§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 39 



Aus der Säurehydrolyse von Eiweißstoffen ist schon seit langer Zeit 

 das Leucinimid bekannt, welches die dem Glycinanhydrid entsprechende 

 Konstitution CO • NH • CH • C4H9 



C4H9.CH.NH . CO besitzt (1). Nach Fischer (2) 



empfiehlt sich das Esterverfahren auch für die Darstellung dieser Verbindung. 

 Wahrscheinlich handelt es sich nicht um einen nativ vorgebildeten Stoff, 

 sondern um einen beim Eingriffe der Hydrolyse aus Leucin sekundär ent- 

 stehenden Körper, der durch die Verkettung zweier Leucinkerne entsteht, 

 als ein Di-Isobutyl-Diketopiperazin : C12H22N2O2. Salaskin (3) erhielt 

 auch bei der fermentativen Eiweißspaltung Leucinimid. 



8. Das von Ehrlich zuerst in der Rübenmelasse aufgefundene Iso- 

 leucin ist zweifellos ein in kleinerer Menge bei den meisten Eiweißhydrolysen 

 zu erhaltender Körper, dessen Kern in den meisten Proteinen mit dem Leucin- 

 kern vorgebildet sein dürfte. Aus Casein gewannen Levene und van 

 Slyke (4) nach ihrem verbesserten Trennungsverfahren neben 7,92% 

 Leucin 1,43% Isoleucin. Von pflanzlichen Eiweißstoffen finde ich es bisher 

 mit Ausnahme von Hefe-Eiweiß (Ehrlich) noch nicht als Hydrolysen- 

 produkt angeführt. Die Synthese (5) hat die Konstitution dieser Amino- 



CH \ 

 säure als /5-Methyläthyl-aAminopropionsäure sichergestellt: ^ /CH • 



C2H5/ 



CHNH 2 • COOH, die von der Butylmalonsäure aus zugänglich ist. Vom Leucin 

 trennt man das Isoleucin durch die verschiedene Löslichkeit der Kupfer- 

 salze in Methylalkohol ab. Das natürliche Isoleucin ist die rechtsdrehende 

 Modifikation, also d-Methyläthyl-a-Aminopropionsäure. Ehrlich und 

 Wendel (6) gelang es ferner, das dem Isoleucin stereoisomere d-Allo-Iso- 

 leucin bei der Caseinhydrolyse und aus Hefe nachzuweisen. 



Es ist nicht unwahrscheinlich, daß, sowie dasValin im Eiweiß dem Leu- 

 cin entspricht, auch eine dem Isoleucin entsprechende Aminovaleriansäure, 



CH \ 

 ein Isovalin der Form ^ ^ CNH 2 • COOH einen Kern im Eiweißmolekel 



C2HS/ 



bildet. Ehrlich (7) vermutet, daß diese Aminosäure wegen ihrer Leicht- 

 löslichkeit und der sehr leichten Racemisierbarkeit bisher der Aufmerksam- 

 keit entgangen ist. 



Die bisher als Hydratationsprodukt von Eiweiß noch nicht bekannt 

 gewesene a-Amino-n-Capronsäure hat Abderhalden (8) bei der Säure- 

 Bpaltung des Nervenproteins erhalten. Die Aminosäure hat den Namen 

 Norleucinzu führen. Aus pflanzlichen Proteiden kennt man sie noch nicht. 



9. Die a-Pyrrolidincarbonsäure, oder nach Fischers Vorschlag 

 abgekürzt als Prolin bezeichnet, wurde erst durch E. Fischer (9) als regel- 



1) Ältere Lit. bei Ritthausen, Ber. ehem. Ges., 29, 2109 (1896). R. Cohn, 

 Zisch physiol. Chem , 29, 283 (1900). — Bei Wa^. trhydtolys ; v^n Eiweiß bi-i hoher 

 Temperatur : Graves, Marshall u. Eckweiler, Journ. Amer. Chem. See. , 39, 112 (1917). 

 — 2) E. Fischer, Ber. chem. Ges., 34, 448 (1901). — 3) Salaskin, Ztsch. physiol. 

 Chem., 32, 592 (1901). — 4) P. A. Levene u. D. van Slyke, Journ. biol. Chem., 

 6, 391 u. 419 (1909). Levene u. W. A. Jacobs, Biochem. Ztsch., 9, 231 (1908). 

 Aus Casein: R. Weitzenböck, Monatsh. Chem., 27, 831 (1906). — 5) F. Ehrlich, 

 Ber. chem. Ges., 41, 1453 (1908). W. Brasch u. E. Friedmann, Hofmeist. Beitr., 

 II, 376 (1908). Methyläthylpropionsäure: C. Neuberg u. Rewald, Biochem. Ztsch., 

 9, 403 (1908). — 6) F. Ehrlich u. A. Wendel, Ebenda, S, 399 (1908). Über 

 Pseudoleucin : Knoop u. Landmann, Ztsch. physiol. Chem., 89, 157 (1914). — 

 7) Ehrlich u. Wendel, 1. c, p. 402. Vielleicht beziehen sich die Befunde von 

 L. Bouveault u. R. Locquin, Compt. rend., 141, 115 (1905); Bull. Soc. Chim. (3), 

 35, 965 (1906) auf dieses Isovalin. — 8) E. Abderhalden u. A. Weil, Ztsch. 

 physiol. Chem., 84, 39 (1913); 86, 4:54= (1913); 88, 272 (1913); Darstellung: H. Ku- 

 DiELKA, Monatsh. Chem., 29, 351 (1908). — 9) E. Fischer, Ztsch. physiol. Chem., 



