14 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Zusatz ist bei geringen Säurekonzentrationen relativ bedeutender als bei 

 höheren. Während Säureeiweiß ohne Salzzusatz keine Hitze koagulation 

 zeigt, stellt schon geringer Salzzusatz eine merkliche Hitzegerinnung wieder 

 her. Das Alkoholfällungsvermögen ist hingegen auch beim salzfreien Säure- 

 eiweiß gut ausgeprägt. Hardy sowohl als Pauli behaupten, daß die Salz- 

 wirkung auf Säureeiweiß immer mit einer Vermehrung der H-Ionen ver- 

 knüpft ist. Doch fanden Chick und Martin (1), daß im Gegenteil eine Ver- 

 minderung der H.--Ionenkonzentration erfolgt und daß die Angaben der 

 genannten Forscher durch das abweichende Verhalten der benutzten Indi- 

 catoren bei Gegenwart von Eiweißlösung verursacht worden sind. 



Beim Versetzen sorgfältig ausdialysierten praktisch fast elektro- 

 neutralen Eiweißes mit Alkalien nimmt das Protein elektronegative Ladung 

 an und geht so wie bei Säurezusatz in Eiweißionen zum Teile über. Robert- 

 son, dann Pauli und Handovsky (2) haben sich in neuerer Zeit ausführlich 

 mit dem elektronegativen Eiweiß beschäftigt, so daß wir i|m ganzen über 

 dessen Eigenschaften gut orientiert sind. Gerade dieser Zustand von Eiweiß 

 ist physiologisch außerordentlich wichtig, da der Gehalt an OH-Ionen in 

 den Zellprotoplasmen es mit sich bringen muß, daß die Plasmaeiweißkörper 

 als elektronegatives Eiweiß gelten können. Viele Eigenschaften teilt das 

 Alkalieiweiß mit dem Säureeiweiß: Viscositätszunahme, Verlust der Fäll- 

 barkeit beim Kochen, und durch Alkohol treten auch hier hervor, und 

 Alkalieiweiß ist sehr wenig beständig. Die Beziehung der Stärke der zuge- 

 setzten Base zur Viscositätszunahme ist hier im Gegensatze zu den ent- 

 sprechenden Befunden beim Säureeiweiß deutlich ausgeprägt. Alkali- 

 überschuß wirkt so wie Säureüberschuß auf die Ionisierung zurückdrängend, 

 und es ist bei einem bestimmten Alkaligehalt ein Maximum von Viscosität 

 und Ionisierung vorhanden. Die Zurückdrängung der Ionisierung geht beim 

 Alkalieiweiß mit steigendem Laugenzusatze so weit, daß hoher Alkali- 

 überschuß das Protein reichlich fällt, analog der Neutralsalzfällung. Die 

 Wirkung von Neutralsalzzusatz zu Alkalieiweiß ist deshalb bemerkenswert, 

 weil hier die Natur der Kationen sehr großen Einfluß besitzt. ErdalkaUsalze 

 fällen viel stärker als Alkalisalze, unter denen nur die Ammoniumsalze sich 

 durch ein relativ starkes Fällungsvermögen auszeichnen. Die starke Wirkung 

 der Erdalkali- Kationen erinnert uns sofort an die den Physiologen wohl 

 bekannte antagonistische Wirkung von Ca und Na auf lebende Zellen. Eine 

 Änderung der Reaktion durch Neutralsalzzusatz findet beim Alkalieiweiß 

 nach Chick und Martin gleichfalls statt, und zwar im Sinne einer Abnahme 

 der Hydroxylionenkonzentration. Pauli hält den durch Neutralsalz aus 

 Säureeiweiß und Alkalieiweiß gefällten Komplex nicht für identisch. 



Wie erwähnt, faßt Pauli (3) die Schwermetallfällungen von Eiweiß 

 als Erscheinungen auf, welche mit der Ausflockung entgegengesetzt geladener 



1) H. Chick u. Martin, Koll.chem. Beiheüt, 5, 92 (1913). Über Säure-Eiweiß 

 ferner: Wo. Pauli u. HiKScnrELP, Biochem. Ztsch., 62, 245 (1914); Procter, Journ. 

 of Chem. Soc, J05, 313 (1914); Sörensen u. Höyrup, C; r. Carlsberg, 12 (1917); 

 A. Belak, Biochem. Ztsch., 90, 96 (1918); Procter u. Wilson, Journ. Chem. Soc, 

 log, 307 (1916). — 2) T. Br. Robertson, Journ. physic. Chem., 14, 161, 377 u. 

 528 (1910); 15, 166 (1911); Ebenda, 387 u. 521 (1911); Ergebn. d. Physiol, lo, 216 

 (1910); Wo. Pauli u. Handovsky, Biochem. Ztsch., 24, 239 (1910). Caseinate: 

 Pauli u. Matula, Ebenda, 99, 219 (1919). Hydrolyse der Caseinalkalisalze : L. van 

 Slyke u. D. van Slyke, Amer. Chem. Journ., j5, 619 (1907). Wo. Pauli, Biochem. 

 Ztschr., 70, 489 (1915); Robertson u. Miyake, Journ. Biol. Chem., 25, 351; 26, 

 129 (1916). — 3) Wo. Pauli u. L. Flecker, Biochem. Ztsch., 41, 461 (1912) und 

 frühere Publikationen von Pauli. — Ältere Lteratur: Wo. Pauli, Hof meist. Beitr., 

 5. 27 (1903); Ebenda, 6, 234 (1905); G. Galeotti, Ztsch. physiol. Chem., 44, 461 



