106 Zweiunddreißigstes Kapitel: Die physik. u. ehem. Eigensch. pflanzl. Proteinstoffe 



als eisenhaltig angegeben. Doch hat Saüerland den Eisengehalt der echten 

 Nucleinsäuren in Abrede gestellt (1). Das Eisen ist stets in einer durch die 

 Reagentien auf zwei- und dreiwertige Eisen- Ionen nicht nachweisbaren 

 Form gefunden worden. Über die optische Aktivität der Nucleoproteide 

 haben Gamgee und Jones (2) Untersuchungen angestellt. 



Gewöhnlich versucht man die mikrochemische Erkennung der Nucleo- 

 proteide durch die intensive Speicherung bestimmter Anilinfarben in be- 

 sonders nucleoproteidreichen Zellorganen zu führen: Flemmings Chromatin 

 des Zellkerns. Doch hat Heine (3) darauf hingewiesen, daß man auf Grund 

 dieses Verhaltens kaum eine Entscheidung über Lokalisation und Verände- 

 rung verschiedener Nucleoproteide führen kann, und daß Täuschungen 

 nicht ausgeschlossen sind. Im allgemeinen dürfte es aber zutreffen, daß 

 nucleoproteinreiche Zellorgane ,, basische Anilinfarben" im Sinne Ehrlichs 

 stärker speichern als nucleinfreie Teile, und deshalb aus geeigneten Farb- 

 stoffmischungen wie Fuchsin- Methylenblau oder Fuchsin- Jodgrün den 

 blauen resp. grünen Farbstoff an sich ziehen: Auerbachs Chromatophilie, 

 Cyanophilie, Erythrophilie (4). Doch ist es ganz unsicher mit Auerbach 

 auf die ,, Cyanophilie" und ,, Erythrophilie" die Existenz verschiedener 

 Nucleine zu fundieren, ja selbst nicht sicher, ob in allen Fällen die ,,cyano- 

 philen" Organe auch wirklich die nucleinreicheren sein müssen, wie ver- 

 schiedenfach angenommen worden ist (5). Von Monti und Lilienfeld, 

 ferner von Pollacci (6) wurde versucht, die Nucleoproteide durch eine 

 Phosphorsäureprobe mit Ammoniummolybdat und Salpetersäure mikro- 

 chemisch nachzuweisen. Eine Kritik dieses Verfahrens hat Heine (7) ge- 

 liefert. Man hat ferner den Eisennachweis zur Nucleinprobe herangezogen, 

 durch längere Behandlung mit Ammoniumsulfid und Anstellung der Berhner- 

 blauprobe (Macallum) (8), oder nach Behandlung mit konzentrierter 

 Schwefelsäure nach Gilson (9). Endlich wurde nach Mieschers Vorgang 

 die Spaltung der Nucleoproteide mit Pepsin- HCl auf botanischem Gebiete 

 besonders durch Zacharias (10) benutzt, und aus dem Zurückbleiben 

 „unverdaulichen Nucleins" auf Nucleoproteide geschlossen. Diese Probe 

 ist nicht eindeutig, da Verdauungsfermente das Nuclein nicht unverändert 

 lassen müssen, und noch andere komplexe Proteide und Protamine schwer 

 angreifbare Rückstände liefern. Immerhin geben die chromatinreichen 

 Zellkernchromosomen starke MiLLONsche Probe, Eisenreaktion, Molybdän- 

 probe neben der Farbstoffspeicherung, so daß man mindestens auf das 

 Nebeneinandervorkommen von viel Eiweiß mit Nucleinsäuren schließen darf. 



Das aus den Zellkernen der Erythrocyten des Gänseblutes abspaltbare 

 Nucleohiston wurde von Kossel (11) näher charakterisiert. Auch das Histon 

 aus demThymusnucleoproteid ist untersucht (12). Nach Goubau(13) wären 



1) F. Sauerland, Ztsch. physiol. Chem., 64, 16 (1910). — 2) A. Gamgee u. 

 W. Jones, Hof meist. Beitr., 4, 10 (1903). Proc. Roy. Soc, 72, 100 (1903). — 3) L. Heine, 

 Ztsch. physiol. Chem., 21, 494 (1896). — 4) Auerbach, Berl. Akad. (1891), p. 713. 

 P. Schottlaender, Ber. bot. Ges., jo, 27 (1892). Rosen, Auerbach, Botan. Zentr., 

 50, 8 (1892). Rosen, Ebenda, 60, 115 (1894). Cohns Beitr. z. Biol. d. Pfl., 5 (1892). 

 — 5) E. Zacharias, Ber. botan. Ges., jj, 188 (1893). Lilienfeld, Physiol. Ges., 

 Berlin 1892/93, Nr. 2; Arch. Physiol (1893), p. 391. Malfatti, Botan. Zentr., 55, 

 152 (1893). — 6) Lilienfeld u. Monti, Ztsch. physiol. Chem., ly, 410; Pollacci, 

 Malpighia, 8, 94. — 7) L. Heine, Ztsch. physiol. Chem., 22, 132 (1896). Raci- 

 BORSKi, Botan.-Ztg. (1894), p. 245. — 8) Macallum, Ztsch. wiss. Mikrosk., 9, 337 

 (1892). — 9) Gilson, Rep. Brit. Assoc. Advanc. Sei. (1892), p. 778. — 10) 

 Zacharias, Bot.-Ztg. (1881), p. 169, 827; (1882), p. 651; Ber. botan. Ges., 19, 377 

 (1901); II, 293 (1893); 16, 185 (1898). — 11) Kossel, Pflüg. Arch. (1884), p. 307. 

 Ztsch. physiol. Chem., 8, 511 (1884). — 12) Lilienfeld, Ebenda, 18, 473 (1893). 

 HuiSKAMP, Ebenda, 32, 145 (1901); jp, 55 (1903). Bang, Hofmeist. Beitr., 4, 115 

 (1903). Biochem. Zentr. (1903), Ref. 625. H. Steudel, Ztsch. physiol. Chem., 90, 

 291 (1914). — 13) F. GouBAU, Bull. Ac. Roy. Belg. (1911). 



