70 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pfianzl. Proteinstoffe. 



Fast sämtliche bisher aus Eiweiß bekannt gewordenen Aminosäuren sind 

 in mannigfachen Derivaten zu Polypeptiden verarbeitet worden, und mit 

 enormem Aufwand von Mitteln und Scharfsinn gelang es, bis zu 19 Amino- 

 säurekerne miteinander zu kuppeln. Schon das Leucyldekaglycylglycin 

 ist eine schwer lösliche Substanz vom Molekulargewicht 758,8, in der Lösung 

 stark schäumend und daraus gallertig fällbar; das a-Octadecapeptid: 

 1-Leucyltriglycylleucyltriglycylleucyloctoglycylglycin hat ein Molekular- 

 gewicht von 1213, ein von Abderhalden (1) gewonnenes Peptid mit 

 19 Bausteinen das Molekulargewicht 1326, so daß man erwarten darf, 

 bald mitten im Bereiche jener Polypeptide zu stehen, die bezüglich ihrer 

 physikahschen Eigenschaften völlig den Proteinen entsprechen. Die Zahl 

 der theoretisch möglichen Isomeren beträgt für ein Peptid von 18 Kernen 

 schon 816, und würde für ein Protein von 30—40 Kernen und 4000 Mol. Gew. 

 mehr als 4000 Quadrillionen betragen. In der Natur wird dies dadurch sehr 

 eingeschränkt, daß nur Peptide einer optischen Form vorkommen (2). 

 Schwierigkeiten bereitet die Beschaffung der verschiedenen optisch-aktiven 

 Aminosäurekomponenten (3), welche direkt oder auf Umwegen mit Hilfe 

 der WALDENschen Umkehrung über die Bromfettsäuren überwunden wurden. 

 Oder man entfernte die nicht gewünschte Komponente racemischer Amino- 

 säuren mittels Verarbeitung durch Hefe. Im allgemeinen vollzieht sich 

 die Vereinigung zweier Aminosäuren glatt in der Weise, daß man die eine 

 derselben in alkalischer Lösung mit dem Chlorid des Bromderivates der 

 anderen Säure kuppelt, worauf mit Ammoniak das Bromprodukt in das 

 Dipeptid übergeführt wird. Abderhalden hat, worauf noch im folgenden 

 Paragraph zurückzukommen sein wird, auch die Wirkung von Enzymen 

 auf die Polypeptide verfolgt und hierbei besonders die Spaltung des Glycyl- 

 1-Tyrosins als leicht verfolgbare Reaktion studiert. An Stelle dieses synthe- 

 tischen Dipeptides ließ sich ein tyrosinreiches peptonartiges Produkt der 

 Seidenhydrolyse, ,,Seidenpepton", gut verwenden. Trypsin, sowie Bacterien- 

 protease nach Sasaki (4) spalten Glycyl-l-Tyrosin glatt auf. Tyrosinase 

 greift auch die synthetischen Peptide des Tyrosins an. Die Reaktion von 

 Chodat mit Kresol-Tyrosinase wurde gleichfalls zum Nachweise von Pep- 

 tiden verwendet (5). 



Besondere Aufmerksamkeit haben wir hier jenen Befunden zu schenken,, 

 die sich auf den Nachweis verschiedener Polypeptide im Hydrolysengemisch 



153, 1078 (1911). Soc. Biol. 71, 546 (1911). Ann. Chim. et Phys., (9), i, 519; 2, 

 210 (1914); 3, 48; 4, 225 (1915). Einführung von Guanidin: A. Clementi, Gazz. 

 chim. ital., 45, II, 276 (1915). Hydantoine: Johnson, Journ. Amer. Chem. Soc, 

 38, 1087 (1916); Chem. News, 113, 127 (1916). Synthese mit Cyanamid: Clementi, 

 Arch. dl Farm., 22, 274 (1916); mit Naphthalin statt Glycerin: Balbiano, Accad. 

 Line. (5), 23, I, 893 (1914); Verhalten der Polypeptide zu Neutralsalzen: P. Pfeiffer 

 u. J. V. Modelski, Ztsch. physiol. Chem., 5/, "329 (1912); 85, 1 (1913). Kuppelung 

 an Kohlenhydrate: H. Friedenthal, Biochem. Ztsch., 54, 174 (1913). Polyglycin- 

 ester: Th. Curtius, Ber. chem. Ges., 39, 1379 (1906). Kombination mit Aldehyd 

 („Peptale"): C. Harries u. Petersen, Ebenda, 43, 634 (1910). Oxydation von 

 Glycylglycin: L. Pollak, Hof meist. Beitr., 7, 16 (3905). A. Kraemer, Ber. chem. 

 Ges., 39, 4385 (1906). Glycincarbonsäure: H. Leuchs, Ebenda, p. 857. Glutamin- 

 säurehaltige Polypeptide: H. Thierfelder, Ztsch. physiol. Chem., 105, 58 (1919); 

 Cystinpeptide: Abderhalden, Ebenda, jo6, 296 (1919); Pyrrolidonylpeptide: Ebenda, 

 107, 1 (1919). Methyldipeptide: Kossel, Ebenda, 107, 45 (1919). 



1) E. Abderhalden u. Fodor, Ber. chem, Ges., 4g, 561 (1916). — 2) 

 Em. Fischer, Ztsch. physiol. Chem., 99, 54 (1917); Sitz.ber. Preuß. Akad., 1916, 

 p. 990. — 3) Künstlicher Aufbau v. opt.-akt. Aminoverbindungen: E. Vlahuta, 

 Pharm. Zentr. Halle, 57, 103 (1916). — 4) T. Sasaki, Biochem. Ztsch., 41. 176 

 (1912). Vgl. auch A. Clementi, Atti Acc. Line. (5), 24, 972 (1915). — 5) Chodat 

 u. Kummer, Biochem. Ztsch., 65, 392 (1914). 



