§ 5. Die eiweißartigen Spaltungsprodukte der Proteinsubstanzen usw. 71 



von natürlichen Eiweißkörpern beziehen (1). Um solche aufzufinden, ist 

 natürlich das Kochen des Materials mit Säure zu vermeiden, und man läßt 

 die Eiweißlösung mit starker HCl oder H2SO4 bei gewöhnlicher Temperatur 

 einige Tage stehen. Die Fällung mit Phosphorwolframsäure nach Beseiti- 

 gung der angewendeten HCl oder H2SO4 bietet den Vorteil, daß man die 

 komplizierteren Verbindungen hierdurch von den im Filtrat verbleibenden 

 abtrennt (2). Nach Zerlegung des Phosphorwolframniederschlages wendet 

 man in der oben angegebenen Weise die Estermethode an, wobei die Poly- 

 peptidester im Destillationsrückstande verbleiben. Es gelang die Konsti- 

 tutionsbestimmung der isolierten Peptide dadurch in hervorragender Weise 

 zu ergänzen, daß man das Produkt in seine /5-Naphthalinsulfoverbindung 

 überführte. Bei der Behandlung mit Säure bleibt diese Bindung erhalten 

 und man kann nun feststellen, welcher Art die endständige Gruppe des Poly- 

 peptides ist. Besonders lohnend gestaltete sich bisher die Untersuchung der 

 Seidenhydrolyse (3), aus der drei Dipeptide, Glycinderivate von d-Alanin, 

 l-Tyrosin und 1-Leucin, hiervon das Alanylglycin in gi'oßer Menge, ferner 

 ein Tripeptid, d-Alanylglycyl-1-Tyrosin, erhalten wurden, aber auch ein 

 bereits albumosenartiges Tetrapeptid, das aus Glykokoll, Alanin und Tyrosin 

 besteht und mit Ammoniumsulfat auszusalzen war. Elastin lieferte Alanyl- 

 leucin, Glycylvalin und Alanylprolin (4) neben Leucylglycin. Aus Casein 

 stellte Skraup (5) ein Leucylvalinanhydrid dar; Abderhalden und 

 Funk (6) gewannen daraus außer dem ersten noch Phenylalanyl-d-Alanin- 

 anhydrid; Dakin (7) Isoleucylvalinanhydrid. Von der tryptischen Ver- 

 dauung der Gelatine gaben Levene und Beatty (8) Glycylprolin als Inter- 

 mediärprodukt an, während aus Ovalbumin von denselben Autoren aus dem 

 tryptischen Verdauungsgemisch Glycyllysin isoliert wurde. Aus dem Dünn- 

 darmchymus endlich konnte Abderhalden (9) ein Glycylphenylalanin 

 isolieren. Weit spärlicher ist die Kenntnis von Polypeptiden aus pflanzlichen 

 Eiweißkörpern. Hier ist bisher nur bei der Hydrolyse des Gliadins durch 

 Fischer (10) 1-Leucyl-d- Glutaminsäure aufgefunden worden und Abder- 

 halden gelang es, bei der Hydrolyse des Edestins aus Baumwollsamen ein 

 Tripeptid zu erhalten, welches aus Glykokoll, Leucin und Tyrosin be- 

 stand (11). 



Diese Befunde machen es umso wahrscheinlicher, daß in den Eiweiß- 

 stoffen die Formation von Imidoketosäuren in dem oben ausgeführten Sinne 

 eine große Rolle spielt (12). Wenn auch damit einer der allerwichtigsten 

 Punkte der Eiweißkonstitution geklärt zu sein scheint, so dürfen wir, wie 



1) Methoden: Abderhalden, Handb. biochem. Arb.meth., 2, 529 (1910). — 

 2) Vgl. auch W. PiTTOM, Biochem. Journ., 8, 157 (1914). — 3) E. Fischer u. 

 Abderhalden, Berlin. Akad. 1907, p. 574; Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 

 62, 315 (1909); 63, 401 (1909); 65, 417 (1910). Abderhalden u. A. Suwa, Ebenda, 

 66, 13 (1910); 72, 1 (1911). Fischer u. Abderhalden, Ber. ehem. Ges., 39, 752 

 (1906); ebenda, 2315; 40, 3544 (1907). — 4) E. Fischer u. Abderhalden, Berlin. 

 Akad. 1907, p. 574; Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 62, 315 (1909). Fischer 

 u. Abderhalden, Ber. chem. Ges., 39, 2315 (1906); 40, 3544 (1907). —5) Zd. Skraup, 

 Monatsh. Chem., 29, 791 (1908). — 6) E. Abderhalden u. C. Funk, Ztsch. 

 physiol. Chem., jj, 19 (1907). — 7) H. D, Dakin, Biochem. Journ., 12, 290 (1918). 



— 8) P. A. Levene u. Beatty, Journ. exp. Med., 8, 461 (1906); Ber. chem. Ges., 

 39, 2060 (1906). Levene, Ebenda, 43, 3168 (1910). Biochem. Ztsch., 4, 299 (1907). 



— 9) E. Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 8j, 315 (1912). — 10) E. Fischer 

 u. E. Abderhalden, Ber. chem. Ges., 40, 3544 (1907). Vgl. auch Th. B. Osborne 

 u. S. H. Clapp, Amer. Journ. Physiol., 18, 123 (1908). — 11) E. Abderhalden, 

 Ztsch. physiol. Chem., 58, 373 (1909). — 12) Vgl. auch P. W. Latham, Proc. Cam- 

 bridge Phil. Soc, 14, 537 (1908). Biochem. Journ., 3, 207 (1909). Vielleicht waren 

 ScHü TZ enb ERGERS Leuceiue ujid Glucoproteine damit im Zusammenhang. Vgl. ferner 

 Skraup, Österr. Chem. -Ztg., jj, 91 (1908). Monatsh. Chem., 29, 791 (1908). 



