§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 81 



ViNES (1) fand die Tryptophanprobe als feines Reagens auf die Gegenwart 

 peptolytischer Fermente. Die von Fischer und Abderhalden eingeführte 

 polarimetrische Kontrolle der Proteolyse kann nicht nur für Polypeptide, 

 sondern auch für bestimmte Eiweißstoffe, z. B. Casein, zur Untersuchung 

 der Proteolyse Verwendung finden (2). Bemerkt sei, daü Volhard (3) 

 speziell für die Pepsinbestimmung ein Säuretitrationsverfahren ausgearbeitet 

 hat, und daß mau schließlich einfach die in Lösung gegangene Stickstoff- 

 menge nach Kjeldahl bestimmt als Maß der Proteolyse nehmen kann (4). 

 Auch die einfache Biuretprobe leistet durch ihre Änderung des Farbentones 

 zur Orientierung oft gute Dienste (5). Wenig wird derzeit die alte, von 

 Wittich (6) gebrauchte Methode angewendet, dem Substrate das Ferment 

 durch Glycerinextraktion zu entziehen. 



' Große Bedeutung hat für die quantitative Verfolgung verschiedener 

 proteolytischer Vorgänge ein von Mett (7) ausgearbeitetes Verfahren er- 

 langt, welches darin besteht, daß man Glasröhrchen, die mit koaguliertem 

 Eiweiß beschickt sind, in die zu untersuchende Lösung bringt, und aus dem 

 Grade des Abschmelzens, den man durch einfache Messung bestimmt, einen 

 Rückschluß auf die Intensität der Proteasenwirkung zieht. 



Kein tierisches oder pflanzliches Eiweißenzym ist bisher in sicher 

 reinem Zustande dargestellt worden. Allerdings liegen Angaben vor, daß 

 reine Präparate erhalten wurden, doch widersprechen sich dieselben sehr. 

 Pekelh ARING (8) sah sich durch seine Untersuchungen veranlaßt, das 

 Pepsin für phosphorhaltig und Xanthinbasen abspaltend anzusehen, und 

 hielt es infolgedessen für ein Nucleoproteid. Nencki und Sieber (9) 

 schrieben dem Magenpepsin eine noch viel kompliziertere Struktur zu als 

 jene eines Nucleoproteids. Es soll noch Lecithingruppen und Chlor ent- 

 halten. Andererseits teilte wieder Friedenthal (1 0) mit, daß man Pepsin- 

 präparate gewinnen kann, die nicht nur keine Nucleinreaktionen, sondern 

 sogar keine Eiweißreaktionen mehr geben. Auch Lauder, Bbunton und 

 Sundberg (11) wiesen darauf hin, daß die Eiweißreaktionen bei wirksamen 

 Pepsinpräparaten fehlen können. Ferner zeigten aus Magenpreßsaft her- 



1) S. H. ViNES, Ann. ot Bot., ij. 237 (1903). — 2) Vgl. Sr. v. Bogdandy, 

 Ztsch. physiol. Chem., 84, 18 (1913). — 3) F. Volhard, Münch. med. Woch.schr. 

 (1903), Nr. 49. W. Löhlein, Hof meist. Beitr.. 7. 120 (1905). Küttner, Ztsch. 

 physiol. ehem., 52, 63 (1907). Säuretitrierung: Launoy, Compt. rend. Sog. Biol., 

 81, 742 (1918). — 4) J. O'SuLLivAN, Journ. Soc. Chem. Ind.. 24, 830 (1905). 

 Sherman u. D. Neun, Journ. Amer. Chem. Soc, 38, 2199 (1916). — 5) Vgl. 

 W. B. Co wie u. Dickson. Pharm. Journ. (4), 22, 221 (1906); 24, (1907). — 

 6) V. Wittich, Pflüg. Arch., 2, 193 (1869); j, 339(1870). Sulfosalicylsäure-Methode: 

 Michaelis, Deutsch, med. Woch.schr., 44, 685 (1918). — 7) Mett, Arch. Anatom, 

 u. Physiol. (1894), p. 68. H. Meier, Berlin, klin. Woch.schr. (1906). Nr. 12. 

 Nierenstein u. Schiff, Berlin, klin. Woch.schr. (1903), 268. Sailer u. Farr, 

 Univ. Pennsylv. Med. Bull., ig, 190 (1906). J. Christiansen, Biochem. Ztsch., 46. 

 257 (1912). P. M. CoBB, Amer. Journ. Physiol., jj, 448 (1905). Hattori, Arch. 

 internat. Pharmacodyn., 18, 255 (1909). Frühere Lit. : Samajlow, Arch. Sei. Biol., 

 2, 699 (1894); E. Schütz u. H. Huppert, Pflüg. Arch., 80, 470 (1900); J. Schütz, 

 Ztsch. physiol. Chem., 30, 1 (1900). E. Schütz, Ebenda, 9, 577. Vernon, Journ. 

 of Physiol., 26, 405 (1901); J. Kaufmann, Biochem. Zentr., 2, Ref. 815 (1904). 

 Malfitano, Soc. biol.. 56, 33 (1904). Geselschap, Ztsch. physiol. Chem., 9^, 206 

 (1915). _— 8) Pekelharing, Ztsch. physiol. Chem.. 22, 233 (1896); 35, 8 (1902). 

 Chem. Änderung bei der Reinigung von Pepsin ist relativ gering: Davis u. Merker, 

 Journ. Amer. Chem. Soc, 41, 221 (1919). — 9) Nencki u. Sieber, Ztsch. physiol. 

 Chem., j2, 291 (1901). Schoumow-Simanowski, Arch. exp. Pathol., 33, 336. Her- 

 litzka, Atti Acc Line (5), /j, 51 (1904). — 10) Friedenthal, Zentr. Physiol. 

 (1901), 785; (1902), p. 1. — 11) Lauder Brunton, Zentr. Physiol., r6, 201 (1902). 

 Sundberg, Ztsch. physiol. Chem., 9, 318 (1885). 



Czapek, Biochemie der Pflanzen. 2. Aufl., II. Bd. 6 



