§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 31 



hydrolyse spaltet NH3 ab, doch nach Dzierzgowski und Salaskin(I) 

 erheblich weniger als bei der Säurehydrolyse. Das bei bacteriellen Eiweiß- 

 spaltungen auftretende Ammoniak ist nur teilweise durch das Bacterien- 

 trypsin entbunden. Die bei der Eiweißfäulnis entstehenden Amine Methyl-, 

 Dimethyl- und Trimethylamin, sind hinsichtlich ihrer Entstehung noch nicht 

 ganz geklärt (2). Das Trimethylamin dürfte wohl dem Cholin resp. den 

 Lecithiden der Gewebe entstammen und mit den Proteinstoffen nichts zu 

 tun haben. 



B. Stoffe, welche bei der Säurehydrolyse des Eiweiß Monamino- 

 stiekstoff liefern. 



Die oben gegebenen Zahlen zeigen, daß der größte Teil der N-hältigen 

 Gruppen des Eiweißmolekels hierher gehört. Die Analyse dieser Fraktion 

 setzt infolge ihrer äußerst komplizierten Zusammensetzung die größten 

 Schwierigkeiten entgegen, und die früheren Methoden, die sich zur Trennung 

 der einzelnen Monaminosäuren verschiedener Metallsalze bedienten (3), 

 konnten nur teilweise befriedigende Ergebnisse erzielen. Es blieb immer 

 Raum für die Vermutung, daß ein erheblicher Teil der hier vereinigten Stoffe 

 noch unbekannt sei. Erst die Estermethode nach Fischer schuf eine klarere 

 Sachlage und erlaubte trotz relativ großer Verluste einen viel besseren Ein- 

 blick, nachdem sich die Verluste anscheinend gleichmäßig auf alle vorhan- 

 denen Hydrolysenprodukte verteilen. Man nimmt gegenwärtig vielfach an, 

 daß bis auf vereinzelte Ausnahmen, die in sehr geringer Menge vorkommende 

 Aminosäuren betreffen, wahrscheinlich alle Bausteine des Eiweißmolekels 

 bereits bekannt seien. 



Die Monaminosäuren der Eiweißhydrolyse sind sämtlich a-Amino- 

 säuren, was für die Eiweißkonstitution, wie wir später auszuführen haben 

 werden, von größter Bedeutung ist. Andere Aminosäuren, wie die /5-Amino- 

 säuren (4), haben keine physiologische Bedeutung und sind interessanter- 

 weise auch für die Stickstoffernährung von ganz untergeordneter Bedeutung. 

 Die Eigenschaften der Aminosäuren lassen teils auf das Nebeneinander- 

 bestehen einer freien COOH-Gruppe und einer NHa-Gruppe schließen, 

 teils auf eine betainartige Konstitution, die durch das Schema 



R.GHV 



coo>"«' 



anzudeuten ist (5). Sie sind nur geringfügig in ihren Lösungen elektrolytisch 

 dissociiert und gehören zu den amphoteren Elektrolyten nach Bredig. 

 Bei der Eiweißhydrolyse erhält man ausschließlich optisch aktive Modi- 



1) Dzierzgowski! u. Salaskin, Zentr. Physiol. (1901), p. 249. Hikschler, 

 Ztsch. physiol. Cham., 10, 302 (1886). Stadelmann, Ztsch. Biol, 24, 261 (1888). 

 Kutscher, Die Endprodukte d. Trypsinverdauung (1899). — 2) Methylamin: 

 MöRNER, Ztsch. physiol. Chem., 22, 514 (1897). — 3) Vgl. die zahlreichen Arbeiten 

 von E. Schulze. Nickelsalze, verwendet von Orlow, Pharm. Ztg. f. Rußland, 36, 

 285 u. 301 (1895); Silbersalze von Kutscher, Sitz.ber. Berliner Akad., 26, 588 

 (1902). Cu- und Ni- Salze: G. Bruni u. C. Fornara, Atti Acc. Line. (5), 13, 26 

 (1904). Bleisalze: Levene u. van Slyke, Journ. Biol. Chem,, 5,286(1910); Mercuri- 

 aeetat in schwach sodahaltiger Lös.g als Fäll.mittel: C. Neuberg u. Kerb, Biochem. 

 Ztsch., 40, 498 (1912). — 4) /^-Aminosäuren: Th. Posner, Ber. chem. Ges., 38, 

 2316 (1905); Verh. Nat.forsch. Ges. (1905), II, j, 70. — 5) Vgl. Sakurai, Chem. 

 News, 69, 237 (1894); 73, 106 (1895). Walker, Ebenda, p. 238. H. Ley u. 

 M. Urich, Ber. chem. Ges., 42, 3440 (1909). Affinitätskonstanten: R. Wegscheider, 

 Monatsh. Chem., 26, 1265 (1905). Geake u. Nierenstein, Ztsch. physiol. Chem., 

 92, 149 (1914). R. Engeland, Ztsch. ßiolog., 63, 470 (1914). Struktur von Amino- 

 säuren: H. J. Backer, Chem. Weekbl, 12, 943 (1915). 



