§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 75 



sucht worden ist. Das Enzym selbst wurde 1879 durch Wittmack, sodann 

 durch WuRTZ und Bouchut (1 ) dargestellt, und in seiner Wirkung näher 

 charakterisiert. Auch bei der Papainverdauung erhält man reichlich die 

 für die Trypsinwirkimg charakteristischen Endprodukte (2). Ähnhch 

 verhält sich das gleichfalls schon lange bekannte Bromelin, welches 

 in neuerer Zeit Caldwell (3) untersuchte. Man lernte hierauf weit 

 verbreitet in Milchsäften ähnhche Enzyme kennen, so bei Ficus, Arto- 

 carpus, worüber A. Hansen (4) genauere Untersuchungen anstellte. 

 Dazu kommen die merkwürdigen enzymatischen Eiweißverdauungs- 

 vorgänge der insectivoren Pflanzen, sowie die sehr häufige Befähigung 

 von Bacterien und Pilzen, Eiweiß und Gelatine zu verflüssigen und in 

 Aminosäuren überzuführen. Nachdem die meisten dieser Enzyme in 

 saurer Lösung besser arbeiten als in alkahscher, so wie das Pepsin, anderer- 

 seits aber weit verbreitet Aminosäuren als Endprodukte auftreten, so 

 schien es nicht möglich die Parallehsierung mit Pepsin und Trypsin durch- 

 zuführen. Ein Fortschritt wurde, nach der Entdeckung des Darmerepsins 

 auf tierphysiologischem Gebiete, durch die Arbeiten von Vines (5) er- 

 zielt, der ereptisch wirkende Enzyme weit verbreitet im Pflanzenreiche 

 nachwies und annahm, daß oft proteolytische Wirkung durch eine Kom- 

 bination eines pepsinartigen und eines erepsinartigen Enzyms hervor- 

 gerufen werde. In der Tat lassen sich so die beobachteten Erscheinungen 

 gut erklären. Dazu kommt noch, daß Abderhalden für Nepenthes und 

 Drosera nachweisen konnte, daß Glycyl-1-Tyrosin durch die Enzyme 

 dieser tierfangenden Pflanzen nicht angegriffen wird, weswegen man 

 unbedingt hier ein Enzym nach Art des Magenpepsins anzunehmen hat (6). 

 Steht hier die Abwesenheit peptolytischer Enzyme fest, so ist es in anderen 

 Fällen nicht leicht, die Entscheidung zu fällen, ob es sich um ein proteo- 

 lytisches Enzym nach dem Trypsintypus oder um ein Gemisch pepsin- 

 artiger und peptolytischer Enzyme handelt. 



Ein weiterer, sehr bemerkenswerter und vielfach strittiger Enzym- 

 typus ist das wohlbekannte Labenzym oder Chymosin des Säugetier- 

 magens, welches das Milchcasein unter Ausscheidung eines unlöslichen 

 Koagulates verändert (7). Hammarsten hat 1872 zuerst die Wirkung des 



1) Wittmack, Botan. Ztg. (1878), p. 539; (1880), p. 143, 175 236; Naturf.- 

 Versamml., Baden-Baden (1880), p. 221. A. Wurtz u. E. Bouchut, Compt. rend., 

 90, 1379; 91, 787 (1880). Bouchut, "Ebenda, p. 67, 617. Wurtz, Ebenda, 93, 1104 

 (1882). Peckolt, Justs Jahresb. (1879), I, 392. S. H. Martin, Ber. ehem. Ges., 

 j8, 576. Arata, Just (1892), II, 374. Osswald, Münch. med. Woch.schr. (1894), 

 p. 34; Umney, Just (1897), II, 38. Wargunin, Ebenda (1881), I, 53. Pickart, 

 Zentr. Physiol. (1900), p. 351. E. Zunz, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.meth., 

 3, 215 (1910). R. V. Stenitzer, Biochem. Ztsch., 9, 382 (1908). Adams, Journ. 

 Ind. Eng. Chem., 6, 669 (1914). D. S. Pratt, Phiiippine Journ. Sei., 10, A 1 

 (1915). Heyl, Caryl u. Stale'y, Amer. Journ. Pharm., 86, 542 (1914). Identität 

 der Enzyme von Ficus carica u. Carica Papaya: Deleano, Bull. Acad. Roman., 4, 

 345 (1916). — 2) Vgl. Kutscher u. Loh mann, Ztsch. physiol. Chem., 46, 383 (1905); 

 D. JoNEScu, Biochem. Ztsch., 2, 177 (1906); Deleano, Ann. sei. Univ. Jassy, 3, 

 252 (1914); ebenda, 9, 351 (1915); Bul. de Chim., 17, 183. — 3) J. S. Caldwell, 

 Botan. Gaz., 39, 407 (1905). — 4) A. Hansen, Arbeit. Botan. Inst. Würzburg, 3, 

 266 (1885). Artocarpus: Peckolt, Just (1892), II, 411; Cucumis utilissima: Green, 

 Ann. of Bot. (1892), p. 195. L. Buscalioni u. Cl. Permi, Annuario Ist. Bot. 

 Roma, VII (18981 — 5) S. H. Vines, Ann. of Bot., 18, 289 (1904). Linnean Soc. 

 London General Meeting, Dez. 1904. Ann. of Bot., 19, 171 (1905); 19, 149 u. 171 

 (1905); 20, 113 (1906); 22, 103 (1908); 23, 1 (1909); 24, 213 (1910). — 6) Abder- 

 halden u. Teruuchi, Ztsch. physiol. Chem., 49, 21 (1906). Abderhalden u. 

 C. Brahm, Ebenda, 57, 342 (1908); Dernby, Biochem. Ztsch., 78, 197 (1916). — 

 7) Vgl. die Monographie von Fuld, Ergebn. d. Physiol., /, I, 472 (1902). R. Raud- 

 nitz, Monatsschr. f. Kinderheilk., 4, 559 (1906). Weigmann in Lafars Handb. d. 

 techn. Mykol., 2, 138 (1905). 



