36 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



feinen Nadeln krystallisierende Tyrosin schmilzt bei 235°. Es gibt eine schön 

 rote MiLLONsche Reaktion, und die von Lassaigne und Millon beim Eiweiß 

 zuerst festgestellte gleiche Reaktion (1) rührt, wie Nasse (2) festgestellt 

 hat, von den Tyrosingruppen im Eiweißmolekül her. Auch die „Xantho- 

 proteinreaktion" verdanken die Eiweißsubstanzen ihren Tyrosingruppen (3), 

 indem es sich um Nitrierung derselben handelt. Mit einigen Tropfen H2SO4 

 erwärmt und nach vorhergehender Neutralisation mit Ba(0H)2 mit FeClg 

 versetzt, färben sich Tyrosinlösungen violett (Piria) (4). In schwefel- 

 saurer Lösung gibt Tyrosin mit Acetaldehyd eine Rotfärbung (Deniges) (5); 

 mit H2SO4 und Formalin erwärmt eine schöne charakteristische Grünfärbung 

 (Mörner) (6). Mit Diazobenzolsulfosäure in alkalischer Lösung gibt Tyrosin 

 sowie Histidin (das aber keine MiLLONsche Probe liefert) eine Rotfärbung. 

 Die Lösung des Tyrosins in HCl gibt mit überschüssigem Chlorwasser und 

 Ammoniak eine Rotfärbung (7). Dazu kommt noch die Dunkelfärbung 

 unter der Einwirkung von Tyi'osinase. 



Die Homologen des Tyrosins (8) haben für die Eiweißchemie keinerlei 

 Bedeutung. Gortner (9) erhielt bei der Verarbeitung von Melanin aus 

 schwarzer Schafwolle einen Stoff, der wohl Millons Probe gab, jedoch vom 

 Tyrosin verschieden war. Das Gorgonin aus der Koralle Gorgonia liefert 

 nach Mörner (10) bei der Hydrolyse das 3,5-Bromderivat neben dem 

 3,5- Jodtyrosin. Bei der fermentativen Eiweißspaltung entsteht aus Tyrosin 

 durch COg- Verlust Oxyphenyläthylamin (Emerson) (11 ). Guggenheim (12) 

 hatte für solche Amine, die aus Aminosäuren durch CO 2- Abspaltung hervor- 

 gehen, die allgemeine Benennung ,,Peptamine" vorgeschlagen. Wie Bau- 

 mann (13) und ferner Salkowski (14) nachgewiesen haben, hängt eine Reihe 

 von Produkten der Eiweißfäulnis mit dem Tyrosin zusammen. Durch 

 NH 3- Abspaltung entsteht daraus die p-Hydrocumarsäure oder p-Oxy- 

 phenylpropionsäure, ferner diep-Oxyphenylessigsäure, p-Kresol und schließ- 

 lich Phenol (15). Da von Eiweißkohlenstoff nur etwa Y^g Benzolkohlen- 

 stoff ist (16), können derartige Produkte nur in geringem Umfang entstehen. 



W. Denis, Journ. Biol. Chem., 10, 73 (1911). Tyrosinanhydrid: Graziani, Atti Acc. 

 Line. (6), 25, I, 509 (1916). Diazoinethaneinwirk. : Geake u. Nierenstein, Biochem. 

 Journ., 9, 309 (1915). 



1) Lassaigne, Ann. Chim. et Phys. (2), 45, 435 (1830) war der eigentliche 

 Entdecker dieser Reaktion. E. Millon, Ebenda (3), 29, 507 (1850). Compt. rend., 

 28, 40 (1849). — 2) 0. Nasse, Sitz.ber. Halle, 31. März 1879. Pflüg. Arch., 83, 

 361 (1901). Die Reaktion ist eine ,,Nitrosoreaktion", welche allen einfach hydro- 

 xylierten Benzolderivaten eigen ist. Vgl. auch W. Vaubel, Ztsch. angew. Chem. 

 (1900), p. 1125. Zur colorimetr. Tyrosinbestimmung: M. Weiss, Biochem. Ztsch., 

 97, 170 (1919). — 3) Vgl. Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 12, 218 (1888). Ober- 

 mayer, Zentr. f. Physiol., 6, 300 (1892). Dinitrotyrosin: Johnson u. Kohmann, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 2164, 1863 (1915). — 4) R. Piria, Lieb. Ann., 82, 251 

 (1852). — 5) G. Deniges, Compt. rend., 80, 583 (1900). — 6) Mörner, Ztsch. 

 physiol. Chem., 37, 86 (1902). — 7) Aloy u. Rabaut, Bull. Soc. Chim. (4), 3, 391 

 (1908). — 8) Vgl. J. Aloy u. Rabaut, Journ. Pharm, et Chim. (7), 3, 481 (1911). 

 Methyltyrosin: E. Friedmann u. Gutmann, Biochem. Ztsch., 27, 491 (1910); 

 T. B. Johnson u. Nicolet, Amer. Chem. Journ., 47, 459 (1912). Über synthetische 

 opt.akt.Monomethyl-a-Aminosäuren: Em. Fischer u. Lipschütz, Ber. chem. Ges., 

 48, 360 (1915). — 9) R. Ai. Gortner, Journ. Biol. Chem., 9, 365 (1911). — 

 10) C. Th. Mörner, Ztsch. physiol. Chem., 88, 124 (1913). — 11) Emerson, Hof- 

 meist. Beitr., j, 501 (1902). Langstein, Ebenda, p. 507. — 12) M. Guggenheim, 

 Biochem. Ztsch., 51, 369 (1913). — 1 3) E. Baumann, Ber. chem. Ges., 12, 1450 

 (1879); 10, 685 (1877). Ztsch. physiol. Chem., 3, 149 (1879); i, 60 (1877); 4, 304 

 (1880). — 14) Salkowski, Ber. chem. Ges., 13, 189, 2217 (1880); 12, 1438(1879). 

 Ztsch. physiol. Chem., 2, 420 (1878); 7, 450 (1883); 10, 150 (1886); Weyl, Ebenda, 

 3, 312 (1879); Zoja, Ebenda, 23, 236 (1897). — 15) Rhein, Biochem. Ztsch., 87, 

 123 (1918). — 16) Salkowski, Ztsch. physiol. Chem., 105, 242 (1919). 



