§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 35 



säuren, Leucin, Valin zugegen sind (1). Der Phenylalaninäthylester geht 

 nach FiscHER unter 10 mm Druck bei 100—130" über. Man isoliert es am 

 besten durch Verseifung seines Esters. Vom Phenylalanin hat Chelle eine 

 orangegelbe Farbenreaktion mit Formol-HgSO^ angegeben (2). 



Vom Phenylalanin leiten sich einige bemerkenswerte Produkte der Ei- 

 weißfäulnis ab, nämlich die Hydrozimtsäure oder Phenylpropionsäure 

 (Salkowski) (3) und die Phenylessigsäure, sowie das Phenyläthylamin 

 (Nencki) (4) (5), vielleicht auch der von OssiKOVSZKY (6) bei der Fibrin- 

 Pankreasverdauung gefundene Zimtaldehyd. 



4. Das Tyrosin, das p-Oxyderivat des Phenylalanins, ist eine der 

 am leichtesten nachweisbaren Substanzen aus der Reihe der gewöhnlich 

 vorkommenden Produkte der Eiweißhydrolyse. Es ist durch seine Schwer- 

 löslichkeit in Wasser, die Löslichkeit in ammoniakalischem Alkohol, die 

 charakteristischen Farbenreaktionen und seine leicht kenntlichen Krystall- 

 formen in der Regel auch in geringen Mengen gut nachzuweisen. Liebig (7) 

 isolierte es 1846 zuerst aus Käse, Hinterberger (8) hierauf aus den Eiweiß- 

 spaltungsprodukten. Die aus Samenproteinen zu gewinnenden Tyrosin- 

 mengen betragen meist zwischen 1—3% (9). Casein aus Milch liefert über 

 4%, und aus Seidenfibroin vermag man, wie Abderhalden (1 0) fand, 

 über 10% an Tyrosin darzustellen. Aus Leim erhält man gar kein Tyrosin. 

 Ähnliche Ausbeuten ergeben sich bei der Barytwasserhydrolyse sowie bei 

 der tryptischen Verdauung, wo schon im Beginne der Reaktion alles Tyrosin 

 abgespalten wird (11). Bei der Baryt-Eiweißspaltung erhielten Schulze 

 und BossHARD (12) nur racemisiertes Tyrosin. Das im Eiweiß vorgebildete 

 Tyrosin ist das dem 1-Phenylalanin entsprechende 1-Tyrosin (13). Aus- 

 gehend von der Synthese des Benzoyltyrosin nach Erlenmeyer und Hal- 

 sey(14) gewann E. Fischer über das racemische Tyrosin beide optisch- 

 aktiven Modifikationen. So leicht rohes Tyrosin abzuscheiden ist, so schwierig 

 ist die vollständige Reinigung desselben (15). Das reine, in garbenförmigen 



I) Schulze u. Winterstein, Ebenda, 35, 210 (1902). — 2) L. Chelle, Bull. 

 See. Pharm. Bordeaux, 53, 97 u. 101 (1913). — Zum Nachweis ferner: Duceschi, 

 Hofmeist. Beitr., i, 339 (1902). Spiro, Ebenda, 347. Methylderivat: E. Friedmann 

 u. S. Gutmann, Biochem. Ztsch., 27, 491 (1910). Synthese: T. B. Johnson u. 

 W. O'Brien, Journ. biol. Chem., 12, 205 (1912). Affinitätskonstanten: A. Kanitz, 

 Pflüg. Arch., 118, 539 (1907). — 3) E. u. H. Salkowski, Ber. chem. Ges., 12, 648 

 (1879). Ztsch. physiol. Chem., 9, 491 (1885). — 4) Nencki, Wien. Akad. Sitz.ber. 

 1889. — 5) Spiro, Hofmeist. Beitr., i, 347 (1902). — 6) J. Ossikovszky, Ber. 

 chem. Ges., 13, 327 (1880). — 7) Liebig, Lieb. Ann., 57, 127 (1846); 62, 257 

 (1847). — 8) Hinterberger, Ebenda, 71, 70 (1849). Lit. Reach, Virch. Arch., 

 158, 288 (1899). — 9) Tyrosin aus Pflanzenprotein: E. Schulze, Barbieri u. Boss- 

 HARD, Ztsch. physiol. Chem., 8, 63 (1884). Ritthausen, Eiweißkörper, p. 214. 

 A. Bleunard, Compt. rend., 90, 1080. Fleurent, Ebenda, 121, 216 (1895). — 

 10) Abderhalden u. Teruuchi, Ztsch. physiol. Chem., 48, 528 (1906). — 11) A. 

 J. Brown u. E. Th. Millar, Proc. Chem. Soc, Si, 286 (1905). — 12) E. Schulze 

 u. BossHARD, Ber. chem. Ges., 17, 1610 (1884). — 13) Spezif. Drehung: Schulze 

 u. Winterstein, Ztsch. physiol. Chem., 45, 79 (1905). — 14) E. Erlenmeyer jun. 

 u. Halsey, Ber. chem. Ges., 30, 2981 (1897). Lieb. Ann., 307, 138 (1899). Tyrosin 

 aus Phenylalanin : Erlenmeyer u. Lipp, Ber. chem. Ges. (1882), p. 1544. E. Fischer, 

 Ebenda, 32, 3638 (1899). — 15) Darstellung: Aloy u. Rabaut, Bull. Soc. Chim. (4), 

 3, 391 (1908). Synthese von r-Tyrosin: Stephen u. Weizmann, Journ. Chem. Soc, 

 105, 1152 (1914); o-Tyrosin: Johnson, Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 1846 (1915); 

 Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 76, 75 (1912); E. K. Marshall jun., Journ. 

 biol. Chem., 15, 85 (1913). R. H. Plimmer, Biochem. Journ., 7, 311 (1913). 

 Quant. Bestimmung: 0. Folin u. W. Denis, Journ. of biol. Chem., 12, 245 (1912); 

 ebenda, p. 239; Abderhalden u. D. Fuchs, Ztsch. physiol. Chem., 83, 468 (1913); 

 Folin u. Denis, Journ. of biol. Chem., 14, 457 (1913). Plimmer u. Laves, Biochem. 

 Journ., 7, 297 (1913). Johns u. Breese, Journ. Biol. Chem., 36, 319 (1918). 

 Affinitätskonstanten: A. Kanitz, Pflüg. Arch., 118, 539 (1907). Oxydation: 



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