74 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



besten in schwach alkalischem Medium. Auch für das Studium des Tryp- 

 sins war es von höchster Wichtigkeit, ganz reines Drüsensekret ohne Bei- 

 mischung von Darmsaft zu erhalten, wie es jetzt durch die von Pawlow 

 ausgebildete Technik der Anlegung von sicheren Fistelgängen bei den 

 Versuchstieren möglich ist. Es ist an der einheithchen Natur des Pankreas- 

 trypsins in neuerer Zeit gezweifelt worden, doch glaube ich, mit Un- 

 recht (1). 



Greifen diese beiden tierischen Proteasen, soweit bekannt, alle 

 genuinen Eiweißstoffe an, so gibt es weitere Enzyme, die, wie zuerst 

 CoHNHEiM (2) zeigte, genuines Eiweiß unverändert lassen, wogegen sie 

 lebhaft die Endprodukte der Pepsinverdauung, die Proteosen und Pep- 

 tone hydrolysieren. Hierher gehört das Erepsin des Dünndarmsekretes. 

 Man kennt nunmehr solche Enzyme nicht nur von Darm, sondern von 

 den verschiedensten tierischen und pflanzlichen Geweben (3). Die Diffe- 

 renz bezüglich der angreifbaren Materialien zwischen Pepsin und Trypsin 

 einerseits und Erepsin andererseits ist so bedeutungsvoll, daß Abder- 

 halden mit Eecht daraufhin eine Gruppenteilung der Eiweißenzyme vor- 

 genommen hat und proteolytische und peptolytische Enzyme 

 unterscheidet. Es hat sich herausgestellt, daß die erepsinartigen Enzyme 

 auch auf Polypeptide spaltend einwirken. Man kontrolliert dies am besten 

 nach dem Vorgange von Abderhalden (4) durch Anwendung optisch- 

 aktiver Polypeptide und Verfolgung der Reaktion durch den Polarisations- 

 apparat, oder man wendet Glycyl-1-Tyrosinbzw. Seidenpepton(5) an, welche 

 rasch große Tyrosinmengen als Niederschlag absetzen, sobald sie ange- 

 griffen werden. Wie Fischer und Abderhalden näher zeigen, werden 

 nicht alle Polypeptide durch die peptolytischen Enzyme angegriffen, 

 sondern es hängt die Angreifbarkeit ebenso sehr von der Art wie von der 

 Konfiguration und Zahl der Aminosäuren ab. Von Wichtigkeit ist die 

 durch Abderhalden und Koelker festgestellte Tatsache, daß man bei 

 passender Wahl von Tripeptiden durch den Sinn des Umschlages und 

 die Intensität der Drehung bestimmen kann, an welcher Stelle das Peptid 

 zuerst angegriffen wird (6). 



Nach dieser Klärung der Fragen auf tierphysiologischem Gebiete 

 war es in neuester Zeit eher möglich, einen Überblick über die pflanzlichen 

 Proteasen zu erhalten, die früher nur unzureichend durch die Wirkungs- 

 intensität in saurer und alkalischer Lösung sowie durch die Bildung von 

 Aminosäuren charakterisiert werden konnten. Am längsten war das 

 proteolytische Enzym aus dem Milchsafte der Carica Papaya bekannt, 

 das Papayin oder Papayotin, welches schon durch Vauquelin (7) unter- 



1) Lit. L. PoLLAK, Hofmeist. Beitr., 6, 95 (1904). Arch. Verdau. krankh., ii, 

 362 (19 05). Ehrenreich, Ebenda, ii, 3 (1905). K. Mays, Ztsch. physiol. Chem., 

 49, 12 4, 188 (1906). Fr. Marras, Arch. farm. sper., i6, 299 (1914); Zentr. Bakt., 

 I, 75 , 193 (1914). — 2) 0. Cohnheim, Ztsch. physiol. Chem. 33, 451(1901); 35, 134 

 (1902); 36, 13. Salaskin, Ebenda, 35, 419. Biochem. Zentr. (1903), Ref. Nr. 112. 

 Kutscher u. Seemann, Ztsch. physiol. Chem., 35, 432. Embden u. Knoop, Hofmeist. 

 Beitr., 3, 120 (1902). Cohnheim, Biochem. Zentr. (1903), p. 169. H. M. Vernon, Journ. 

 of Physiol, 32, 33 u. 33, 81 (1905). Cohnheim, Ztsch. physiol. Chem., 47, 286 

 ;a'906); 49, 64 (1906); 52, 526 (1907). K. Glässner u. A. Stauber, Biochem. Ztsch., 

 115, 204 (1910). U. Lombroso, Arch. di Fisiol., 10, 318 u. 462 (1912). E. Raubi- 

 '^tecHEK, Ztsch. exp. Pathol., 4 (1907). — 3) Clementi, Atti Acc. Line. (5), 25, I, 

 183 (1916); Arch. di farm., 21, 151, 462 (1916); Atti Acc. Torino, 25, 187 (1916). — 

 4) E. Fischer u. E. Abderhalden, Ztsch. physiol. Chem., 46, 52 (1905). Abder- 

 halden u. A. H. Koelker, Ebenda, 51, 294 (1907). — 5) Seidenpepton: E. Abder- 

 halden u. Schittenhelm, Ebenda, 59, 230 (1909). — 6) E. Abderhalden u. 

 Koelker, Ebenda, 54, 363; 55, 416 (1908). — 7) Vauquelin, Ann. de Chim., 43, 

 267 (1802). 



