 

 Hamlin, Journ. Amer. Chem. Soc, J5. 210 (1913). — 6) Kastle, Chem. Zentr. 

 (1906), /. 1536. 



