52 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. cbem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Sonst sind mit Sicherheit keine anderen Diaminosäuren als regel- 

 mäßige Produkte der Eiweißhydrolyse beobachtet. Aus Casein erhielten 

 Fischer und Abderhalden (1 ) kleine Mengen einer Säure, die sie als 

 Diamino-Trioxydodecansäure ansprachen CiaHaeOsNg. Doch ist hierüber 

 nicht wieder berichtet worden. Die von Skraup angegebenen Verbindungen 

 Diaminoglutarsäure, Diaminoadipinsäure waren offenbar Gemische ver- 

 schiedener einfacher Monaminosäuren (2). 



Nach Hofmeister beruht auf der Gegenwart der Diaminosäuregruppen 

 im Eiweißmolekül der positive Ausfall der sogenannten Alkaloidreaktionen 

 der Proteinstoffe (3). Vollständig erfolgen alle diese Fällungen erst bei 

 saurer Reaktion, es werden aber Diamino-N-reiche Eiweißsubstanzen auch 

 schon bei neutraler Reaktion gefällt. Fällungsmittel für Eiweiß sind be- 

 kannthch Phosphorwolfram- und Phosphormolybdänsäure, Kaliumqueck- 

 silber- und Kaliumwismutjodid, Gerbsäure, Pikrinsäure, Ferrocyanwasser- 

 stoff und Trichloressigsäure. 



D. Schwefelhaltige Hydratationsprodukte der Eiweißstoffe (4). 



Schon Scheele wußte, daß Eiweißstoffe bei Behandlung mit Alkali 

 reichlich Schwefelwasserstoff abspalten. Die Basis zur Kenntnis vom 

 Schwefelgehalte der Eiweißstoffe wurde später durch eine Reihe von Ar- 

 beiten aus dem Laboratorium Liebigs gelegt, welche als nächste Aufgabe 

 die Widerlegung der Proteintheorie Mulders hatten. Fleitmann (5) zeigte, 

 daß Mulders angeblich schwefelfreies ,, Protein" tatsächlich no(?.h Schwefel 

 enthielt, und es fiel diesem Forscher, wie in neuerer Zeit Krüger (6) auf, daß 

 der Eiweißschwefel in ähnlicher Weise allmählich abgespalten wird, wie es 

 beim Cystin der Fall ist. Die Vermutung, daß das von Wollaston zuerst 

 aus Blasensteinen gewonnene Cystin (7) ein intermediäres Spaltungsprodukt 

 der Eiweißkörper sei, prüfte SuTER (8), nachdem KÜLZ (9) das Cystin bei 

 der pankreatischen Fibrinverdauung nachgewiesen hatte. 



Infolge der Arbeit Fleitmanns, welche gezeigt hatte, daß nicht der 

 gesamte Eiweißschwefol leicht abgespalten werden kann, unterschied man 

 bis in die jüngste Zeit eine doppelte Bindung des Eiweißschwefels. Anfangs 

 sprach man von ,, oxydiertem" und ,,unoxydiertem" Schwefel, doch hat 

 sich bis auf vereinzelte Ausnahmen (1 0) später kein Forscher für die Existenz 

 von SOg- Gruppen im Eiweiß mehr ausgesprochen. Man unterschied nur 

 ,, locker" und ,,fest" gebundenen Schwefel. Mörner(II) hat darauf aufmerk- 

 sam gemacht, daß die Annahme von Cystingruppen im Eiweiß nicht alle 

 Reaktionen zu erklären vermag. Das reine Cystin gibt nämlich keine Reak- 

 tion mit alkalischer Nitroprussidnatriumlösung, während, wie später auch 



1) E. Fischer u. Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 42, 540 (1904). Ber. 

 ehem. Ges., (1906), p. 598). — 2) Zd. H. Skraup, Monatsh. Chem., 26, 243 u. 683 

 (1905), ebenda, p. 1343, 1351. — 3) Vgl. hierzu Hanzlik, Jouni. Biol. Chem., 20, 

 13 (1915). Fällung mit Chromat.: R. S. Finch, Biochem. Bull., 4, 203 (1915). — 

 4) Vgl. E. Friedmann, Ergebn. Physiol., i, I, 15 (1902). Abderhalden, Biochem. 

 Zentr., 2, Nr. 8 (1904). M. Hausmann, Verh. Schweiz. Naturf. Ges. 1915, II, 180. 

 — 5) Fleitmann, Lieb. Ann., 61 \ 66, 380 (1848). — 6) Krüger, Pflüg. Arch., 43, 

 244 (1888). Baumann u. Goldmann, Ztsch. physiol. Chem., 12, 257 (1888). — 

 7) Histor. über Cystin in Berzelius Jahresber., 79, 706 (1840). — 8) F. Suter, 

 Ztsch. physiol. Chem., 20, 564 (1895). — 9) E. Külz, Ztsch. Biol., 27, Alb (1891). 

 Emmerling, Chem.-Ztg. (1894), Nr. 80. — 10) P. N. Raikow, Chem.-Ztg., 29, 900 

 (1905); 0. Baudisch, Ebenda, 32, 620 (1908). Die „Chondroitihschwefelsäure" des 

 tierischen Knorpels ist eine N-haltige den Kohlenhydraten nahestehende Substanz mit 

 einem gepaarten Schwefelsäurerest. Vgl. Levene u. F. B. La Force, Journ. of biol. 

 Chem., J5, 155 (1913). — 11) Mörner, Ztsch. physiol. Chem., 28, 595 (1899); 34, 

 207. Fr. N. Schulz, Ebenda, 25, 16 (1898). 



