§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 25 



kapazität rühren von einer Reihe von Forschern her (1). Es gibt Eiweiß- 

 stoffe, welche entschieden basischen Charakter haben, wie die durch 

 Ammoniak fällbaren Histone. Dieselben enthalten besonders viele freie 

 NHa" Gruppen durch ihren Gehalt an Diaminoresten. Andererseits ver- 

 halten sich die Globuline ähnlich wie schwache Säuren. Die Nucleo- 

 albumine haben noch stärker saure Eigenschaften, röten Lackmus und 

 treiben COg aus. Auch die Phytovitelline der Pflanzensamen bilden gut 

 krystalHsierende Kalk- und Magnesiumsalze. Hier sind offenbar zahl- 

 reichere freie COOH- Gruppen vorhanden. 



Amphotere Substanzen gestatten nicht die direkte Titration der 

 Aoidität. Schiff (2) hat zuerst gefunden, daß Aminosäuren und Protein- 

 stoffe auf Zusatz von Formol sauer werden, indem sich die Aminogruppen 

 mit H • COH zu Methylenimidgruppen .GH • N : CHg umsetzen. SÖREN- 

 SEN (3) zeigte weiter, daß diese Reaktion unter Titration mit Lauge erst 

 dann praktisch angewendet werden kann, wenn man einen hidicator ver- 

 wendet, der uns eine genügend große OH-Konzentration anzeigt, wie Phenol- 

 phthalein, oder noch besser das einen blauen Umschlag gebende Thymol- 

 phthalein. Da die Aminosäuren nicht gleich starke Aoidität und Basicität 

 besitzen, sondern etwas stärkere Säuren als Basen sind, so darf man 

 nicht den Neutralitätspunkt als Ausgang für die Titrierung nehmen, sondern 

 eine durch empfindliches Lackmuspapier angezeigte ganz schwach saure 

 Reaktion. Auf die kritische Besprechung dieser von Sörensen und den 

 anderen angeführten Forschern sehr genau studierten wichtigen Methode 

 kann hier nicht eingegangen werden. Sie leistet wertvolle Dienste bei der 

 Verfolgung des stufenweisen Abbaues der Eiweißkörper, wobei allmählich 

 die Zahl der freien GOOH-Gruppen gesteigert wird. Andererseits ließ sich 

 das Formolverfahren in Kombination mit der Desamidierungsmethode zur 

 Bestimmung der vorhandenen freien NHg-Gruppen bei verschiedenen 

 Eiweißkörpern heranziehen, und es haben in der Tat dahin gerichtete Unter- 

 suchungen von Obermayer und Willheim (4) Unterschiede bei verschie- 

 denen Eiweißkörpern hinsichtlich des Quotienten Gesamt- Stickstoff : Zahl 

 der endständigen NHa-Gruppen, der als ,,Amino-Index" bezeichnet worden 

 ist, aufgefunden (5). 



§4. 

 Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die End- 

 produkte derselben (6). 

 Wie bei allen Konstitutionsforschungen, so hat auch bei den Eiweiß- 

 körpern der nach verschiedenen Methoden ausgeführte planmäßige Abbau 



1) Spiro u. Pemsel, I. c. Cohnheim, Ztsch. Biol., 33, 489 (1896). W. Erb, 

 Ebenda, 41, 309 (1901). L. v. Rhorer, Pflüg. Arch., 90, 368 (1902). Osborne, 

 Amer. Joiirn. Physiol., 5, 180 (1901). — 2) H. Schiff, Lieb. Ann., 310, 25 (1899); 

 319, 59 u. 287 (1901); 325, 348 (1902). — 3) S. P. L. Sörensen, Biochem. Ztsch., 

 7, 45 (1907). Compt. rend. Carlsberg, 7, 20 u. 58 (1907); Ztsch. physiol. Chem., 

 64, 120 (1910). 0. Bailly, Bull. Sei. Pharm., 18, 702 (1911); H. Jessen-Hansen, 

 Abderhaldens Handb. biochem. Aib.meth., 6, 262 (1912); F. Obermayer 11. Will- 

 heim, Biochem. Ztsch., 50, 369 (1913). A. Costantino, Ebenda, 51, 91 (1913). 

 A. Clementi, Atti Acc. Line. (5), 24, 352 (1915); Ebenda, p. 51 u. 102; Arch. 

 Farm, sper., 21, 215 (1916). Glagolew, Biochem. Ztsch., 70, 117 (1915). Bang, 

 Ebenda, 72, 101 (1915); Jodidi, Journ. Amer. Chem. Soc, 40, 1031 (1918). — 



4) Fr. Obermayer u. R. Willheim, Biochem. Ztsch., 38, 331 (1912); 50, 369 

 (1913). Kolloidchem. üb. Desamidoglutin: Blasel, Ebenda, 58, 417 (1914). — 



5) Vgl. auch die Gegenüberstellung der Methylierungsmethode mit der Formol- 

 titrierung bei S. Edlbacher, Ztsch. physiol. Chem., 107, 52 (1919). — 6) Vgl. bes. 

 Fr. Hofmeister, Ergebn. d. Physiol, I, i, 764 (1902). Zemplen u. Fuchs, Abder- 

 haldens biochem. Handlexik., 9. 65 (1916). 



