§ 4, Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 43 



und etwas Benzaldehyd besteht. Auf die Tryptophangruppe wird sodann die 

 EHRLiCHSche Farbenreaktion von Eiweiß mit Dimethylaminobenzaldehyd 

 zurückgeführt (1). Auch diese Reaktion kann zur Tryptophanbestimmung 

 in quantitativer Hinsicht benutzt werden (2). Wenn man Eiweiß mit 

 sehr schwach ni trithaltiger Salzsäure in Gegenwart einer Spur von Formal- 

 dehyd behande It, so tritt Violettfärbung ein (Voisenet) (3). Da Indol und 

 Scatol diese Reaktion gleichfalls geben, so dürfte auch hier der Tryptophan- 

 kern eine Rolle spielen. Nach Gnezda endlich (4) geben Albumin, Peptone 

 und Gelatine mit schmelzender Oxalsäure ein rotes Sublimat, ähnlich wie 

 Indol und Scatol selbst. Da Gelatine kein Tryptophan enthält, so bleibt 

 es noch unentschieden ob auch dieses Verhalten mit dem Tryptophan in 

 Beziehung zu bringen ist. 



Auf der Gegenwart der Tryptophangruppen im Eiweiß beruht un- 

 zweifelhaft die Bildung von Scatolcarbonsäure (Salkowski) (5) sowie der 

 Scatolessigsäure (Nencki, Salkowski) (6) bei der Eiweißfäulnis sowie die 

 Bildung von Indol und Scatol bei der Ätzalkalischmelze und der Fäulnis von 

 Eiweißkörpern (7). Herzfeld konnte bei der Einwirkung von Alkali auf 

 Tryptophan etwa 60% der theoretischen Indolmenge erhalten, aus Eiweiß 

 aber nur 6,5% (8). Die Indol bildenden Bacterien formieren, wie Erdmann 

 und Winternitz (9) zeigten, auch Tryptophan, und nach Ellinger und 

 Gentzen (10) darf das Tryptophan als die Vorstufe der Indolbildung bei der 

 bacteriellen Eiweißzersetzung im Dickdarm angesehen werden. Sanders 

 und May (11) haben den bacteriellen Abbau des Tryptophans zu Indol zur 

 quantitativen Tryptophanbestimmung vorgeschlagen, unter colorimetrischer 

 Indolbestimmung mit Nitrit und Schwefelsäure. b; 



Ein bei der Eiweißhydrolyse auftretendes Indolderivat ist nach Baum 

 und SwAiN (12) auch das Scatosin CjoHigNaOa, dessen Natur noch näher 

 aufzuklären ist. 



12. Die Asparaginsäure oder Aminobernsteinsäure : COOH • CHg • 

 CHNHg • COOH ist ein regelmäßiger Befund bei der Eiweißhydrolyse durch 

 Säuren, Alkali und Enzyme (13). Es handelt sich um die 1-Modifikation, 

 die sekundär allerdings oft in racemische Asparaginsäure übergeführt ist. 

 Die frühere Meinung, daß pflanzliche Proteine mehr Asparaginsäure liefern 



1) 0. Neubauer. Zentr. Physiol., 79, 145 (1905). E. Rhode, Ztsch. physiol. 

 ehem., 46, 161 (1905). F. A. Steensma, Ebenda, 47, 25 (1906). — 2) E. Herz- 

 feld, Biochem. Ztsch., 56, 258 (1913). — 3) E. Voisenet, Bull. See. Chim. (3), 33, 

 1198 (1905). 0. Rosenheim, Biochem. Journ., j, 233 (1906). — 4) J. Gnezda, 

 Compt. rend,, 128, 1584 (1899). — 5) Salkowski. Bor. ehem. Ges., 13, 189 u. 2217 

 (1880). — 6) Nencki, Wien. Akad. Sitz.ber., 9^. IIb (1889). Salkowski, Ztsch. 

 physiol. ehem., 27, 302 (1899). — 7) Bopp, Lieb. Ann., 6g, 21. Kühne, Ber. ehem. 

 Ges., 8, 206 (1875). Nencki, Ebenda, 336, 722; 20, 1032 (1877). Brieger, Ebenda, 

 p. 1027 u. 12, 1985 (1879). Ztsch. physiol. Chem., 4, 414 (1880); j, 131 (1879). 

 Nencki, Ebenda, 4, 371 (1880). Journ. prakt. ehem., 17, 97 (1878). Salkowski, 

 Ztsch. physiol. ehem., 5, 417 (1884). Koukol-Yasnopolski, Pflüg. Arch., 12, 78 

 (1875). Weyl, Ztsch. physiol. ehem., i, 339 (1877). — 8) E. Herzfeld, Biochem. 

 Ztsch., 'iß, 82 (1913). — 9) Erdmann u. Winternitz. Münch. med. Woch..schr 

 (1903), Nr. 23. — 10) Ellinger u. Gentzen, Hofmeist. Beitr., 4, 171 (1903). — 

 11) J. A. Sanders u. Cl. E. May, Biochem. Bull., 2, 373 (1913). — 12) Baum, 

 Hofmeist. Beitr., j, 439. Swain, Ebenda, 442 (1903). Das von Gnezda, Compt. 

 rend., 133, 517 (1901) als ,,Chlorisatin" angesprochene Eiweißabbauprodukt ist 

 gleichfalls noch unklar. — 13) Ritthausen u. Kreusler, Journ. prakt. Chem., 108, 

 240 (1869). Hlasiwetz u. Habermann, Lieb. Ann., 159, 304 (1871). Schulze u. 

 BossHARD, Ztsch. physiol. Chem., 9, 63 (1884). Drechsel, Journ. prakt. Chem. 

 39, 425 (1889). Schützenberger, 1. c. Salkowski u. Radziejewski, Ber. chem 

 Ges., 7, 1050 (1874). Kutscher, Trypsinverdauung (1899); Ztsch. physiol. Chem., 

 28, 123 (1899). Gaehtgens, Ebenda, x, 277 (1877). 



