12 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die phj^sik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoff e^ 



vergleichbar, und oberhalb dieser Konzentrationen ist die Hemmung der 

 Eiweißfällung so stark, daß eine Hitzekoagulation nicht mehr möglich ist. 

 Wenn man die Kationen betrachtet, so bilden NH4, Na, K und Mg eine 

 Gruppe mit langsamem Anstieg der Koagulationshemmung oberhalb 1 • n, 

 während Li, Ca, Sr, Ba eine weitere Gruppe bilden, die ein deutliches Maxi- 

 mum der Koagulationstemperatur bei 1 • n, bzw. 0,5 • n erzeugen, darüber 

 hinaus aber eine Erniedrigung derselben mit steigendem Salzgehalte (Pauli). 

 Daß es sich beim Rhodanid um eine Hemmung der Koagulation und nicht 

 um irreversible Veränderungen des Eiweiß handelt, folgt nach Pauli daraus, 

 daß eine mit Alkalirhodanid gekochte und dann ausdialysierte Eiweiß- 

 lösung schließlich eine starke Ausflockung zeigte. 



Analoge Ergebnisse erhielten Vandevelde und Bosmans (1) für die 

 Entwässerung von Gluten durch gesättigte Salzlösungen, wo Sulfate am 

 stärksten wirken. 



Daß bei der Neutralsalzfällung keinerlei Veränderungen des Eiweiß 

 stattfinden, wird durch die Erfahrung Herlitzkas (2) erhärtet, wonach 

 diese Vorgänge von keiner meßbaren Wärmetönung begleitet sind. Der 

 Vorgang besteht darin, daß sich eine eiweißreiche wasserarme Phase von 

 einer eiweißarmen, wasserreichen Phase trennt (3), und jedenfalls werden 

 hier die Adsorptionsvorgänge von Löslichkeitsveränderungen, ,,lyotropen 

 Vorgängen" im Sinne Freundlichs, mit steigender Salzkonzentration 

 verdeckt. Ganz entsprechende Salzwirkungen sind von anderen Löslichkeits- 

 beeinflussungen (Rothmund) (4) und der Salzwirkung auf Esterverseifung 

 bekannt. Bei letzterer kehrt selbst die beim Eiweiß zu beobachtende Eigen- 

 tümlichkeit wieder, daß bei Herstellung von saurer Reaktion die lonen- 

 fällungsreihe sich umkehrt (5). Für das Eiweiß wurde die letztere Eigen- 

 tümlichkeit im Anschluß an Hardy durch Posternak und Pauli auf- 

 gedeckt (6). Die Veränderungen beim Aussalzen betreffen also in erster 

 Linie das Lösungsmittel. Doch werden wir nicht, wie es bei Spiro (7) sich 

 findet, diese Beziehungen als die einzigen Vorgänge hinzustellen haben, 

 sondern müssen im Anschlüsse an die zuerst von Bayliss (8) begründeten 

 Anschauungen auch den Adsorptionsvorgängen bei der Salzbindung an 

 Eiweiß eine Bedeutung zuerkennen, die allerdings nur bei verdünnten Salzen 

 rein hervortritt. 



Durch Zusatz von Säuren oder Alkalien gewinnt das elektroneutrale 

 Eiweiß, wie gleichfalls aus den Arbeiten von Pauli klar hervorgeht, ganz 

 andere Eigenschaften, die wir dem „ionisierten Eiweiß" zuschreiben 

 müssen. Daß hierbei die zugesetzten Ionen gebunden werden, geht aus 

 der durch die Leitfähigkeitsabnahme nachzuweisenden Konzentrations- 

 abnahme der zugesetzten Säuren oder Alkalien hervor, die innerhalb ge- 

 wisser Konzentrationen so weit gehen kann, daß bei HCl-Zusatz nahezu 

 sämtliche H'-Ionen gebunden werden (9). Dabei gewinnt das Eiweiß, wie 



1) A. J. Vandevelde u. L. Bosmans, Bull. Soc. Claim. Belg., 26, 249(1912); 

 Kon. Vlaamsche Acad. 1912, p. 73. — 2) A. Herlitzka, Biochem. Ztsch., 11, 481 

 (1908). — 3) Vgl. H. Chick u. Ch. Martin, Biochem. Journ., 7, 380 (1913). — 

 4) V. Rothmund, Ztsch. physikal. Cham., 33, 401 (1900). — 5) R. Höber, Hofmeist. 

 Beitr., 11, 35 (1907). — 6) S. Posternak, Ann. Inst. Pasteur, 75, 85 (1901); 

 Wo. Pauli, Hofmeist. Beitr., 5, 27 (1903); Hardy, Ztschr. physik. Cheni., jj, 391 

 (1900). — 7) K. Spiro, Hofmeist. Beitr., 4, 300 (1903). — 8) W. M. Bayliss, 

 Biochem. Journ., i, 175 (1906). Vgl. auch Fr. Simon, Ztsch. physiol. Chem., 66^ 

 70 (1910), ferner K. Manabe u. J. Matula, Biochem. Zt^ch., 52,400(1913). Koagu- 

 lation diuch Elektrolyte: Bancroft, Journ. of Physic. Chem., ig, 349(1915). — 9) Lit. 

 Sjöqvist, Skand. Arch. Physiol., 5, 277 (1894); 6, 255 (1895). Bugarsky u. Lieber- 

 mann, Pflüg. Arch., 72, 51 (1898). Manabe u. Matula, 1. c. (1913). 



