90 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe 



Hervorzuheben ist, daß Pankreastrypsin durch Pepsin- HCl zerstört 

 wird, aber nicht umgekehrt Pepsin durch Trypsin. Dies hängt wohl von 

 der Reaktion des Mediums ab (1). Ähnlich verhält sich auch Papain zu 

 Pepsin nach Harlay (2). Papain und Pankreastrypsin zerstören einander 

 jedoch nicht. Schutzwirkungen von Eiweißstoffen und Aminosäuren gegen 

 die zerstörende Wirkung stärkerer Lösungen von Soda auf Pankreasferment 

 hat Vernon (3) beobachtet; dieselben sind durch die erfolgende Alkali- 

 bindung wohl ohne weiteres verständlich. In der Autolyse ist Pepsin am 

 wenigsten resistent: Erepsin behält seine Wirkung monatelang (4). 



Über Profermente oder Zymogene liegen auf dem Gebiete pflanzlicher 

 und tierischer Proteasen reichliche Angaben vor. Langley und Edkins (5) 

 gaben vom Magensafte hungernder Tiere ein Pepsinogen an, welches im 

 Gegensatze zum Pepsin gegen Alkalien widerstandsfähig ist. Das Pepsinogen 

 ging schon beim Stehen an der Luft, durch Säureeinfluß, besonders bei 

 höherer Temperatur, leicht in Pepsin über. ViNES (6) nahm für Nepenthes 

 das Vorkommen eines Zymogens an, weil Behandlung mit verdünnter 

 Essigsäure die Wirkung des Glycerinextraktes aus den Kannen sehr steigerte. 

 Über das Protrypsin der Pankreasdrüse existiert eine reiche Literatur (7). 

 Noch mehr Interesse hat dieser Gegenstand erregt, seit Pawlow nach- 

 gewiesen hat, daß die Verwandlung von Protrypsin in Trypsin durch ein Fer- 

 ment, die Enterokinase, beeinflußt wird, welches gleichsam das „Ferment 

 eines Fermentes" darstellt (8). Die Löslichkeit der Enterokinase in starkem 

 Alkohol spricht nicht unbedingt, wie Oppenheimer (9) meint, gegen ihre 

 Enzymnatur, da es andere Enzyme gibt, die gleichfalls in starkem Alkohol 

 löslich sind, wie z. B. die Chlorophyllase. Nach Vernon geschieht die 

 Aktivierung von Trypsinogen durch ein Ferment Deuterase. Über die 

 Vorstufe des Labferments, das Prochymosin, hat Pribram und Stein 

 berichtet (10). 



Die verschiedenen früher aufgestellten Theorien über die Wirkungs- 

 weise der proteolytischen Enzyme haben kaum mehr ein aktuelles Interesse. 

 Tatsächlich ist über die Natur des Vorganges nicht das mindeste bekannt. 

 Wir haben aber Grund genug um an der Ansicht festzuhalten, daß es sich 

 um hydrolytische Wirkungen auf die Gruppierung — CHg • CO • NH • CHg — 



1) Vgl. J. H. Long, Biochem. Bull., j, 80 (1913). Arch. int. Med., rj, 314 

 (1914); ferner Edie, Biochem. Journ., 8, 193 (1914). Long, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 38, 1620 (1916); 39, 162 (1917). — 2) V. Harlay, Journ. Pharm, et Chim. 

 (6), II, 466 (1900). — 3) Vernon, Journ. of Physiol., 31, 346 (1904). Trypsin wird 

 durch Glykokoll, Alanin, Leucin deutlich aktiviert: J. Wohlgemute, Biochem. Ztsch., 

 2, 264 (1906). — 4) G. Falco, Arch. di Farm., 22, 245 (1916). — 5) Langley u. 

 Edkins, Journ. of Physiol., 7, 371 (1886). Chapoteaut, Compt. rend., 94, 1722 

 (1882); PODWYSSOTZKI, Pflüg. Arch., 39, 62 (1886). Ebstein u. Grützner, Ebenda, 

 8, ÜB (1874). — 6) S. H. Vines, Journ. Linn. Soc, 15, 427 (1877). Ann. of Bot., 

 II (1897). Hoppe-Seyler, Pflüg. Arch.. 14, 396 (1877) bemühte sich vergeblich, 

 aus Drosera ein Zymogen darzustellen. — 7) Heidenhain, zit. bei Hoppe-Seyler, 

 Lehrb. d. physiol. Chem., p. 261. Podolinski, Pflüg. Arch., 10, 557; 13, 422. 

 Weiss, Virch. Arch., 68, 413. Vernon, Journ. of Physiol., 25,448(1902). E. Hekma, 

 Journ. Physiol. et Pathol. Gen. (1904), Nr. 1. Arch. Anat. u. Physiol. (1904), 

 p. 434. Vernon, Journ. of Physiol., 47, 325(1913); MellanbY u. Woolley, Ebenda, 

 p. 339; Biochem. Journ., 8. 494 (1914). — 8) Vgl. Cohnheim, Biochem. Zentr. 

 (1903), p. 170. Popielski, Zentr. Physiol. (1903), Nr. 3. Vernon, Zentr, Physiol., 

 27, 841 (1913). J. Mellanby u. Woolley, Journ. of Physiol, 45, 370 (1912); 46, 

 159 (1913). Das Sekretin wirkt auf die quantitative Fermentprodukte des Pankreas 

 indirekt; vgl. L. Popielski, Zentr. Physiol., 19, 801 (1905); Dixon u. Hamill, 

 Journ. of Physiol., 38. 314 (1909). — 9) Oppenheimer, Die Fermente, 3. Aufl.. 

 Bd. II, p. 211 (1910). — 10) E. Pribram u. E. Stein, Zentr. Bakt., II, 28, 537 

 (1910). Früher Hammarsten, Lehrbuch (1896), p. 154. Grützner, Pflüg. Aixh., 

 16, 118 (1878). G. Lörcher, Ebenda, 69, 183 (1898). 



