§ 2. Die physikalischen Eigenschaften der Eiweißstoffe. 7 



Auch die natürlichen Eiweißkrystalie bergen nach Schimper (1) vielleicht 

 eingeschlossene Beimengungen, indem bei Einwirkung von Glycerin ein 

 Teil in Lösung geht, ein Teil jedoch als festes Skelett vom Lichtbrechungs- 

 vermögen des Wassers zurückbleibt. 



Kolloidchemie der Eiweißkörper. Die bisher gesammelten 

 Kenntnisse (2) betreffen so gut wie ausschließlich tierische Proteinstoffe, 

 doch darf man weitaus das meiste mit großer Sicherheit auch auf die 

 pflanzUchen Eiweißstoffe übertragen, so daß es im nachfolgenden mcht 

 immer ausdrücklich betont ist, daß pflanzUche Proteine für die betreffen- 

 den Befunde noch näher zu prüfen wären. Man kennt Proteine in allen 

 kolloiden Zustandsformen, als Gele, Emulsoide und Suspensoide, doch 

 spielen im Eiweiß der lebenden Zelle die emulsoiden Eiweißsole weitaus 

 die bedeutendste Rolle. Bei der großen Schwierigkeit wirklich reme 

 Eiweißlösungen zu erhalten, darf es nicht wunder nehmen, daß man 

 noch nicht weiß, welchen Anteil Eiweißsuspensoide an der Zusammen- 

 setzung nativer Proteinmischungen, oder selbst an dem kolloiden Charakter 

 künstlich hergestellter Eiweißlösungen nehmen. Die ultramikroskopisch 

 sichtbaren Partikel mögen meist nicht dem Hauptbestandteil der Losung, 

 ja selbst andersartigen Verunreinigungen angehört haben. 



An künstlich hergestellten Suspensionsproteinen hat Heard (3) die 

 Fällbarkeit durch kleine Elektrolytmengen und Bottazzi (4) Oberflächen- 

 spannung und Viscosität geprüft. Man darf sagen, daß reme Eiweißsuspen- 

 soide. so wie alle anderen echten Suspensoide sich bezüglich Oberflächen- 

 spannung von Wasser nicht unterscheiden, somit daß alle oberflächenaktiven 

 Eiweißlösungen emulsoidartiger Natur sind. Ramsden (5) stellte mittels 

 Harnstoffzusatzes Proteinlösungen von stetig variierendem Dispersitatsgrad 

 her Ultrafiltrationsversuche hat Burian (6) angestellt. 



Bei den Eiweißsolen tritt stets der ausgeprägt hydrophile Charakter 

 hervor die „Solvatbildung'" (Pauli) mit dem wässerigen Lösungsmittel. 

 Doch hängt der Grad der Hydrophilie sehr von der Natur der Proteine von 

 den gleichzeitig anwesenden Stoffen, von der Temperatur und anderen 



Einflüssen ab. . , ■ ^r ^ • i 



Dichte und Lösungsvolum einiger Proteinlösungen im Vergleiche 

 zu den festen Proteinen untersuchten Chick und Martin (7) mit dem Er- 

 gebnisse, daß sich aus der Lösung eine um 5-8% geringere Dichte berechnet, 

 als aus dem festen Eiweiß, was auf eine entsprechende Volumkontraktion 

 beim Auflösen hindeutet. Man darf dies der bekannten Verkleinerung des 

 Gesamtvolums von quellbaren Stoffen und Lösungsmittel bei der Quellung 

 zur Seite stellen. Schon bei der Untersuchung der Oberflächenspannungs- 

 verhältnisse von Eiweißlösungen, die in neuerer Zeit besonders durch Bot- 

 tazzi (8) untersucht worden sind, macht sich der beu-rende Einfluß von 

 Verunreinigungen sehr geltend, und es spielen nicht nur kleine Mengen 



1) Schimper, Nägeli, 1. c; Pfeffek, Jahrb. wiss. Bot., « (1872) dachte an 

 eine chemische Spaltung durch Glycerin, die Frage ist ^^er noch unentschieden - 

 2) Vgl. Handovsky, Fortschritte i. d. KoU.chem. d. Eiweißstoffe, Dresden 1911, 

 W. Pauli, Fortschritte d. naturwiss. Forsch., her.geg. ^»n Abderhalden Bdiy 

 D 223 (1912); T. Br. Robertson, Die physikal. Chemie d. Proteine Dresden 1912. 

 - 3) W^ N. Heard, Journ. of Physik, 45, 27 (1912). - 4) F. Bottazz u. 

 E. D'AGOSTiNO. Acc. Line. Rom. (6), .., H, 183 (1913). - 5) W. Ramsden u. 

 N. Chavasse, KolLZtsch., 12, 250 (1913). - 6) R- Burian, Archiv d, Fisiol , 7, 

 421 (1910). - 7) H. Chick u. Ch. J. Martin, Koll.Ztsch., 12 69 (1913). Biochem 

 Journ., 7/ 92 (1913). - 8) F. Bottazzi, Atti Acc Line ^om. (5) 2/ 11, ^^i 

 (1912) Bottazzi u. d'Agostino, Ebenda, p. 561; Arch. ital. Biol., 59, 28 (191Ö). 



