§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 83 



gemisches anfangs sehr rasch abnimmt. Durch 3— 4 stündiges Schütteln 

 verhert Pepsin an Wirksamkeit (1). Mit den Adsorptionserscheinungen 

 an proteolytischen Enzymen haben sich Hedin, Abderhalden, Rakusin 

 u. a. (2) befaßt. Durch Holzkohle adsorbiertes Trypsin wird nur teilweise 

 daraus durch Casein aufgenommen. Bei solchen Adsorptionen hat man grund- 

 sätzlich zwischen der reversiblen Aufnahme und der irreversiblen „Fixation" 

 zu unterscheiden, bei welcher letzterer schon Denaturierung des Fermentes 

 Platz greifen dürfte. Die Adsorption des Pepsins an Elastin und Fibrin (3) 

 dürfte hingegen noch ein umkehrbarer Prozeß sein. Aber auch Adsorption 

 der Fermente durch flüssige Kolloide dürfte eine Rolle spielen, indem 

 Hedin (4) sah, daß natives Serumalbumin Trypsin schon in sehr kleiner 

 Menge unter ,, Verfestigung" neutralisiert. Hingegen wirkte das mit schwacher 

 Essigsäure behandelte Albumin nur bei Anwendung großer Mengen. Die 

 „Verfestigung" ist nur sehr wenig reversibel. Nach Amantea (5) ist die Bin- 

 dung von Erepsin an Elastin und Fibrin im Vergleiche zum Pepsin sehr 

 gering. 



Eine Reihe den vorstehenden Daten analoger Ergebnisse erzielte man 

 auch für das Labferment. Mit der Schüttelinaktivierung desselben befaßte 

 sich ScHMiEDT- Nielsen (6). Sie soll bis zu einem gewissen Grade reversibel 

 sein, und wird durch ganz geringe Säuremengen verhindert. Bezüglich 

 der Adsorption durch Kohle und der Wirkung von flüssigen Kolloiden 

 hatten die Untersuchungen von Hedin ganz ähnliche Ergebnisse wie sie 

 vom Pepsin erwähnt wurden (7). 



Die Untersuchungen über die Kinetik der proteolytischen und pepto- 

 lytischen Enzymreaktionen erstrecken sich fast ausschließlich auf das Ge- 

 biet der tierischen Enzyme. Abgesehen von einigen älteren Unter- 

 suchungen (8) war die erste Arbeit von Bedeutung diejenige von Schütz (9), 

 der die Pepsinwirkung durch polarimetrische Kontrolle der Peptonbildung 

 verfolgte und dabei das bekannte Gesetz auffand, daß die Verdauungs- 

 geschwindigkeit der Quadratwurzel aus den Enzymmengen direkt pro- 

 portional ist. Sjöqvist (1 0), welcher der erste war, der die Zunahme der 

 elektrischen Leitfähigkeit als methodisches Prinzip bei solchen Unter- 

 suchungen anwendete, erhielt für die Pepsinverdauung gleichfalls Werte, 

 welche für den Anfang der Reaktion die ScHÜTZsche Regel als gültig er- 

 scheinen lassen. Nach den theoretischen Darlegungen Von Arrhenius (11) 



ehem., 35, 465 (1902). Journ. of Physiol., 28, Heft 1/2 (1902). J. Christiansen, 

 Biochem. Ztsch., 47, 226 (1912). Vgl. auch H. W. Bettmann 11. Schroedek, 

 ßiochem. Zentr., 3, Ref. 1625 (1905). 



1) A. 0. Shaklee u. Meltzer, Zentr. Physiol., 23, 3 u. 4 (1909). — 

 2) C. S. Hedin, Biochem. Joiun., 2, 81 (1907). Ztsch. physiol. Chem., 50, 497 

 (1907). Vgl. auch M. Winckel, Münch. med. Woch.schr., 59, 2734(1912). E. Buchner 

 u. Klatte, Biochem. Ztsch., 9, 436 (1908); Rakusin, Journ. russ. phys.chem. Ges., 

 47, 141, 1048, 1055 (1915). Abderhalden, Fermentforsch., 2, 74 (1917). — 3) Vgl. 

 Abderhalden u. F. Friedel, Ztsch. phy.siol. Chem., 71, 449 (1911). — 4) S. G. 

 Hedin, Ebenda, 52, 412 (1907). Über Kolloideinflüsse noch G. Simonelli, Arch. 

 di Fisiol., 8, (1911); Küttner, Ztsch. physiol. Chem., 50, 472 (1907) über Lecithin. 

 Bindung von Pepsin u. Trypsin an das Substrat: Edie, Brit. med. Journ., 1914, 

 p. 2803. Zustand des Substrates und Pepsinwirkung: Ringer, Kolloid. Ztsch., ig, 

 253 (1916). Ultrafiltrations- Versuche zur Adsorptionstheorie : Abderhalden u. Fodor, 

 Fermentforsch., 2, 225 (1918). Dialyse von Trypsin: C. Funk, Journ. Biol. Chem., 

 26, 121 (1916). — 5) G. Amantea. Ai-ch. di Farm., 13, 299 (1912). — 4) S. u. 

 S. Schmiedt-Nielsen, Ztsch. physiol. Chem., 60, 426 (1909); 68, 317 (1910). — 

 7) S. G. Hedin, Ebenda, 63, 143 (1909); 60, 85 (1909); 7.;, 242 (1911). — 8) Brücke, 

 Sitz.ber. Wien. Ak., 27, 131 (1859). Grünhagen, Pflüg. Arch., 5, 203 (1872). — 

 9) E. Schütz, Ztsch. phvsiol. Chem., 9, 577 (1885). Bestätigt von Borrissow u. 

 Samajlow. — 10) J. Sjöqvist, Skand. Aich. Physiol., 5, 317 (1895). — 11) Sv. 

 Arrhenius, Meddel. Nobel Inst., i, Nr. 9 (1908). 



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