g4 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



über die Bedeutung der ScHÜTZschen Regel ist es auch nicht zu erwarten, 

 daß die Giltigkeit derselben über das erste Drittel der Reaktionszeit hinaus- 

 geht, da es Voraussetzung bleibt, daß die Menge der noch umzusetzenden 

 Substanzmengen gegenüber den bereits umgewandelten sehr groß ist. Sehr 

 weitgehend folgt aus den Ergebnissen von Sjöqvist, daß die gespaltene 

 Eiweißmenge der Quadratwurzel aus dem Produkte von Zeit und Enzym- 

 konzentration proportional ist. Die folgenden Arbeiten haben aber durchaus 

 nicht sicher die Bestätigung dafür erbracht, daß die ScHÜTZsche Regel 

 ein allgemein geltendes Gesetz der Eiweißverdauung darstellt. So hat 

 Gross (1) für die Pepsinwirkung und Faubel (2) für die tryptische Ver- 

 dauung Ergebnisse erhalten, die nicht für die Quadratwurzelregel sprechen, 

 sondern vielmehr auf die auch sonst festgestellte Beziehung hinauslaufen, 

 daß Fermentmenge und Wirkung einander einfach proportional sind. Hin- 

 gegen wird in den Versuchen von K\ Meyer (3) über Pepsin Verdauung, 

 ferner in den Versuchen von Vernon (4) über tryptische Verdauung von 

 Fibrin, endlich aber auch in der einzigen größeren Untersuchung über eine 

 pflanzUche Protease, in der Arbeit von Weis (5) über das proteolytische 

 Malzenzym, eine Übereinstimmung mit der ScHÜTZschen Regel gefunden. 

 Für die Papainproteolyse fanden DelezeXxXE und Mouton (6) die Schütz- 

 sche Regel gleichfalls bestätigt. Nach A. Palladin (7) soll für die tryptische 

 Fibrinverdauung die ScHÜTZsche Regel nur dann gefunden werden, wenn 

 man nicht für eine genaue Aufrechterhaltung gleichgroßer Berührungsflächen 

 zwischen Enzym und Eiweiß Sorge trägt. Ist die Berührungsfläche stets 

 genau gleich, so ergibt sich vielmehr eine Beziehung der Form, daß die 

 verdaute Fibrinmenge proportional ist der dritten Wurzel aus dem Quadrate 

 der Fermentmenge, also eine Annäherung an die einfache Proportionalität. 

 Dernby (8) fand als empirische Formel für enzymatische Eiweißspaltung 

 k = 1 1-Ji . In (a -|- x)/(a — x) ; die Konstanten verhalten sich annähernd wie die 

 Quadratwurzeln aus den Zeiten. Sind also die Meinungen über diesen Punkt 

 noch wenig geklärt, so geht aus vielen Arbeiten deutlich die Bedeutung 

 einer allgemeinen Beziehung zwischen Zeit und Enzymmenge in der Form 

 hervor, daß beide Größen für einen bestimmten Wirkungswert reciproke 

 Werte darstellen, d. h. ihr Produkt eine Konstante darstellt. Es wird also 

 nur die Menge des umgesetzten Eiweißes maßgebend sein, gleichgültig, 

 ob der Umsatz durch wenig Enzym in langer Zeit oder durch viel Enzym 

 in kurzer Zeit zustande kommt. Dies hat für Trypsin besonders Hedin (9) 

 ausgeführt. 



Während Henri und Larguier des Bancels(IO) wenigstens den 

 Anfang der Trypsinwirkung auf Eiweiß durch das unimolekulare Gesetz 

 wiederzugeben meinten, findet Bayliss (11) eine starke Abnahme der für 

 unimolekulare Reaktion berechneten Konstanten. Angesichts der großen 

 Schwierigkeiten, das Reaktionsgesetz der Eiweiß-Enzymhydrolysen ex- 

 perimentell festzustellen, wendete sich Euler (12) mit Recht zu der pepto- 



1) Gross, Berlin, klin. Woch.schr., 45. 643 (1908). —2) 0. Faubel, Hofmeist. 

 Beitr., 10, 35 (1907). E. H. Walters, Journ. Biol. Chem., 11, 267 (1912). — 

 3) K. Meyer, Berlin, klin. Woch.schr.. 45, 1485 (1908). — 4) H. M. Vernon, 

 Journ. of Physiol., 26, 421 (1901). — 5) Weis, Meddel. Carlsberg Laborat., 5, 127 

 (1903). — 6) C. Delezenne, Mouton u. Pozerski, Corapt. rend., 142, 177 1905). 

 Soc. biol., 60, 68, 39, 309. — 7) Al. Palladin, Pflüg. Arch., 137, 337 (1910). — 

 8) K. G. Dernby, Ztsch. physiol. Chem., 8g, 425 (1914). Compt. rend. Carlsberg, 

 II, 263 (1916). — 9) S. G.' Hedin, Journ. of Physiol., 32, 468 (1905); 34, 370 

 (1906). — 10) V. Henri u. Larguier de Bancels, Compt. rend., 136, 1088, 1581 

 (1903). — 11) Bayliss, Arch. Sei. Biol., 11. Suppl. Petersburg (1904). — 12) 

 H. Euler, Ark. för Kemi, 2, Nr. 39 (1907). Ztsch. physiol. Chem., 51, 213 (1907). 

 Sodann Abderhalden u. Michaelis, Ebenda, 52, 326 (1907). 



