§ 2. Fettspaltende Enzyme (Lipasen) in keimenden Samen. 739 



X 



,/— = k ausdrücken läßt. Da auch für die tierischen Lipasen sich bereits 

 ye 



in einer Reihe von Fällen ein analoges Ergebnis herausgestellt hat(1), 

 so dürfte diese Reaktionsformel der Wahrheit am nächsten kommen. Die 

 von Tierhpasen bekannte Reversibihtät der Fermentwirkung findet sich 

 ebenso ausgeprägt bei RicinusUpase, wie eine ganze Reihe von Arbeiten 

 festgestellt hat (Taylor, Bradley, Connstein, Jalander, Welter, 

 Iwanow, Dunlap, Krausz u. a. (2). Die Lipolyse wird durch den Wasser- 

 gehalt, die Fettsynthese durch die Verarmung des Substrates an Wasser 

 begünstigt. Welter fand bei Palmölfettsäuren und Glycerin bis 35% 

 Glyceride durch Ricinusenzym rückgebildet, bei den Komponenten des 

 Cocosfettes 21%, Mais 22%, Arachis 19%, Ricinus 14%, Olein 26%. Man 

 läßt 100 Teile Fettsäuren, 20 Teile 96%iges Glycerin und 10 Teile Ricinus- 

 ferment gemischt 2 Tage stehen. Galle und cholsaure Salze, welche sowohl 

 Fettspaltung als Fettbildung durch Pankreaslipase beschleunigen, sind auf 

 Ricinuslipase ohne Wirkung (3). Über fördernde und hemmende Einflüsse 

 auf tierische Lipasen existiert bereits eine reiche Literatur (4). RicinusUpase, 

 die von Tanaka (5) in einem haltbaren Trockenpräparat untersucht wurde, 

 wird nach diesem Autor durch die Fettsäuren nur wenig beeinflußt, jedoch 

 durch Glycerin gehemmt, während Falk (6) Glycerin und Glucose wirkungs- 

 los fand, wogegen Methylalkohol, Äthylalkohol, Aceton ausgesprochen ^ 

 die Hydrolyse von Äthylbutyrat hemmten. Oxydierte trocknende Öle, 

 sowie ranzige Fette sah Tanaka von Lipase weniger angegriffen. Alkali- 

 salze sollen nach Tanaka fördern, und Pekelharing (7) vermutet, daß 

 diese Förderung durch eine beschleunigte Ausscheidung der als Reaktions- 

 produkte auftretenden Fettsäuren als Seifen Zustandekommen könnte. 

 Doch scheinen nach Falk (8) die Verhältnisse nicht so einfach zu hegen, 

 und es kommen möghcherweise koaguHerende Einflüsse auf das Enzym 

 ins Spiel. Magnesia, Kalk, Kupfer hemmen nach Tanaka schon in geringen 

 Mengen. Leucin undAsparagin hatten fördernde Wirkung, wogegen Eiweiß- 

 zusatz ohne Effekt war. Die Beobachtungen von Darin und von Neu- 

 berg (9) haben gezeigt, daß bei den Lipasen auch sterische Differenzen 

 im Substrate eine Rolle spielen können. Wenn inaktiver Mandelsäure- 

 äthylester durch Lipase hydrolysiert wird, so wird zuerst vorwiegend die 

 Rechtskomponente gespalten. Die Verfolgung der Lipolyse geschieht meist 



1) A. Kanitz, Ztsch. physiol. Chem., 46, 482 (1905). H. Engel, Hofmeisters 

 Beitr., 7, 77 (1905). Stade, Ebenda, 3, 311 (1902). — 2) Außer den früheren 

 Zitaten: H. C. Bradley, Journ. Biol. Chem., 8, 251 (1910). A. Welter, Ztsch. 

 angewandt. Chem., 24, 885 (1911). S. Iwanow, Beihefte bot. Zentr. 28, I, 159 (1912). 

 Dunlap u. Gilbert, Journ. Amer. Chem. Soc, 33, 1787 (1911). M. Krausz, Ztsch. 

 angewandt. Chem., 24, 829 (1911) Für tierische Lipasen vgl. A. Hamsik, Ztsch. 

 physiol. Chem., 59, 1 (1909); 63, 232 (1910); 71, 238 (1911). Loevenhart, Amer. 

 Journ. Physiol., ö, 331 (1902). Lombroso, Arch. Farm, sper., 14, 429 (1912). Dila- 

 tometr. Verfolgung der Volumzunahme bei Fettsynthese: Galeotti, Ztsch. physik. 

 Chem., 80, 241 (1912). — 3) Kalaroukoff u. Terroine, Soc. Biol., 63, 372 (1907). 

 Donath, Hofmeisters Beitr., 10, 390 (1907). Loevenhart, Journ. Biol. Chem., 2, 

 391 (1907). Jansen, Ztsch. physiol. Chem., 69, 400 (1910). — 4) Vgl. Amberg u. 

 LoE^^NHART, Journ. Biol. Chem., 4, 149 (1908); 2, 397 (1907) mit Peirce; Nicholl, 

 Ebenda, 5, 453 (1909). Terroine, Biochem. Ztsch., 23, 404 (1910); Compt. rend., 

 148, 1215 (1909). Kastle, Chem. Zentr. (1906), /, 1555, Pottevin, Compt. rend., 

 136, 767 (1903). Morel u. Terroine, Journ. de Physiol. et de Path. g^n., 14, 58 

 (1912). — 5) Y. Tanaka, Journ. Coli. Eng. Imp, Univ. Tokyo, 5, 125 (1912). — 

 6) K. G. Falk, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 616 (1913). — 7) Pekelharing, 

 Ztsch. physiol. Chem., 81, 355 (1912). — 8) Falk, 1. c, p. 601. — 9) C. Neuberg, 

 Biochem. Ztsch., /, 368 (1906). Dakin, Proc. Chem. Soc, 19, 161 (1903); Journ. of 

 Physiol., 32, 199 (1905). 



47* 



