§ 6. Allgemeine Gesichtspunkte hinsichtlich der Eiweiß spaltenden Enzyme. 85 



lytischen Wirkung auf reine Polypeptide, und konnte für die Enzymspaltung 

 des Glycylglycins und Alanylglycins unzweideutig finden, daß die Reaktion 

 dem unimolekularen Verlaufe entspricht, sowie daß Fermentmengen und 

 Wirkung in einfacher Proportionalität stehen. Für die Enzymversuche 

 dürfte die Titrierung mit Formol nach Sörensen weitgehender Anwendung 

 fähig sein (1). 



Für das Labferment existieren dieselben Fragen wie für die übrigen 

 Eiweißenzyme. Hier ist schon 1870 durch Segelcke und Storch (2) 

 die Reziprozität zwischen Fermentmenge und Zeit für eine bestimmte 

 Wirkungsintensität aufgefunden worden, und dies hat sich in den meisten 

 Untersuchungen bestätigt (3). Hingegen ist die Behauptung von Koett- 

 LITZ (4), daß für die Labwirkung die ScHÜTZsche Regel gilt, nicht weiter 

 bestätigt worden. 



Über die Wärmetönung bei proteolytischen Prozessen liegen Unter- 

 suchungen von Hari (5) hinsichtlich Pepsinverdauung vor, welche zu dem 

 Ergebnisse* kommen, daß hier ein Fall bedeutender positiver Wärmetönung 

 vorliegt; dies steht im Gegensatze zu der sonst bei Hydrolysen begründet 

 angenommenen Meinung, daß es sich durchwegs um Prozesse von geringer 

 Wärmetönung handelt. 



Für die Temperaturwirkung auf proteolytische und peptolytische 

 Prozesse wird übereinstimmend angegeben, daß bei 37—40" das Optimum 

 liegt. Doch wurde von Klug und von Oguro (6) bereits bei 0° eine deutliche 

 Wirkung durch Magenpepsin beobachtet, und Camus und Gley (7) fanden 

 Chymosin bei 10" wirksam. Bickel (8) vermochte bei Pepsin durch 

 Abkühlen auf —160" keine dauernde Unwirksamkeit zu erzielen. Bis 60" 

 scheint beim Pepsin und Trypsin ein Ansteigen der Wirkung, jedoch unter 

 schnellem Unwirksamwerden des Enzyms stattzufinden. Die Schutzwirkung 

 von Kolloiden auf Proteasen bei höheren Temperaturen ist noch nicht völlig 

 aufgeklärt (9). Bei 80" wird Magenpepsin rapid zerstört, und auch die 

 Trypsinwirkung hört bei 75—80" schnell auf. Für Trypsinlösungen gab 

 Edie (1 0) an, daß sie bei saurer Reaktion noch nach dem Kochen nicht 

 unbeträchtliche Wirkung zeigen, nicht aber bei neutraler oder alkalischer 

 Reaktion. Relativ thermostabil ist das Papain, dessen Temperaturmaximum 

 zwischen 80" und 95" liegt (11). Am widerstandsfähigsten sind anscheinend 



1) Vgl. S. P. L. Sörensen, Compt. lend. Carlsberg, 7, 1 (1907). A. K. Smith, 

 Pharm. Journ. (4), 35, 137 (1912). J.Christiansen, Biochem. Ztsch., 46, 50 (1912); 

 ebenda, p. 71. Henriques u. Gjaldbaek, Ztsch. physiol. Chem., 75, 363 (1911). 

 Zur Frage der Vollständigkeit der Proteo- u. Peptolyse: Andersen, Biochem. Ztsch., 

 70, 344 (1915). Erepsinwirkung 11. Formoltitrierung: F. E. Rice, Journ. Amer. 

 Chem. Soc, 37, 1219 (1915). Bei Erepsin spielt auch die Natur der Polypeptide 

 außer der Fermentmenge mit: Abderhalden u. Fodor, Fermentforsch., j, 533 (1916). 

 — 2) Segelcke u. Storch, Ugeskrift for Landmaend (1870). — 3) Soxhlet, 

 Milchzgt. (1877). E. Fuld, Hof meist. Beitr., 2, 169 (1902). Reichel u. Spiro, 

 Ebenda. 7, 485 (1905); 8, 15 (1906). Für pflanzliches Labferment: G. Gerber, Soc. 

 Biol., 63, 575 (1907). — Hingegen bestreitet G. Becker, Hofmeist. Beitr., 7, 89 

 (1905) die Regel für das menschliche Labferment. Messung der Gerinnungsgeschwindig- 

 keit: Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 92, 119 (1914). — 4) H. Koettlitz, 

 Arch. intern, de Physiol.. 5, 140 (1907). — Labbestimmung: L. Blum u. E. Fuld, 

 Berlin, klin. Woch.schr., 42, 107 (1905). W. van Dam, Landw. Vers.-Stat., 78, 133 

 (1912). — 5) P. Hari, Pflüg. Arch., 121, 459 (1908). — 6) F. Klug, Pflüg. Arch., 

 60, 65 (1895); Oguro, Biochem. Ztsch., 22, 278 (1909). — 7) L. Camus u. Gley, 

 Compt. rend., 125, 256 (1897). — 8) A. Bickel, Biochem. Zentr., 4, Ref. 1020. — 

 9) Vgl. K. Ohta, Biochem. Ztsch., 44, 472 (1912). A. J. Vandevelde. Ebenda, 

 18, 142 (1909). D. H. DE SouzA, Journ. of Physiol., 43, 375 (1911). — 10) PI 

 St. Edie, Biochem. Journ., 8, 84 (1914). Schutzwirkungen: Lombroso, Arch. farm., 

 sper., 18, 404 (1914). — 11) V. Harlay, Journ. Pharm, et Chim. (6), 10, 105 



