822 Druckfehler, Berichtigungen und Nachträge. 



p. 69. Selbststeuerung: Fr. Hofmeister, Chem. Steuerungsvorgänge im Tier- 

 körper: Schrift, wiss. Ges. Straßburg (1912), Nr. 17. 



p. 70. Zu Anm. 1: Fischer, Die Naturwiss. (1913), p. 558. Zu Anm. 6: 

 AuBERT, Ann. de Chim. et Phys., 26, 145 (1912). Turgorsteigerung beim Abkühlen 

 als Regulativ: A. Winkler, Jahrb. wiss. Botan., 52, 467 (1913). Chlamydomonas, 

 Zoosporen, Kälteresistenz: Desroche, Sog. Biol., 72, 748 (1912). 



p. 71. Zu Anm. 2: Andrews, Bull. Torr. Bot. Club, jp, 445 (1912). Zu 

 Anm. 5: Michaelis u. Rona, Biochem. Ztsch., 4g, 232 (1913). 



p. 72. Mikrokryoskopie : Drücker u. Schreiner, Biolog. Zentr., jj, 99 (1913). 

 p. 75. Zu Anm. 1 : Hasselbalch, Biochem. Ztsch., 49, 451 (1913). Biochem. 

 Bull., 2, 367 (1913). Zu Anm. 4: Sörensen u. Palitzsch, Biochem. Ztsch., 5^, 307 

 (1913). Rotkohlfarbstoff: Walbum, Ebenda, 48, 291 (1913). 



p. 77. Über Diffusion von Ionen durch Gallerten auch BusCALlONi u. PuR- 

 GOTTi, Atti Ist. Bot. Pavia (II), p, 1; //, 1 (1911). Bioelektrische Potentialdifferenzen 

 an Membranen: Bernstein, Biochem. Ztsch., 50, 393 (1913). Loeb u. Beutner, 

 Ebenda, su 288 300. Beutner, Ztsch. Elektrochem., 19, 319 (1913). 



p. 81. Zu Anm. 2: B. Schwetzow, Chem. Zentr. (1913), /, 584. Zu Anm. 3: 

 Protoplasmaströmung: V. VouK, Denkschr. Wien. Akad., 88 (1912). 



p. 87. Zu Anm. 7: Biddle, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 418 (1913), Selbst 

 die so wenig dissoziierten Aminosäuren katalysieren die Spaltung der Fettsäureester 

 nach Hamlin, Journ. Amer. Chem. Soc, J5, 624 (1913). 



p. 90. RosANOFF, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 173 (1913), unterscheidet 

 direkte Katalysatoren, die sich an der Reaktion beteiligen, jedoch nicht in der stöchio- 

 metrischen Gleichung erscheinen, und indirekte, die sich nicht an der Reaktion be- 

 teiligen, jedoch die Geschwindigkeit der Reaktion ändern. 



p. 94. Zeile 20 lies statt „Platinsol": „Platinsols". Rhodium-Ameisensäure- 

 Katalyse: Bredig u. Th. Blackädder, Ztsch. physik. Chem., 81, 385 (1912). 

 p. 95. O. Cohnheim, Die Enzyme (New York 1912). 



p. 96. W. N. Berg, Biochem. Bull., 2, 441 (1913), hebt hervor, daß schon 

 VON Wittich, Pflüg. Arch., 5, 435 (1872), die Rolle der Enzyme als Reaktions- 

 beschleuniger erkannt hatte. 



p. 08. Oberflächenspannung von Enzymlösungen: Gramenitzky, Biochem. 

 Ztsch., 52, 142 (1913). Adsorption, Diffusiou: W. Ruhland, Biol. Zentr., jj, 337 

 (1913). Fällung mit feuchtem Aluminiumhydroxyd: Welker u. Marshall, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, J5, 822 (1913). 



p. 100. Mikrochemie der Enzyme: O. Tunmann, Pflanzenmikrochemie, p. 424 

 (Berlin 1913). 



p. 101. Endoenzyme, Enzymadsorption : Ruhland, Biolog. Zentr., jj, 337 (1913). 



p. 106. Zeile 22 lies: „Aldehydmutase". Emulsin ist, mit heißem Alkohol 



behandelt, gegen hohe Temperaturen widerstandsfähiger, so daß 2 Minuten Kochen 



mit absolutem Alkohol noch nicht wesentlich abschwächt: BoüRQUELOT u. Bridel, 



Journ. Pharm, et Chim. (7), 7, 65 (1913). 



p. 109. Zu Anm. 1: Bertrand u. Compton, Ann. Inst. Pasteur, 26, 161 

 (1912). Zu Anm. 7: Agulhon, Ann. Inst. Pasteur, 26, 38 (1912). C. Kreibich, 

 Arch. Dermat. u. Syph., //j, 529 (1912). 



p. 110. Diastase von Aspergillus Oryzae wirkt gleichfalls noch in 70 7o 

 Alkohol. 



p. 111. Lipase und Neutralsalze: K. G. Falk, Journ. Amer. Chem. Soc, 35, 

 601 (1913). 



p. 121. Daß bei der Invertin-Rohrzuckerhydrolyse eine Verbindung von Iri- 

 vertin mit Saccharose eine Rolle spielt, geht deutlich aus den Ergebnissen der Arbeit 

 von Michaelis hervor: Biochem. Ztsch., 4g, 333 (1913). Für diese Verbindung ließ 

 sich die Dissoziationskonstante ermitteln. Die Reaktionsgeschwindigkeit ist in jedem 

 Momente der Konzentration dieser Verbindung proportional. 



p. 123. Zu Anm. 5: Rosenthaler, TBiochem. Ztsch., so, 487 (1913), hält 

 seine synthetisch wirkende Oxynitrilese für verschieden von dem Oxynitril spaltenden 

 6-Emulsin. Krieble, Biochem. Bull., 2, 227 (1913). 



p. 128. Auch der Rotlaufbacillus bildet extracelluläre Giftstoffe und Endo- 

 toxin: H. J. VAN Nederveen, Fol. microbiol., 2, 1 (1913). 



p. 129. Getrocknetes Tetanotoxin, in Glycerin aufbewahrt, hielt sich 7 Jahre 

 wirksam: Nicolle u. Truche, Ann. Inst. Pasteur, 26, 1031 (1913). 



p. 132. Zu Anm. 7: W. FoRD u. Rockwood, Journ. Exp. Ther., 4, 235, 241 

 (1913). 



p. 133. Zu Anm. 9: Kobert, Landw. Versuchsstat., 79 u. 80, 97 (1913). 

 p. 134. Agglutinogene von einzelligen Algen: Rosenblatt -Lichtenstee^, 

 Arch. Anat. u. Physiol. (1912), p. 414. 



