8 Zweiunddreißigßtes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



oberflächenaktiver Stoffe wie sonst eine störende Rolle, sondern auch die 

 Änderung des lyophilen Charakters der Proteine bei Gegenwart von Salzen, 

 Säuren und Laugen. Eiweißlösungen zeigen sehr häufig eine geringere Ober- 

 flächenspannung als Wasser, doch geht die Erniedrigung der Oberflächen- 

 spannung nach eigenen Erfahrungen nie bis auf zwei Drittel des Wasser- 

 wertes herab, wie konzentrierte Neutralfettemulsionen sie bedingen. Ber- 

 CZELLER (1) will aus den von ihm beobachteten stalagmometrischen Diffe- 

 renzen bei der Hitzekoagulation auf chemische (hydrolytische) Verände- 

 rungen bei diesem Vorgange schließen. Nach Rona und Michaelis (2) 

 ändert sich auch bei enzymatischer Hydrolyse die Oberflächenspannung der 

 Eiweißlösung. 



Die Diffusion von Eiweißlösungen vollzieht sich im Vergleiche zu 

 Elektrolyten sehr langsam. Robertson (3) fand, daß anfangs die Ge- 

 schwindigkeit allerdings relativ groß ist, sich jedoch allmählich in exponen- 

 tieller Form verlangsamt. Sutherland (4) berechnet aus der Diffusions- 

 geschwindigkeit von Eiweiß für Albumin das Molekulargewicht 32814. 

 Der osmotische Druck einer Ovalbuminlösung von gegebener Zusammen- 

 setzung ist nach den genaueren Versuchen von Sörensen (5) eine unver- 

 änderliche Größe. Aus den erhaltenen Werten wurde eine Molekulargröße 

 von etwa 34000 berechnet; die durch anderweitige Methoden ermittelte 

 Zahl von 380 N- Atomen pro Molekül wurde dabei mit berücksichtigt, van 

 DER Feen (6) fand für eine l%ige Albuminlösung einen Druck von 9,28 cm 

 Hg; das Molekulargewicht berechnet er zu 26200. Wenn Robertson und 

 Burnett (7) aus der Gefrierpunktdepression von in Wasser gelöstem Caseinat 

 das Molekulargewicht 1400 ableiten, so darf man wohl sicher sein, daß dieser 

 Wert weitaus zu niedrig liegt. 



Viele Widersprüche in den früheren Angaben über das elektrische Ver- 

 halten von Eiweißsolen, die Beeinflussung der Eiweißlösungen durch Salze 

 usw., sind erst in befriedigender Weise geklärt worden, als man durch die 

 Versuche Paulis (8) die Eigenschaften möglichst elektrolytfrei gemachten 

 Eiweißes kennen lernte. Wenn man auch durch Ausfrierenlassen (9) und 

 andere Mittel elektrolytarme Lösungen von stark verminderter Leitfähigkeit 

 erhält, so ist es erst durch wochenlange und monatelange aseptische Dialyse 

 von Eiweißlösung gegen reinstes destilliertes Wasser möglich gewesen, den 

 Einfluß der Anwesenheit von Elektrolyten hinreichend weit auszuschalten. 

 Obwohl solche Eiweißlösungen beim Kochen oder durch Alkoholzusatz aus- 

 gezeichnet koagulieren, so sind doch eine Reihe von Eigenschaften verloren 

 gegangen, die sonst typisch in allen Eiweißlösungen vorhanden sind. Das 

 nach Pauli hergestellte elektrolytarme Serumalbumin zeigt praktisch keine 

 Kataphorese im elektrischen Feld, und man kann annehmen, daß darin 

 fast nur ungeladene oder elektrisch neutrale Teilchen vorhanden sind, indem 



1) L. Berczeller, Biochem. Ztsch., 53, 215, 232 (1913). — 2) P. Rona 11. 

 L. Michaelis, Ebenda, 41, 165 (1912). — 3) T. B. Robertson, Pflüg. Arch., 152, 

 524 (1913). — 4) W. Sutherland, Phil. Mag. (6), 9, 781 (1905). — 5) Neuere 

 Versuche über osmot. Druck von Eiweißlösung: H. E. Roaf, Quart. Journ. Exp. 

 Physiol. (1910), III, 171; B. Moore, Roaf u. A. Webster, Biochem. Journ., 6, 

 110 (1912); Sörensen u. IIöyrup, C. r. Carlsberg,, 12, n (1917); Ztsch. physiol. 

 ehem., 106, 1 (1919). — 6) F. van der Feen, Chem. Weeklbl., 13, 410 (1916). 

 Für Gelatine: W. Biltz, Ztsch. physik. Chem., 91, 705 (1914). — 7) T. Br. Robertson 

 u. Burnett, Journ. biol. Chem., 6, 105 (1909). — 8) W. Pauli, Hofmeist. Beitr., 

 7, 581 (1905); Naturwiss. Rdsch., 21, 3 (1906); Pflüg. Arch., 136, 483 (1910). 

 Dialysierverfahren: E. Zunz, Abderhald. Handb. biochem. Arb.meth., 3, 165 (1910). 

 — 9) Vgl. Ch. Dhere u. Gorgolewski, Compt. rend., 150, 934 u. 998 (1910), 

 Journ. de Physiol., 13, 157 u. 167 (1911). 



