30 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. cfaem. Eigensch. pfianzl. Proteinstoffe. 



subtrahiert und die Differenz mit ^/j multipliziert. Diese indirekte Methode 

 lieferte immerhin Werte, welche nur bis 1% Abweichungen von der Theorie 

 zeigten. Den Lysin-N rechnet man aus der Differenz des Gesamt-N der 

 Fraktion und dem N- Gehalt der drei anderen Aminoderivate. Schließlich 

 läßt sich die nicht mit Phosphorwolframsäure fällbare Fraktion mittels der 

 HNOg-Methode in zwei Teile trennen, von denen der eine alle Aminosäuren 

 aufweist, welche nur Amino-N enthalten: Glutaminsäure, Asparaginsäure, 

 Tyrosin, Phenylalanin, Serin, Leucin, Isoleucin, Valin, Alanin und Glykokoll, 

 die andere das Prolin, Oxyprolin und Tryptophan enthält, die wie die beiden 

 ersten Säuren entweder nur Nichtamino-N enthalten, oder den halben N 

 als Nichtamino-N wie das Tryptophan. Diese Analysen lieferten van Slyke 

 Zahlen für die Verteilung des Eiweiß- N, die in ihrer Summe nur äußerst 

 wenig von 100% abwichen. Als Beispiele seien folgende Analysen angeführt. 



Gliadin (Triticum) . 

 Edestin (Cannabis) . 

 Keratin (Hundehaar) 



Glutin 2,25 



Fibrin , . . 



Hämoglobin . . . 5,24 3,60 0,0 7,70 12,7 10,9 57,0 2,9 



Auf die Ergebnisse der FiscHERschen Estermethode, die es gestattete, 

 auch den Amino-N des Filtrates vom Phosphorwolframniederschlage er- 

 schöpfend zu fraktionieren, wird eingehend weiter unten zurückzukommen 

 sein. 



Zunächst eine Übersicht über die bisher erhaltenen einzelnen Pro- 

 dukte der totalen Eiweißhydrolyse. 



A. Stoffe, welche bei der Säurehydrolyse des Eiweiß Ammoniak- 

 stickstoff liefern. 



Wie aus den oben mitgeteilten Zahlen hervorgeht, wird nur ein relativ 

 geringer Anteil vom Gesamt-Eiweiß-N als NHg beim Kochen mit Säure 

 ohne weiteres abgespalten (1). A priori ist es möglich, daß NHg direkt vor- 

 gebildet ist, daß es sich um leicht verseifbaren Säureamid-N, wie im Asparagin 

 und Glutamin in der Form R • CO • NHg, eventuell der tautomeren (2) 



Form R • Cf^ ^„, oder um Imid-N, eventuell um Nitril-N handelt, welche 

 \0H 



letzteren gleichfalls beim Kochen mit Säure zu Ammoniaksalzen verseift 

 werden müssen. Von allen diesen Eventualitäten kommt nur die Präexistenz 

 von Säureamidgruppen ernstlich in Betracht, und es ist sogar wahrschein- 

 lich, daß nur die, auch bei der fermentativen Hydrolyse zu erhaltenden, 

 Gruppen des Asparagin und Glutamin den Amido-N liefern, zumal die 

 quantitativen Ergebnisse mit dieser Ansicht übereinstimmen. 



Schon Nasse (3) fand, daß die bei der Säurehydrolyse entwickelte 

 NHg-Menge bei den einzelnen Eiweißstoffen differiert. Bei Barythydrat- 

 spaltung wird erheblich mehr Ammoniak gebildet. Auch tryptische Eiweiß- 



1) Vgl. F. Müller, Ztsch. physiol. Chem., 38, 286 (1902). Winkler, Ztsch. 

 analyt. Chem., 61, 290 (1902). Rothera, 1. c. Skraup, Monatsh. Chem., 29, 256 

 (1908); Gaillot, Ann. Sei. Agron. frang., 30, 116 (1913). — 2) Vgl. Eschweiler, 

 Ber. chem. Ges., 30, 998 (1897); Hantzsch u. Voegelen, Ebenda, 34, 3142 (1901). 

 — 3) Nasse, Pflüg. Arch., 6, 589 (1872); 7, 139 (1872); 8, 381 (1874). E. Schulze, 

 Ergebn. d. Physiol., i, I, 61 (1902). Zur Ammoniakbestimmung: Dillingham, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 36, 1310. Bindung des NHg im Eiweiß: A. C. Andersen 

 u. RoED-MüLLER, Biochem. Ztsch., 70, 442 (1915). 



