§ 7. Hinweis auf qualitative und quantitative Methoden. 93 



nach Axenfeld(I), die violette Farbenreaktion mit aromatischen Alde- 

 hyden bei Gegenwart von Eisensulfat und verdünnter Schwefelsäure nach 

 Reichel (2), die Fällung mit Alkalipersulfat (3). Dazu kommen verschiedene 

 Farbenreaktionen, die mit der Tryptophangruppe zusammenhängen, welche 

 teilweise schon angeführt worden sind. Hinzugefügt seien die von VoiSE- 

 NET (4) gefundene Probe: Violettfärbung mit sehr schwach nitrithaltiger 

 Schwefelsäure und einer Spur Formaldehyd, ferner alle Proben mit Formol 

 und Schwefelsäure bei Gegenwart etwas oxydierender Stoffe, wie Fe2(S04)3, 

 die sich an die Glyoxylsäure-Probe anreihen (5). Zu den Tryptophanreak- 

 tionen gehört auch die Reaktion nach Edlbacher (6): blaurote Färbung 

 nach Schütteln mit Dimethylsulfat und NaOH und Unterschichten mit 

 konzentrierter H2SO4. Die Blaufärbung beim Kochen von entfettetem 

 Eiweiß mit Äther mittels Salzsäure (Liebermanns Probe) hängt nach van 

 Ekenstein und Blanksma (7) einerseits von den Tryptophankernen, 

 andererseits von abgespaltenem Furfurol ab. Rosenthaler (8) betrachtet 

 auch die Probe mit Vanillin-HCl als Tryptophanprobo. Die Pettenkofer- 

 sche Reaktion wieder weist, wie wir wissen, auf die Abspaltung von co-Oxy- 

 methylfurfurol aus den Kohlenhydratgruppen des Eiweiß hin (9). Chinon 

 gibt mit Eiweiß und Aminosäuren Rotfärbung (10). Die von Harden und 

 NoRRls(11) angegebene Diacetylreaktion von Eiweiß: Bildung eines vio- 

 letten, rot fluorescierenden Farbstoffes durch Eiweiß mit Diacetyl in al- 

 kalischer Lösung wird von verschiedenen Guanidinderivaten ebenso 

 gegeben. Die von Arnold (12) verfolgte Reaktion mit Nitroprussidnatrium 

 und Ammoniak, welche mit den Schwefelgruppen des Eiweiß zusammen- 

 hängt, tritt in Gewebsschnitten gleichfalls ein, und wird auch von Poly- 

 peptiden erzeugt. Von den Aminosäuren gibt nur das Cystein diese 

 rote Farbenreaktion. Eine allgemeine Eiweißprobe ist sie nicht. Die Blau- 

 färbung mit Triketohydrinden nach Ruhemann ist nach Abderhalden (13) 

 Eiweiß sowohl als Proteosen und Aminosäuren eigen, allen Stoffen die gleich- 

 zeitig freie NHg-Gruppen und COOH-Gruppen enthalten. Oguro (14) 



1) AxENFELD, B er. ehem. Ges., ig, Ref. 186 (1886). — 2) C. Reichl, Monatsh. 

 ehem.. II, 155 (1890). — 3) C. Strzyzowski, Chem. Zentr. (1899), I, 151. — 

 4) E. VoiSENET, Bull. Soc. Chim. (3), jj, 1198 (1905). Breidahl, Biochem. Journ.. 



9, 36 (1915). VoiSENET, Compt. rend., 166, 789 (1918); Bull. Soc. Chim. (4), 23, 

 361 (1918). — 5) S. F. AcREE, Araer. Chem. Journ., J7, 604(1907); 0. Rosenheim, 

 Biochem. Journ., x, 233 (1906). H. D. Dakin, Journ. Biol. Chem., 2, 289 (1907). 

 Triformoxim wendet statt Formol L. Lewin, Ber. chem. Ges., 46, 1796 (1913) 

 an. Zur Hinderung der Probe von Adamkiewicz durch Anwesenheit von HNO3 — 

 Spuren: Mottram, Biochem. Journ., 7, 249 (1913). Tryptophanprobe bei verschie- 

 denen Eiweißkörpern: Th. B. Osborne u. J. F. Harris, 25, 853 (1903). — 6) 

 S. Edlbacher, Ztsch. physiol. Chem., los, 240 (1919). — 7) W. A. van Ekenstein 

 u. J. Blanksma, Chem. Weeklbl., <5, 313 (1911). Über Indolproben der Proteine 

 ferner: C. Fleig, Ann. Chim. appl. anal., 13, 427 (1908); F. A. Steensma, Ztsch. 

 physiol. Chem., 46, 25 (1906); Grimmer, Milchwirtsch. Zentr., j, 296 (1907). — 

 8) L. Rosenthaler, Apothek.-Ztg., 22, 678 (1907). — 9) Vgl. J. Ville u. 

 E. Derrien, Bull. Soc. Chim. (4), 5, 895 (1909); Guerin, Journ. Pharm, et Chim. 

 (6), 28, 54 (1908). Fleig, 1. c. (1908). — 10) M. Raciborski, Bull. Acad. Cracovie, 

 Juli 1906. — 11) A. Harden u. D. Norris, Journ. of Phvsiol., ^2, 332 (1911). — 

 12) W. Arnold, Anzeig. Akad. Krakau A (1910), 56, 61. Ztsch. physiol. Chem., 



10, 300 (1911). — 13) E. Abderhalden u. H. Schmidt, Ebenda. 72, 37 (1911); 

 81, 493 (1912). Hierzu: Herzfeld, Biochem. Ztsch., 5g, 249 (1914); Howe, Biochem. 

 Bull., j, 269 (1914); Deetjen u Fränkel, Münch. med. Woch.schr. 1914, p. 466; 

 Deniges, Bull. Soc. Pharm. Bordeaux, 54, 49 (1914); Neuberg, Biochem. Ztsch., 

 (>7, 56 (1914); Fränkel, Ebenda, p. 298; Harding u. Warneford, Journ. Biol. 

 Chem., 2s, 319 (1916); ebenda, p. 337; jo, 205 (1917). Retinger, Journ. Amer. 

 Chem. Soc, 3g, 1059 (1917). Koritschoner, Biochem. Ztsch., 95, 172 (1919); 

 0. Loew, Flora, jjo, 262 (1918). — 14) Y. Oguro, Ztsch. exper. Pathol. u. Ther., 

 7, 349 (1910). 



