§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 51 



zukommt. Histidin steht somit einerseits mit dem Arginin in naher Be- 

 ziehung, andererseits mit dem Alanin und dessen aromatischen Derivaten. 

 Pyman ist die Synthese des Histidins auf Grund dieser Tatsachen, von der 

 Citronensäure ausgehend, gelungen (1). Sowie die natürlich vorkommen- 

 den Phenyl- und Oxyphenylderivate desAlanins linksdrehend sind, so handelt 

 es sich auch beim Histidin um die 1-Modifikation. Die Salze der Substanz 

 sind rechtsdrehend. Bei der Darstellung kommt die Fällung als Quecksilber- 

 salz in Betracht. Am meisten Histidin erhielt man bisher aus dem Globulin 

 des Pferdeblutes: 11% (2). Pflanzliche Proteine liefern es zwar regel- 

 mäßig, doch in geringen Mengen, nie über 3,5%. Aus Pilzen, wie Mutter- 

 korn und Boletus edulis, hat man das betainartige Trimethylhistidin iso- 

 liert (3), welches mit den synthetisch hergestellten Präparaten der gleichen 

 Konstitution sicher identisch ist. Das Carnosin aus Muskel ist ein /5-Alanyl- 

 derivat von Histidin (4). Histidin gibt keine MiLLON-Probe, wohl aber nach 

 Herzog (5) die Biuretreaktion. Mit Bromwasser entsteht eine Rotfärbung 

 beim Erwärmen (6). Wie Tyrosin, so gibt auch Histidin in sodaalkalischer 

 Lösung mit Diazobenzolsulfosäure eine dunkelrote Farbenreaktion, die bei 

 Abwesenheit von Tyrosin zur Aufsuchung von Histidin verwendet werden 

 kann (Pauly). Wenn man gleichzeitig anwesendes Tyrosin nach Inouye (7) 

 durch Benzoylierung zu dieser Reaktion unfähig macht, so läßt sich die 

 Diazoprobe auch in Aminosäurengemischen auf Histidin verwerten. Weiss 

 und SsoBOLEW haben auch eine colorimetrische Bestimmungsmethode auf 

 Histidin unter Benutzung der Reaktion mit der EHRLiCHschen Sulfanil- 

 säuro-Nitrit-Mischung als Diazoreagens ausgearbeitet, wobei eine Histidin- 

 lösung 1:10000 als Testlösung dient (8). 



Im Tierkörper wird Histidin nach Dakin zu Acetessigsäure und Harn- 

 stoff abgebaut (9). Vom Histidin leitet sich das |S-Imidazolyl-Äthylamin 

 oder Histamin ab (1 0). 



Um die quantitative Analyse der Hexonbasen haben sich vor allem 

 KosSEL und dessen Schüler große Verdienste erworben; es erwies sich, daß 

 besonders die im Sperma reichlich vertretenen Protamine enorme Mengen 

 an Arginin enthalten. Von Pflanzenproteinen sind die Globuline aus Coni- 

 ferensamen als argininreich zu erwähnen (11), aber auch andere Samenglobu- 

 line, die 10 — 12% an Arginin liefern. Edestin ergab über 14% Arginin. Die 

 im Fischsperma vorkommenden Protamine Salmin und Clupein lieferten 

 jedoch über 80% an Arginin. Sie enthalten weder Lysin noch Histidin. 



1) Fr. L. Pyman, Journ. Chem. Soc, 99, 1386 (1911); 109, 186 (1916). 

 0. Gerngross, Ber. chem. Ges., 42, 398 (1909). Spaltung von rac. Histidin: Abder- 

 halden u. Weil, Ztsch. physiol. Chem., 77, 435 (1912). Darstellung: H. M. Jones, 

 Journ. Biol. Chem., 33, 429 (1918). — 2) Lawrow, Ber. chem. Ges., 34, 101 (1901). 

 Zentr. Physiol. (1901), p. 635. Pikrolonsäureverbindung: P. Brigl, Ztsch. physiol. 

 Chem., 64, 337 (1910). Verbindungen: H. Pauly, Ebenda, p. 75. Dijodhistidin: 

 Pauly, Ber. chem. Ges., 43, 2243 (1910). — 3) G. Barger u. A. S. Evins, 

 Biochem. Journ., 7, 204 (1913). R. Engeland u. Fr. Kutscher, Ztsch. f. Biol., S9, 

 415 (1912). — 4) Wl. Gulewitsch, Ber. chem. Ges., 33, 1902 (1900). Ztsch. 

 physiol. Chem., 50, 535 (1907). L. Baumann u. Ingwaldsen, Journ. Biol. Chem., 

 35, 263 (1918). — 5) Herzog, Ztsch. physiol. Chem., 37, 248 (1902). — 6) F. Knoop, 

 Hofmeist. Beitr., 11, 356 (1908). — 7) K. Inouye, Ztsch. physiol. Chem., 83, 79 (1913). 

 Vgl. anch,KossEL u. Edlbacher, Ebenda, 93, 396 (1915). — Reaktionen: Aldrich, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 37, 203(1915). — 8) M. Weiss u. N. Ssobolew, Biochem. 

 Ztsch., 58, 119 (1913). Lautenschläger, Ztsch. physiol. Chem., 102, 226 (1918). 



— S) H. D. Darin u. A. J. Wakeman, Journ. Biol. Chem., 10, 499 (1912). — 

 10) Synthese: K. Kossler u. Hanke, Journ. Amer. Chem. Soc, 40, 1716 (1918). 



— 11) E. Schulze, Ztsch. physiol. Chem., 24t, 276 (1897); 25, 459(1899). L. Rongger, 

 Landw. Versuchsstat., 51, 89 (1899). Suzuki, Bull. Agr. Coli., 4, 1 (1900). 



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