§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 49 



weise in Acetonwasser zu lösen (1). Wenn man hierauf mit heißer Silber- 

 sulfatlösung fällt, so geht das Lysin nicht in den Niederschlag und läßt sich 

 von den beiden anderen Hexonbasen trennen. Man fällt es nun als Pikrat (2) 

 oder nach Winterstein in Gegenwart von Baryt mit Quecksilberchlorid (3). 

 Die Lysinsalze sind rechtsdrehend. Das optische Verhalten der freien, 

 übrigens krystallisiert noch nicht dargestellten, Diaminosäure ist unbekannt. 

 Über die Dissoziationskonstanten sind die Angaben von Kanitz einzu- 

 sehen (4). Bei der Synthese erhält man inaktives Lysin (5). Salpetrige 

 Säure führt es in Oxyaminocapronsäure über (6). Oxydation mit Perman- 

 ganat liefert CNH, n- Brenz Weinsäure, Oxalsäure und wahrscheinlich Glut- 

 aminsäure (7). 



Einige pflanzliche Proteine liefern gar kein Lysin. Nach Osborne 

 und Leavenworth (8) erhält man wohl aus Gliadin Lysin, nicht aber 

 aus Zein. 



Das Argini n gibt entsprechend seiner Konstitution: ^r^ /^ * NH • 



GH 2 • CH2 • GH 2 • GHNHg • GOOH beim Kochen mit Barytwasser Harn- 

 stoff und a-<5-Diaminovaleriansäure. Letztere, das Ornithin, fand dement- 

 sprechend KosSEL unter den Produkten der Alkalihydrolyse von Eiweiß 

 auf (9). Das Arginin fällt, wie Histidin, mit Silbersalzen aus und wird am 

 besten nach dem von Kossel ermittelten quantitativen Verfahren durch 

 Fällung des Histidins mit Quecksilbersulfat von diesem getrennt (10). Das 

 natürliche Arginin ist die rechtsdrehende Modifikation (11). Ein in ver- 

 schiedenen tierischen Geweben, auch in Hefe vorkommendes, weiter unten 

 zu besprechendes Enzym, die Arginase, spaltet das Arginin in Harnstoff 

 und Ornithin. Sie greift nur d-Arginin an, nicht 1-Arginin, Kreatin oder 

 Kreatinin (12). Auch das Guanidin wird bei der Abhandlung des Stickstoff- 

 umsatzes im Pflanzenkörper noch zu besprechen sein (13). Es liefert unter 

 Wasseraufnahme leicht Harnstoff und Ammoniak: 



NHg.G :NH • NHg-f H20-> NHj • GO • NH2 + NH3. 



1) E. Wechsler, Ztsch. physiol. Chem., 73, 138 (1911). Die ganze Methodik 

 vgl. H. Steudel, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.meth., i, 489 (1909). — 

 2) Kossel, Ztsch. physiol. Chem., 26, 586 (1899). Willdenow, Ebenda, 25, 523 

 (1898). Henderson, Ebenda, 2g, 320 (1900). Herzog, Ebenda, 34, 525 (1902). 

 Siegfried, Ebenda, 43, 363 (1905). — 3) E. Winterstein, Ebenda, 45, 77 (1905). 

 Lysinplatinchlorid: Siegfried, Ebenda, y6, 234 (1911). — 4) A. Kanitz, Ebenda, 

 47, 476 (1906). — 5) Aus Piperidin: J. v. Braun, Ber. chem. Ges., 42, 839 (1909). 

 — 6) L. SzYDLOwsKi, Monatsh. Cham., 27, 821 (1906). — 7) Zickgraf, Ber. chem. 

 Ges., 35, 3401 (1902). — 8) Th. B. Osborne u. Leavenworth, Journ. Biol. Chem., 

 14, 481 (1913). — 9) A. Kossel u. F. Weiss, Ztsch. physiol. Chem., 68, 160, 165 

 (1910). Ornithinsalze: Weiss, Ebenda, 59, 499 (1909). Jaffe, Ber. chem. Ges., 10, 

 1925; II, 406 (1878). — 10) Arginin: E. Schulze, Ergebn. d. Physiol. (1902). 

 Ztsch. physiol. Chem., 34, 128 (1901). Kutscher, Ebenda, 32, 476(1901). Herzog, 

 34, 525 (1902). Kossel u. Kutscher, Ebenda, 31, 165 (1900). Kossel u. Patten, 

 Ebenda, 38, 39 (1903). Ackermann, Ebenda, 47, 366 (1906). M. Schenck, Ebenda, 

 44, 427 (1905). Bestimmung: Orglmeister, Hofmeist. Beitr., 7, 21 (1905). R. H. 

 A. Plimmer, Biochem. Journ., 10, 115 (1916). B. C. P. Jansen, Chem. Weekbl., 

 14, 125 (1917). Methylierung: Engeland u. Kutscher, Ztsch. Biolog., 59, 415 

 (1912). Homologe: Winterstein u. A. Küng, Ztsch. physiol. Chem., 5g, 141 (1909). 

 E. Fischer u. Zemplen, Ber. chem. Ges., 43, 2189 (1910). Guanidinovalerian- 

 säure: Synthese von rac. Arginin: Sörensen, Ber. chem. Ges., 43, 643 (1910); 

 Ackermann, Engeland u. Kutscher, Ztsch. Biolog., 57, 179 (1911). — 11) Her- 

 stellung von 1-Arginin: 0. Riesser, Ztsch. physiol. Chem., 4g, 210 (1906). — 12) 

 Riesser, 1. c. H. D. Dakin, Journ. Biol. Chem., 3, 435 (1909). — 13) Guanidin: 

 Cordier, Monatsh. Chem., 27, 697 (1906). Nachweis: D. Ackermann, Ztsch. physiol. 

 Chem., 47, 366 (1906). Zuckerverbindung: Morrell u. Bellars, Proc. Cambridge 

 Phil. Soc, 13, 79 (1905). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 2. Aufl., II. Bd. 4 



