54 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



gelang es, die richtige Konstitutionsiormel für das Cystein aufzufinden und 



zu zeigen, daß es sich um ein jS-Thioalanin handelt -.SH-CHa-CHNHa- COOH . 



. __. ^^Q^ 



COOH. 



Das natürliche Cystin ist optisch aktiv und stellt die 1-Modifikation 

 dieser racemischen Verbindung dar. Durch Schwefelabspaltung kam Mauth- 

 nek(1) vom Cystin zum Alanin, durch Kohlensäureabspaltung erhielten Neu- 

 berg und Ascher (2) Aminoäthandisulf id : S-CHg-CHaNKg 



S-CHa'CHaNHa- Friedmann ge- 

 lang es vom Eiweißcystin zur a-Thiomilchsäure zu gelangen (3). Wahr- 

 scheinlich wird bei den Reaktionen, die zur Bildung der a-Thiomilchsäure 

 führen, intermediär Brenztraubensäure gebildet, welche die a-Thiomilch- 

 säure sekundär liefert. Nach Rothera (4) ist für die a-Thiomilchsäure die 

 rote Reaktion mit FeClg und Ammoniak charakteristisch. Aus Schafwolle 

 stellte Friedmann ferner Thioglykolsäure SHCHg • COOH her. Vielleicht 

 sind solche Gruppen neben anderen die Quelle für die SH- Reaktionen im 

 Eiweiß. Wie schon Baumann hervorhob, kann der von Drechsel (5) be- 

 reits erwähnte Befund von Äthylsulfid CgHg • S • C2H5 bei der Salzsäure- 

 hydrolyse von Eiweiß gleichfalls mit dieser Gruppenreihe im Zusammenhang 

 stehen. Dasselbe gilt vom Methylmercaptan, welches neben SHg in der 

 Eiweißfäulnis entsteht (6). Rubner gibt Äthylmercaptan als Produkt der 

 Eiweißfäulnis an. Methylmercaptan weist man nach mittels der Reaktion 

 von Deniges: Grünfärbung mit H2SO4 und l%igem Isatin (7). 



Mit Quecksilberchlorid fällt man wie Hildebrandt (8) fand, die 

 ganze Schwefelwasserstoff bildende Gruppierung im Eiweiß aus. 



Verfahren zur Bestimmung des Gesamtschwefels der Eiweißkörper 

 wurden angegeben durch Liebig (9), später von Carius, v. Asboth und 

 DÜRING (10). Nach dem Vorgange des letztgenannten Forschers, sowie nach 

 Osborne (11) schließt man das Eiweiß am besten auf, indem man die Oxy- 

 dation mit Natriumsuperoxyd vornimmt. 



Der Schwefelgehalt der einzelnen Proteinstoffe ist recht verschieden. 

 Soweit bekannt, enthalten die pflanzlichen Eiweißstoffe stets unter 2% S; 

 die tierischen Keratine können bis über 5% S aufweisen. Schwefelfrei 

 scheinen die Protamine zu sein. Andere Angaben über schwefelfreie Proteine 

 sind mit großer Reserve aufzunehmen (12). Die Proteosen sind ebenso schwefel- 



MANN, Hof meist. Beitr., 2, 433 (1902); 3, 1 (1903). Neuberg, Ber. ehem. Ges., 35, 

 3161 (1902); Fried mann, Hof meist. Beitr., 3, 184 (1903); 4, 486 (1904); Erlen- 

 meyer jun., Ber. ehem. Ges., 36, 2720 (1903). 



1) J. Mauthner, Ztsch. physiol. Chem., 78, 28 (1912). — 2) C. Neuberg u. 

 E. Ascher, Biochem. Ztsch., 5, 451 (1907). — 3) E. Fried mann u. J. Baer, 

 Hofmeist. Beitr., 8, 326 (1906). Vgl. hierzu Mörner, Ztsch. physiol. Chem., 42, 349 

 (1904); ebenda, p. 365; C. Neuberg u. P. Mayer, Ebenda, 44^ 472 u. 498 (1905). 

 — 4) C. H. Rothera, Journ. of Physiol., 32, 175 (1905). — 5) Drechsel, Zentr. 

 Physiol., 10, 529 (1896). — 6) Vgl. Salkowski, Ber. chem. Ges., 12, 648 (1879); 

 Baumann, I. c. 1895., Rubner, Arch. Hyg., 19, 136 (1893). Mörner, Ztsch. physiol. 

 Chem., 22, 514 (1897). Nencki u. Sieber, Monatsh. Chem., 10, 526 (1889). — 

 7) Deniges, Compt. rend., 108, 350 (1889). — 8) H. Hildebrandt, Hofmeist. 

 Beitr., II, 409 (1908). — 9) Vgl. Rüling, Lieb. Ann., 58, 301 (1846). Mohr, Ztsch. 

 physiol. Chem., 20, 556 (1895). Hammarsten, Ebenda, 9, 273 (1885). — 10) Düring, 

 Ebenda, 22, 281 (1896). Asboth, Chem.-Ztg. (1895), p. 2040. — 11) Osborne, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 24, 140; Ztsch. analyt. Chem., 41, 25 (1902). Auch 

 Krummacher, Ztsch. Biol., 44, 310(1903). Gehalt vegetabilischer Stoffe an Schwefel: 

 A. Stutzer, Biochem. Ztsch., 7, 471 (1907). — 12) Vgl. Petit, Compt. rend., 116, 

 995 (schwefelfreies Malznuclein). Nencki, Ber. chem. Ges., ly, 2605 (1885). Journ. 

 prakt. Chem., 20, 443 (1879) über schwefelfreies Bacteiienprotein.) S-freie Proteosen: 

 Schrott ER, Monatsh. Chem., 14, 612 (1893); 16, 609 (1895). 



