§ 4. Abbau des Eiweißmolekels; Eiweißhydrolyse und die Endprodukte derselben. 53 



Heffter, Arnold und andere Forscher (1) gezeigt haben, eine ganze An- 

 zahl von Proteinstoffen, die purpurfarbene Reaktion mit diesem Reagens 

 geben, so wie Cystein, die Alkylmercaptane, Thioglykolsäure, Thiomilch- 

 säure, Thiophenol u. a. Stoffe, welche die freie Sulfhydrylgruppe SH ent- 

 halten. GoLA (2) hat für pflanzliche Gewebe und Buffa (3) für tierische 

 Zellen die weite Verbreitung dieser Reaktion gezeigt. Stark erscheint sie 

 besonders in den plasmareichen jungen Zellen der Vegetationspunkte. Es 

 ist mithin wahrscheinlich, daß hier allenthalben mercaptanartige Schwefel- 

 bildung vorkommt, und Heffter hat durch Versuche an Eieralbumin auf 

 die Wahrscheinlichkeit aufmerksam gemacht, daß die häufig zu beob- 

 achtende Reduktion von Schwefel in lebenden Zellen eine Folge dieses Ge- 

 haltes an Sulfhydrylgruppen ist, welche damit Polysulfide und freien 

 Schwefelwasserstoff bilden. 



Ganz frei von solchen Gruppen sind nach Mörner Keratin, Serum- 

 albumin und Serumglobulin, wo aller Schwefel als Cystinschwefel vorkommen 

 dürfte. Ob außer dem SH-Schwefel und Cystinschwefel noch andere Bin- 

 dungsformen anzunehmen sind, ist noch zu untersuchen. Insbesondere 

 hat Johnson (4) daran gedacht, ob im Eiweiß nicht thiopolypeptidartige 

 Verkettungen mit der Gruppe CS vorkommen, und damit im Zusammen- 

 hange die Frage nach thioamidartigen Bindungen erwogen. Im Einklänge 

 mit den obigen Vorstellungen über den Zusammenhang des SH-Schwefels 

 und des Cystinschwefels steht es, daß Mathews und Walker (5) eine 

 spontane Oxydation des Cysteins zu Cystin in alkalischer Lösung feststellen 

 konnten. Eisensalze katalysierten diesen Vorgang. 



Bei der Eiweißhydrolyse wurde sowohl Cystin, das Sulfid des Cysteins, 

 als auch Cystein oder das Thio-Alanin und dessen stufenweise Abbaupro- 

 dukte: Thiomilchsäure, Äthylsulfid und mercaptanartige Stoffe beobachtet. 



Das Cystin ist am reichlichsten aus Keratin zu erhalten. Menschen- 

 haare lieferten bis zu 14,53%, Nägel weniger (6). Als allgemeines Produkt 

 der Eiweißhydrolyse wurde es durch'MöRNER und durch Embden erkannt (7). 

 Die Präparate aus Roßhaaren und Cystinsteinen fand Fischer völlig iden- 

 tisch (8). Das sehr schwer lösliche Cystin scheidet sich zugleich mit Tyrosin 

 aus der bis zur schwach sauren Reaktion mit Alkali versetzten Hydrolysen- 

 flüssigkeit ab. Patten benutzte zur Isolierung die Fällung mit Mercuri- 

 sulfat (9). Baumann wies nach, das das Cystin durch Reduktion in eine 

 bis dahin unbekannt gewesene Base übergeht, das Cystein, welches sich 

 zum Cystin verhält wie einMercaptan zu seinem Sulfid (10). Friedmann (11) 



1) A. Heffter u. M. Hausmann, Hofmeist. Beitr., 5, 213 (1904). Heffter, 

 Mediz.naturw. Arch., i, 81 (1908). V.Arnold, Ztsch. physiol. Chem., 70, 300 (1911) 

 u. ebenda, 314. T. Thunberg, Ergebn. d. Physiol., 11, 328 (1911). M. Hausmann, 

 Biochem. Ztsch., 58, 65 (1913). — 2) Gola, Malpighia, 16, (1902). — 3) E. Buffa, 

 Journ. de Physiol. et de Pathol. gen., 6, 645 (1904J. J. de Rey-Pailhade, See. 

 Biol., 59, 647 (1905) hat den SHj bildenden und schwefelreduzierenden Stoff als 

 „Philothion" bezeichnet und labile H-Atome (Philothionwasserstoff) als Agens an- 

 genommen. — 4) Tr. B. Johnson u. G. Burnham, Journ. Biol. Chem., 9, 331, 439 

 u. 449 (1911). — 5) A. P. Matthews u. S. Walker, Ebenda, 6, 289 u. 299 (1909). 

 — 6) H. Buchtala, Ztsch. physiol. Chem., 52, ili (1907). — 7) Mörner, 1. c. 

 G. Embden, Ztsch. physiol. Chem., 32, 94 (1901). Zur Darstellungsmethodik: 

 0. FoLiN, Journ. Biol. Chem., 5, 9 (1910). Plimmer, Biochem. Journ., 7, 311 

 (1913). — 8) E. Fischer u. U. Suzuki, Ztsch. physiol. Chem., 45, 405 (1905). 

 Abderhalden, Ebenda, 104, 129 (1919). — 9) J. Patten, Ebenda, 39, 352 (1903). 

 Ali Riza, Bull. Soc. Chim. (3), 29, 249 (1903). Phosphorwolframsäurefällung: Winter- 

 stein, Ebenda, 34, 153 (190J). Chem. Eigenschaften: Mauthner, Ztsch. f. Biol., 

 42, 176 (1901). Cystinsalze: Mörner. Ztsch. physiol. Chem., 93, 203(1914). KMnO«- 

 Oxydation: Th. Lissizin, Biochem. Bull., 4, 18 (1915). — 10) Baumann, Ztsch. 

 physiol. Chem., 8, 299 (1884). Brenzinger, Ebenda, j6, 552 (1892). — 11) E.Fried- 



