58 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Wenn man salpetrige Säure auf Eiweiß einwirken läßt, so verliert das 

 Eiweiß die Aminogruppen und geht in Desaminoeiweiß über, welches be- 

 sonders durch Skraup näher studiert worden ist (1). van Slyke hat, wie 

 oben erwähnt, diese Reaktion zur Bestimmung des aliphatischen Amino- 

 stickstoffes benutzt. Die Aminosäurekerne selbst bleiben in ihrer Kohlen- 

 stoffkette unverändert. Bei der Stickstoffabspaltung durch Behandlung 

 mit Bromlauge geht die Zerstörung nach den Angaben von Skraup weiter 

 und man fmdet nicht mehr alle Kohlenstoffskelette der Aminosäuren in- 

 takt (2). 



Aus dem tierischen Stoffwechsel sind mehrere Oxydationsprodukte 

 von Eiweiß, die den nativen Proteinen nahe stehen, bekannt geworden, 

 nicht aber bisher aus dem pflanzlichen Stoffwechsel. Die normalen N- Sub- 

 stanzen des Harns bestehen nach Bondzynski (3) zum Teil gleichfalls 

 aus sauren Eiweißoxydationsprodukten, Oxyproteinsäuren. Nach Gla- 

 GOLEW (4) haben diese polypeptidartigen Charakter, enthalten 44,3% des 

 Gesamt-N an Amid-N. Künstliche Darstellung aus Eiweiß gelang noch nicht. 



Die Einwirkung von Halogenen auf Eiweißstoffe ist von besonderem 

 Interesse für das Studium der verschiedenen Gruppierungen im Eiweiß- 

 molekül. Chlor und Brom wirken schon in der Kälte auf Eiweiß ein, Jod 

 bei einer Temperatur von 40". Die Halogensubstitution betrifft vor allem 

 die Tyrosingruppen. Nachdem bereits Mulder (5) die Einwirkung von Chlor 

 auf Eiweiß studiert hatte, haben in späterer Zeit Habermann und Ehren- 

 feld, sowie Panzer (6) die Chlorierung von Casein und die Abbauprodukte 

 des Chlorcaseins näher untersucht. Chlorcasein gibt nicht mehr die Reak- 

 tion von Molisch, keine MiLLONsche Probe und keine Probe nach Adam- 

 KiEWicz. Tyrosin fehlt unter seinen Hydratationsprodukten. Ähnlich ver- 

 hält sich das bromierte Eiweiß, welches O. Loew (7) dargestellt hat, und über 

 dessen Eigenschaften Hopkins und Pincus (8) berichteten. Nach Vau- 

 BEL (9) vermögen ungespaltene Eiweißstoffe im Maximum 6—7% Jod, 

 4—5% Brom, 2—3% Chlor oder 1% Fluor aufzunehmen. Bromjod fällt 

 nach MoUNEYRAT (1 0) alle Eiweißstoffe, inklusive der Peptone als Bromjod- 

 verbindungen, nicht aber die Aminosäuren. 



Am besten gekannt sind die jodierten Eiweißstoffe. Aus dem Tier- 

 reiche sind natürliche jodhaltige Proteine schon lange bekannt, vor allem 

 das von Baumann (11) entdeckte Thyreoglobulin der Schilddrüse, das Jodo- 



1) Zd. H. Skraup u. Hoernes, Monatsh. Chem., 27, 631 u. 653 (1906); 28, 

 447 (1907). Lampel, Ebenda, p. 625. Traxl, Ebenda, 2g, 59 (1908). Skraup, 

 Biochem. Ztsch., 10, 245 (1908). Levites, Ebenda, 20, 224 (1909). Ferner Treves 

 u. Salomone, Ebenda, 7, 11 (1907). D. van Slyke, Ber. chem. Ges., 43, 3170 

 (1910); 44, 1684 (1911). Abderhalden, Handb. biochem. Arb.meth., 5, II, 995 u. 

 1011 (1912). — 2) Skraup u. R. Witt, Monatsh. Chem., 28, 605 (1907). — 

 3) J. Bondzynski, Ztsch. physiol. Chem., 46, 83 (1905); für Blut: 58, 134 (1908). 

 W. Ginsberg, Zentr. Physiol., 21, 262 (1907). —4) P. Glagolew, Ztsch. physiol. Chem., 

 «9, 432 (1914). Bestimmung: 0. Fürth, Biochem. Ztsch., 6^, 448(1915). Zusammen- 

 stellung über oxydative Abbauprodukte der Proteine bei Weil, Abderhaldens biochem. 

 Handlexikon, 9, 36 (1915). — 5) Mulder, Journ. prakt. Chem., 20, 340 (1840). — 

 6) Habermann u. Ehrenfeld, Ztsch. physiol. Chem., 32, 467 (1901). Ehrenfeld, 

 34, 566 (1902). Panzer, jj, 131 u. 595 (1901); 34, 66 (1902). W. Vaubel, Chem.- 

 Ztg., 23, 82 (1899). F. Blum u. Vaubel, Journ. prakt. Chem., 56, 393; 57. 365 

 (1898). Hopkins, Ber. chem. Ges., 30, 1860 (1897). J. H. Long u. M. Hüll, Journ. 

 Amer. Chem. Soc, 37, 1593 (1915). — 7) 0. Loew, Journ. prakt. Chem., jr, 138 

 (1885). Chera.-Ztg., 27, 264 (1897). — 8) Hopkins u. Pincus, Ber. chem. Ges., jr, 

 1311 (1898). Siegfried u. Reppin, Ztsch. physiol. Chem., 95, 18 (1915). — 

 9) Vaubel, 1. c. u. Ztsch. analyt. Chem., 40. 470 (1901). — 10) Mouneyrat, Compt. 

 rend., 136, 1470 (1903). — 11) Baumann, Ztsch. physiol. Chem., 21, 319, 481 

 (1896); 22, 1 (1896). Oswald, 27, 14 (1899); 32, 121 (1901). Hof meist. Beitr., 2, 

 545 (1902). Arch. exp. Pathol., 60, 115 (1908). 



