6 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



geäußerten Ideen über „lebendes Eiweiß", die weit über das Gebiet der 

 exakten Experimental Wissenschaft hinausgehen (1), auch heute schon 

 entschieden ablehnen dürfen. 



§2. 



Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 



Krystallisation. Bis in die neuere Zeit waren nebst den tierischen 

 Dotterplättchen und dem Hämoglobin die Phytovitelline die einzigen 

 bekannten krystallisierten Eiweißstoffe, und erst 1889 gelang es Hof- 

 meister (2) zu beweisen, daß man das Ovalbumin aus Hühnerei durch 

 langsame Konzentrierung der in halbgesättigter Ammoniumsulfatlösung 

 gelösten Substanz schUeßlich in schön krystallisierter Abscheidung ge- 

 winnen kann. Oft kommt man schneller und sicherer zum Ziele, wenn 

 man nach dem Vorgange von Hopkins und Pinkus (3) die x\nimonium- 

 sulfatfällung durch einen geringen Zusatz von Essigsäure einleitet. Auf 

 die Gewinnung krystallisierter pflanzlicher Eiweißsubstanzen, die nicht 

 schon in natürlichen Krystallen bekannt sind, hat dieses Verfahren noch 

 nicht Anwendung gefunden (4). Das Ovalbumin ist nach Wichmann (5) 

 isomorph mit dem Serumalbumin des Blutes und dem Lactalbumin aus 

 Milch, die nach demselben Verfahren krystallisiert darzustellen waren. 

 Durch Aussalzen mit Ammoniumsulfat ist es Molisch (6) gelungen, 

 die Chromatophorenfarbstoffe der Florideen und Blaualgen, die Phyco- 

 erythrine und Phycocyanine, in Krystallen zur Abscheidung zu bringen. 

 Sie krystaljisieren interessanterweise ebenso leicht, wie der Blutfarbstoff 

 der Tiere, das Hämoglobin, mit dem sie vielleicht auch chemisch näher 

 verwandt sein mögen, als wir heute sagen können. Unsicher sind manche 

 Angaben über krystallisierende Peptone und Proteosen. 



Die Methodik der Herstellung künstlicher Eiweißkrystalle hat Fr. 

 N. Schulz (7) kritisch zusammenfassend behandelt. Man hat mit Recht 

 oft darauf hingewiesen, daß dieselbe bei der Beschaffung einheitlichen reinen 

 Untersuchungsmaterials, vorausgesetzt, daß man oftmals umkrystallisiert, 

 große Bedeutung besitzt. Doch darf man nicht vergessen, daß die Adsorp- 

 tions- und Quellungsvorgänge bei den Eiweißkrystallen sehr in Betracht 

 kommen, wie Gürber(8) meint, auch chemische Verbindungen mit der 

 Säure des verwendeten Salzes, so daß krystallisiertes Eiweiß nicht dieselbe 

 Gewähr für absolute Reinheit bietet, wie anderes umkrystallisiertes Material. 



1) Z. B. 0. LoEw, Science, ii, 930 (1900). — 2) Fr. Hofmeister, Ztsch. 

 physiol. ehem., 14, 163 (1889); 16, 187 (1891); Gabriel, Ebenda, 15, 456 (1891). 

 BoNDZYNSKi u. ZojA, ig, 1 (1894). MoRAczEWSKi, Ebenda, 21, 71 (1895); 25, 262 

 (1898). GüRBER, Sitz.ber. Würzburg. phys. med. Ges. (1894), p. 142; (1896), p. 117. 

 Krieger, Diss. Straßburg (1899). Fr. N. Schulz, Ztschr. physiol. Chem., 2g, 86 

 (1899). Panormoff, Bull. Soc. Chim. (3), 18, 595 (1897). Worms, Maximowitsch, 

 Chem. Zentr. (1901), II, 1229. Reichert, Amer. Journ. of Physiol., 9, 97 (1903). 

 M. CoHN, Ztsch. physiol. Chem., 43, 41 (1904). E. G. Willcock, Journ. of Physiol., 

 37, 27 (1908). C. Jnagaki, Biochem. Zentr., 4, Ref. Nr. 1452. Die Physikochemie 

 der künstlichen Eiweißkrystallisation behandelt ausführlich Sörensen u. Höyrup, 

 Ztsch. physiol. Chem. 103, 15 (1918). C. r. Carlsberg, 12, 1 (1917). — 3) Hop- 

 kins u. Pinkus, Journ. of Physiol. 23, 130 (1898). — 4) Vgl. z. B. Gabriel 1. c, 

 Das von Rümpler, Ber. chem. Ges., 35, 4162 (1902) angegebene Verfahren dürfte 

 hierbei gute Dienste leisten. — 5) Wich mann, Ztsch. physiol. Chem., 2y, 575 (1899). 

 A. Oswald, Ztsch. physiol. Chem., gs, 102 (1915). — 6) H. Molisch, Botan. Ztg. 

 (1894), p. 177; (1896), p. 131. — 7) Fr. N. Schulz, Krystallisation von Eiweiß- 

 stoffen (1901); Abderhaldens Handb. biochem. Arb.method., 2, 335 (1909). — 

 8) A. Gürber, Zentr. Physiol., ig., 314 (1905). 



