98 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe. 



Bildung von Salzionen-Globulin handelt, das im Gegensätze zum nicht 

 ionisierten Globulin löslieh ist(1). Hingegen ist es abzulehnen, wenn 

 MoROCHOWETZ (2) die Albumine als Mineralsalzverbindungen von Globu- 

 linen ansieht. Ebenso teile ich nicht die Ansicht von Staeke (3), daß die 

 Globuline Alkali-Albuminverbindungen seien (4). Die von Moll (5) 

 behauptete Überführung von Serumalbumin in Globulin durch die Ein- 

 wirkung sehr verdünnter Alkalien hat sich als Bildung von salzlöslichen 

 hydrolytischen Produkten des Albumins herausgestellt (6). 



Die Globuline kann man ebensogut wie durch Halbsättigung mit 

 Ammoniumsulfat nach Pohl auch durch Sättigung mit Magnesiumsulfat 

 nach Hammarsten (7) zur Abscheidung bringen. 



IL Die Prolamine. 

 In den Samen der Gramineen kommen eigentümliche Eiweißstoffe 

 vor, welche in 50 — 80% Alkohol auffallend leicht löslich sind. Sie sind ein 

 Hauptbestandteil des Getreideklebers, in dem bereits 1820 Taddei (8) 

 einen alkohollösHchen Teil als .,Gliadin" von dem alkoholunlöslichen 

 ,,Zymom" unterschied. Link (9) hob die Ähnhchkeit des Klebers mit 

 Eiweiß hervor. In der Folge wurde der Kleber häufig mit dem tierischen 

 Leim verglichen ; Berzelius (1 0) wie andere Chemiker sprachen von Pflanzen- 

 leim. Wir wissen heute, daß zwischen dem tierischen Glutin und dem 

 Gliadin nicht die mindeste chemische oder biologische Analogie besteht. 

 Das im Weizen vorkommende Gliadin von Taddei dürfte nach Osborne 

 tatsächlich einheithcher Natur sein. Es bildet etwa die Hälfte des Ge- 

 samteiweiß im Weizen (11), ebenso im Roggen, während es bei Hordeum 

 und Zea durch die verwandten Stoffe Hordein und Zein vertreten wird. 

 Nur der Reis enthält nicht viel von solchen Proteinen. Gliadin ist in 

 70 — 80%igem Alkohol leichter lösKch als in Wasser, in absolutem Alkohol 

 jedoch unlöshch. Die opalescente wässerige Lösung ist durch Natrium- 

 chlorid fällbar. Das Zein ist nach Osborne gegen die Einwirkung ver- 

 dünnter Alkalien resistent. Es geht beim Erwärmen mit Wasser oder sehr 

 schwachem Alkohol in eine unlösliche Modifikation über. Die Eiweiß- 

 reaktionen sind die gewöhnlichen. Wie Henderson (12) fand, liefern die 

 in Rede stehenden Proteine sehr viel Amidstickstoff bei der Hydrolyse; 

 Osborne (13) erfuhr, daß sie alle sehr wenig Arginin und Histidin, kein 

 Lysin, aber viel Prolin, Glutaminsäure und Ammoniak liefern. Nach 

 diesem charakteristischen Verhalten wurde der Name Prolamine für 

 die Gruppe gewählt (14). 



1) Wo. Pauli, Pflüg. Arch., -jS, 315 (1899). J. Mellanby, Journ. of Physiol., 

 33, 338 (1905); vgl. auch A. E. Taylor, Journ. Biol. Chem., /, 345 (1906). 

 W. B. Hardy, Journ. of Physiol., jj, 251 (1905). — 2) L. Morochowetz, Le 

 Physiologiste russe, j, 50 (1905). — 3) J. Starke, Ztsch. Bio)., 40, 419, 494 (1900); 

 68, 147 (1917). — 4) L. K. Wolff u. A. Smits, Ebenda, 41, 437 (1901. — 5) 

 L. Moll, Hofmeist. Beitr., 4, 563 (1904); 7, 311 (1905). — 6) R. B. Gibson, Journ. 

 Biol. ehem., 12, 61 (1912). Bywaters u. Tasker, Journ. of Physiol., ^7, 149(1913). 



— 7) 0. Hammarsten, Ztsch. physiol. Chem., 8, 467. — 8) Taddei, Ann. of Philos., 

 May 1820; Schweigg. Journ., 2g, 514 (1820). — 9) H. F. Link, Schweigg. Journ., 

 14, 294 (1815). — 10) Berzelius, Pogg. Ann., jo, 247 (1827). — 11) Th. B. Os- 

 borne u. J. F. Harris, Amer. Journ. Physiol., 17, 223 (1906). Über die Einheitlich- 

 keit von Roggen- u. Weizengliadin sowie Kolloidchemie vgl. H. Lijers, Koll. Ztsch., 

 25, 177 u. 230 (1919). — 12) Y. Henderson, Ztsch. physiol. Chem., 2g, 47 (1899). 



— 13) Osborne u. S. H. Clapp, Amer. Journ. Physiol., 77, 231 (1906). P. Ber- 

 GELL, Mediz. Klin., 7, 1042 (1905). Osborne u. H. Guest, Journ. Biol. Chem., 9, 

 425 (1911). Osborne, van Slyke, Leavenworth u. Vinograd, Ebenda, 22, 259 

 (1915). — Optische Drehung von Gliadin: W. E. Mathewson, Journ. Amer. Chem. 

 Soc, 28, 624 (1906). — 14) Th. B. Osborne, Abderhaldens Handb. biochem. Arb.- 

 meth., 2, 270 (1909). 



