66 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzi. Proteinstoffe- 

 kalten wiederzukehren. Besonders die Deuteroalbumosen zeigen die Fällungs- 

 reaktionen stark vermindert. Nach Spiegel (1) sollen die Proteosen bei 

 Behandlung mit Formaldehyd koagulierbare Produkte liefern. Von neueren 

 Reaktionen sei auf die Reaktion von Chodat (2) mit Kresol-Tyrosinase 

 hingewiesen, welche bei den Proteosen andere, mehr violette Farbentöne 

 liefert als bei genuinem Eiweiß. 



Das Molekulargewicht ist bei den Proteosen jedenfalls bedeutend ge- 

 ringer anzunehmen als bei den nativen Eiweißstoffen. Sabanejeff (3) 

 hat hierüber Daten mitgeteilt. 



Erwähnt sei, daß es an Angaben über krystallisierende Proteosen nicht 

 fehlt (4). Solche Albumosen sind jedoch von pflanzlichen Produkten noch 

 nicht bekannt geworden. 



Der heute noch mehr als der Proteosenbegriff schwankende Begriff 

 ,,Pepton" wurde von Kühne auf jene Eiweißverdauungsprodukte ein- 

 geschränkt, welche nach völliger Sättigung des Verdauungsgemisches 

 mit Ammoniumsulfat in Lösung bleiben und mindestens die Biuretreaktion, 

 eventuell auch noch andere Eiweißreaktionen geben. Die von Kühne 

 und Chittenden (5) als Peptone sensu strictiori zusammengefaßten 

 Verdauungsprodukte umfassen nur einen kleinen Teil der vordem, z. B. 

 von Maly (6), als ,, Pepton" bezeichneten Stoffe. Kühnes Peptone 

 werden durch Pepsin-HCl nicht mehr angegriffen, werden nur durch Tannin 

 und Jodquecksilberkalium vollständig, nahezu vollständig auch durch 

 Phosphorwolfram- und Phosphormolybdänsäure gefällt. Andere Alkaloid- 

 reagentien erzeugen nur Trübungen. Peptone und Peptide verlieren nach 

 Kober (7) beim Kochen ihrer Kupferverbindungen das Kupfer nicht, 

 während die Aminosäuren dasselbe als Cu(0H)2 abspalten. Kossel (8) 

 fand den C- Gehalt der Peptone etwas geringer als den der Proteosen, 

 und das Molekulargewicht wurde relativ klein, von Bernardi (9) mit 

 1853, von CiAMiciAN (1 0) zwischen 300 — 500 angegeben. Doch dachten 

 schon Kühne selbst undPEKELHARiNG(ll) nicht daran, daß diese End- 

 fraktion der Pepsinverdauung eine einheithche Substanz repräsentiert. 



KÜHNE unterschied einmal einen Peptonkomplex, welcher aus den 

 Deuteroalbumosen vorübergehend gebildet wird und rasch weiter in Amino- 

 säuren zerfällt: das ,,Hemipepton", und einen zweiten Peptonkomplex, das 

 „Antipepton", das nur schwierig aufgespalten wird. Beide Komplexe leiten 

 sich von dem ,,Amphopepton" ab, das mit dem bei Pepsinverdauung ent- 

 stehenden Endprodukte identisch sein sollte. Da Kühne und Chitten- 

 den (12) bei der tryptischen Verdauung vonHeteroalbumose besonders viel 

 Antipepton fanden, so kamen sie zu der Auffassung, daß die ,,Antigruppen" 

 und die „Hemigruppen" bereits in der Struktur der Proteosen und des Ei- 

 weiß eine Rolle spielen. Es ist aber gezeigt worden (1 3), daß bei der tryptischen 



1) L. Spiegel, Verh. Naturf. Ges. 1904. II, 'i, p. 113. |— 2) R. Chodat, 

 Arch. Sei. Phys. Geneve (4), 33, 350 (1912). — 3) A. Sabanejeff, Chem. Zentr. 

 (1893), II, 212. — 4) Grutterinck u. C J. Weevers de Graaf, Ztsch. physiol. 

 ehem., 34, 393 (1901); 46., 472 (1905). (kryst. Harnalbumose). — 5) Kühne u. 

 Chittenden, Ztsch. Biolog., 22, 423 (1887); 29, 1 (1893). Zusammenfassung: 

 M. Siegfried, Über partielle Eiweißhydrolyse. Die Biochemie in Einzeldarstel- 

 lungen, III. Berlin 1916; A. Weil, Abderhaldens biochem. Handlexikon, 9, 33 (1915). 



— 6) Maly, Journ. prakt. Chem. (1875), p. 97. — 7) Ph. A. Kober, Journ. Biol. 

 Chem., 70, 9 (1911). — 8) Kossel, Ztsch. physiol. Chem., 3, 58 (1879). — 

 9) A. Bernardi u. Fabris, Biochem. Ztsch., 68, 436 u. 441 (1915). — 10) G. Cia- 

 mician u. Zanetti, Chem. Zentr. (1892), II, 47. — 11) Pekelharing, Zentr. 

 Physiol., 7, 43 (1893). — 12) Kühneu. Chittenden, Ztsch. Biolog., 19, 159 (1884). 



— 13)MoROCHOWETZ, Petersburger med. Woch.schr. (1886), p. 135. Kutscher, End- 

 produkt der Trypsinverdauung (1899). Rotarski, Ztsch. physiol. Chem., 38, 562 (1903). 



