22 ZweiunddreißigBtes Kapitel: Die physik. ii. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinetoffe. 



Eiweißlösungen sind stets optisch aktiv, und zwar in der Regel links- 

 drehend. Nach den Zusammenstellungen von Osborne und Harris (1) 

 beträgt die spezifische Drehung für: 



Edestin aus Hanfsamen — 41,3" 



Globulin aus Leinsamen — 43.53° 



Excelsin aus Bertholletiasamen —42,94" 



Amandin aus Mandeln — 56,44" 



Legumin aus Vicia Faba — 44,09° 



Phaseohn aus Schminkbohne — 41,46" 



Zein aus Mais - 28,0" 



Gliadin aus Weizen - 92,28" 



Nach Gamgee (2) existieren aber auch Proteine, welche Rechts- 

 drehung aufweisen, wie Hämoglobin und manche Nucleoproteide. Da ver- 

 schiedene Beimengungen ferner Säuren und Alkalien großen Einfluß auf die 

 Drehungsintensität besitzen, so ist es schwierig, den Drehungswinkel zur 

 chemischen Charakteristik der Eiweißkörper zu benutzen (3). Darin (4) 

 hat nachgewiesen, daß man native Eiweißstoffe durch Behandlung mit 

 n/2 NaOH bei 37" racemisieren kann, so daß bei der Hydrolyse nur inaktive 

 Aminosäuren geliefert werden. 



Schließlich noch Daten hinsichtlich der Verbrennungswärme von 

 Eiweiß. Nach Gräfe (5> ist die Wärmetönung bei der fermentativen Eiweiß- 

 spaltung praktisch gleich Null, so daß der gesamte calorische Wert den ent- 

 standenen Aminosäuren zukommt. Den letzten calorimetrischen Unter- 

 suchungen von Benedict und Osborne (6) seien die nachstehenden Zahlen 

 mit der Bemerkung entnommen, daß die höchsten calorischen Werte jenen 

 Eiweißstoffen zukommen, die den höchsten Kohlenstoffgehalt und den 

 niedrigsten Sauerstoff gehalt besitzen. 



Amandin 5543 Conglutin der blauen Lupine 5475 



Corylin 5590 Conglutin a, gelbe Lupine . 5542 



Excelsin 5737 Conglutin b, gelbe Lupine . 5359 



Edestin 5635 Vicilin 5683 



Globulin v. Gossypium . . . 5596 Legumelin 5676 



Vignin 5718 Gliadin 5738 



Glycinin 5668 Glutenin 5704 



Legumin 5620 Globulin aus Weizen . . . 5358 



Phaseolin 5726 Hordein 5916 



Bynin 5807 



1) Th. B. Osborne u. J. F. Harris, Journ. Amer. Chem. Soc, 25, 842 

 (1903). Für Triticonucleinsäure: Osborne, Amer. Joiirn. of PhysioL, 9, 69 (1903). 

 Gliadin: W. E. Mathe wson, Journ. Amer. Chem. See, 28, 1482 (1906). Lindet 

 u. L. Ammann, Compt. rend., 145, 253 (1907). Casein: J. H. Long, Chem. Zentr. 

 (1905), I, 1568. — 2) Gamgee u. Croft Hill, Hofmeist. Beitr., 4, 1 u. 10 (1903). 

 Ber. chem. Ges., 36, 913 (1903). Soc. Biol., 55, 223 (1903). Die Ausführungen 

 von J. Beard, Biol. Zentr., 33, 150 (1913) über rechts- u. linksdrehendes Eiweiß 

 sind wertlose Phantasien. — 3) Vgl. Bülow, Pflüg. Arch., 58, 207 (1894). Framm, 

 Ebenda, 68, 144 (1897). Wo. Pauli u. Samec, Bioch. Ztsch., 59, 470 (1914); für 

 Proteinsalze; Kakusin, Journ. russ. phys.chem. Ges., 47, 144, 147, 1050, 1059, 1330 

 (1915). — 4) H. D. Dakin, Journ. of biol. Chem., 13, 357 (1912). Dahin u. 

 H. W. Dudley, Ebenda, 15, 263 (1913). — 5) E. Gräfe, Arch. Hyg., 62, 216 

 (1907). — 6) Fr. G. Benedict u. Th. B. Osborne, Journ. biol. Chem., j, 119 

 (1907). Ältere Daten bei Berthelot u. Andre, Ann.' Chim. et Phys. (6), 22, 5 u. 

 25 (1891). F. Stohmann u. Langbein, Journ. prakt. Chem., 44, 336 (1891). 

 B Danilewsky, Pflüg. Arch., j6, 237 (1886). 



